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- PDB-2xbf: Nedd4 HECT structure -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2xbf
タイトルNedd4 HECT structure
要素E3 UBIQUITIN-PROTEIN LIGASE NEDD4
キーワードLIGASE
機能・相同性
機能・相同性情報


formation of structure involved in a symbiotic process / positive regulation of nucleocytoplasmic transport / negative regulation of sodium ion transport / channel inhibitor activity / nuclear receptor-mediated glucocorticoid signaling pathway / viral budding / negative regulation of potassium ion export across plasma membrane / endocardial cushion development / phosphothreonine residue binding / receptor catabolic process ...formation of structure involved in a symbiotic process / positive regulation of nucleocytoplasmic transport / negative regulation of sodium ion transport / channel inhibitor activity / nuclear receptor-mediated glucocorticoid signaling pathway / viral budding / negative regulation of potassium ion export across plasma membrane / endocardial cushion development / phosphothreonine residue binding / receptor catabolic process / apicolateral plasma membrane / protein targeting to lysosome / potassium channel inhibitor activity / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / HECT-type E3 ubiquitin transferase / sodium channel inhibitor activity / proline-rich region binding / RNA polymerase binding / blood vessel morphogenesis / beta-2 adrenergic receptor binding / lysosomal transport / regulation of dendrite morphogenesis / negative regulation of vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / sodium ion transport / neuromuscular junction development / regulation of synapse organization / outflow tract morphogenesis / progesterone receptor signaling pathway / phosphoserine residue binding / protein K63-linked ubiquitination / protein monoubiquitination / regulation of macroautophagy / ubiquitin ligase complex / postsynaptic cytosol / Downregulation of ERBB4 signaling / Regulation of PTEN localization / ionotropic glutamate receptor binding / T cell activation / ubiquitin binding / regulation of membrane potential / ISG15 antiviral mechanism / response to calcium ion / Regulation of PTEN stability and activity / receptor internalization / neuron projection development / ubiquitin-protein transferase activity / positive regulation of protein catabolic process / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / cellular response to UV / ubiquitin protein ligase activity / ubiquitin-dependent protein catabolic process / cell cortex / adaptive immune response / transmembrane transporter binding / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / protein ubiquitination / protein domain specific binding / innate immune response / DNA damage response / chromatin / perinuclear region of cytoplasm / glutamatergic synapse / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / Golgi apparatus / protein-containing complex / extracellular exosome / nucleoplasm / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Hect, E3 ligase catalytic domains / Hect, E3 ligase catalytic domain fold / Hect, E3 ligase catalytic domain / Hect, E3 ligase catalytic domain / Hect, E3 ligase catalytic fold / Hect, E3 ligase catalytic domain / : / HECT domain / HECT, E3 ligase catalytic domain / HECT-domain (ubiquitin-transferase) ...Hect, E3 ligase catalytic domains / Hect, E3 ligase catalytic domain fold / Hect, E3 ligase catalytic domain / Hect, E3 ligase catalytic domain / Hect, E3 ligase catalytic fold / Hect, E3 ligase catalytic domain / : / HECT domain / HECT, E3 ligase catalytic domain / HECT-domain (ubiquitin-transferase) / HECT domain profile. / Domain Homologous to E6-AP Carboxyl Terminus with / WW domain / WW/rsp5/WWP domain signature. / WW domain superfamily / WW/rsp5/WWP domain profile. / Domain with 2 conserved Trp (W) residues / WW domain / C2 domain superfamily / Alpha-Beta Complex / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase NEDD4
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.503 Å
データ登録者Maspero, E. / Cecatiello, V. / Musacchio, A. / Polo, S. / Pasqualato, S.
引用ジャーナル: Embo Rep. / 年: 2011
タイトル: Structure of the Hect:Ubiquitin Complex and its Role in Ubiquitin Chain Elongation
著者: Maspero, E. / Mari, S. / Valentini, E. / Musacchio, A. / Fish, A. / Pasqualato, S. / Polo, S.
履歴
登録2010年4月9日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02011年3月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 UBIQUITIN-PROTEIN LIGASE NEDD4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,0706
ポリマ－45,7821
非ポリマー2885
水3,549197
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)175.405, 38.843, 60.640
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 93.13, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 E3 UBIQUITIN-PROTEIN LIGASE NEDD4 / NEDD-4 / NEURAL PRECURSOR CELL EXPRESSED DEVELOPMENTALLY DOWN-REGULATED PROTEIN 4 / CELL ...NEDD-4 / NEURAL PRECURSOR CELL EXPRESSED DEVELOPMENTALLY DOWN-REGULATED PROTEIN 4 / CELL PROLIFERATION-INDUCING GENE 53 PROTEIN


分子量: 45782.109 Da / 分子数: 1 / 断片: HECT DOMAIN, RESIDUES 519-900 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PGEX-6P-1 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): PLYSS
参照: UniProt: P46934, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#2: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 197 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細ISOFORM 4 P46934-4

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 47 % / 解説: NONE
結晶化pH: 6
詳細: 100 MM NA-MES, PH 6.0, 4% PEG 400, 35 MM CACL2, 5 MM TCEP

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2 / 波長: 0.933
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2008年9月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.933 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→50 Å / Num. obs: 14288 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 34.57 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 16.2
反射 シェル解像度: 2.5→2.59 Å / 冗長度: 2.6 % / Rmerge(I) obs: 0.41 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / % possible all: 94.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2ONI

2oni


解像度: 2.503→48.576 Å / SU ML: 1.21 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 25.87 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.256 705 4.9 %
Rwork0.1968 --
obs0.1997 14282 98.82 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 29.784 Å2 / ksol: 0.315 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.9601 Å2-0 Å20.2569 Å2
2---2.2981 Å20 Å2
3---0.3379 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.503→48.576 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3148 0 17 197 3362
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0033278
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6034415
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.3811206
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.047443
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.002570
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.5034-2.69660.31121500.2412541X-RAY DIFFRACTION94
2.6966-2.9680.31661310.23032729X-RAY DIFFRACTION100
2.968-3.39740.2551340.2062730X-RAY DIFFRACTION100
3.3974-4.27990.22781600.16412739X-RAY DIFFRACTION100
4.2799-48.58550.22411300.17412838X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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