[日本語] English
万見
- PDB-2xb6: Revisited crystal structure of Neurexin1beta-Neuroligin4 complex -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2xb6
タイトルRevisited crystal structure of Neurexin1beta-Neuroligin4 complex
要素
  • NEUREXIN-1-BETA
  • NEUROLIGIN-4, X-LINKED
キーワードCELL ADHESION / ALPHA-BETA-HYDROLASE FOLD / AUTISM / CONFORMATIONAL REARRANGEMENT
機能・相同性
機能・相同性情報


asymmetric, glutamatergic, excitatory synapse / protein-containing complex assembly involved in synapse maturation / cell-cell adhesion involved in synapse maturation / positive regulation of presynaptic active zone assembly / protein complex involved in cell-cell adhesion / guanylate kinase-associated protein clustering / positive regulation of neuromuscular synaptic transmission / neuroligin clustering involved in postsynaptic membrane assembly / symmetric, GABA-ergic, inhibitory synapse / neuron to neuron synapse ...asymmetric, glutamatergic, excitatory synapse / protein-containing complex assembly involved in synapse maturation / cell-cell adhesion involved in synapse maturation / positive regulation of presynaptic active zone assembly / protein complex involved in cell-cell adhesion / guanylate kinase-associated protein clustering / positive regulation of neuromuscular synaptic transmission / neuroligin clustering involved in postsynaptic membrane assembly / symmetric, GABA-ergic, inhibitory synapse / neuron to neuron synapse / negative regulation of filopodium assembly / gephyrin clustering involved in postsynaptic density assembly / cerebellar granule cell differentiation / postsynaptic density protein 95 clustering / slit diaphragm / postsynaptic membrane assembly / synapse maturation / gamma-aminobutyric acid receptor clustering / presynaptic membrane assembly / neuroligin family protein binding / neurexin family protein binding / maintenance of synapse structure / synaptic vesicle clustering / brainstem development / presynapse assembly / receptor localization to synapse / cell adhesion mediator activity / neuron cell-cell adhesion / NMDA glutamate receptor clustering / calcium-dependent cell-cell adhesion / inhibitory synapse / negative regulation of excitatory postsynaptic potential / protein localization to synapse / vocalization behavior / cell-cell junction organization / AMPA selective glutamate receptor signaling pathway / positive regulation of synapse assembly / NMDA selective glutamate receptor signaling pathway / heterophilic cell-cell adhesion / organ growth / Neurexins and neuroligins / chloride ion binding / postsynaptic specialization membrane / regulation of synapse assembly / adult behavior / endocytic vesicle / social behavior / axonal growth cone / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / neuron projection morphogenesis / synapse assembly / excitatory synapse / cell adhesion molecule binding / cellular response to calcium ion / cerebellum development / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / positive regulation of synaptic transmission, GABAergic / learning / positive regulation of protein localization to plasma membrane / neuromuscular junction / establishment of protein localization / positive regulation of neuron projection development / synapse organization / postsynaptic density membrane / modulation of chemical synaptic transmission / GABA-ergic synapse / neuron differentiation / calcium-dependent protein binding / transmembrane signaling receptor activity / presynaptic membrane / scaffold protein binding / angiogenesis / nuclear membrane / signaling receptor binding / neuronal cell body / synapse / dendrite / glutamatergic synapse / cell surface / endoplasmic reticulum / signal transduction / protein homodimerization activity / membrane / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Syndecan/Neurexin domain / Syndecan domain / Neuroligin / : / Neurexin/syndecan/glycophorin C / putative band 4.1 homologues' binding motif / : / Laminin G domain / Laminin G domain profile. / Laminin G domain ...Syndecan/Neurexin domain / Syndecan domain / Neuroligin / : / Neurexin/syndecan/glycophorin C / putative band 4.1 homologues' binding motif / : / Laminin G domain / Laminin G domain profile. / Laminin G domain / Laminin G domain / Carboxylesterase type B, conserved site / Carboxylesterases type-B signature 2. / Carboxylesterase, type B / Carboxylesterase family / Jelly Rolls - #200 / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain / Alpha/Beta hydrolase fold / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Jelly Rolls / Sandwich / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Neurexin-1-beta / Neuroligin-4, X-linked
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
RATTUS NORVEGICUS (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Leone, P. / Comoletti, D. / Ferracci, G. / Conrod, S. / Garcia, S.U. / Taylor, P. / Bourne, Y. / Marchot, P.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2010
タイトル: Structural Insights Into the Exquisite Selectivity of Neurexin-Neuroligin Synaptic Interactions
著者: Leone, P. / Comoletti, D. / Ferracci, G. / Conrod, S. / Garcia, S.U. / Taylor, P. / Bourne, Y. / Marchot, P.
履歴
登録2010年4月7日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02010年6月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Refinement description / Version format compliance
改定 1.22019年4月3日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Other / Source and taxonomy
カテゴリ: entity_src_gen / pdbx_database_proc ...entity_src_gen / pdbx_database_proc / pdbx_database_status / struct_biol / struct_conn
Item: _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line / _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id ..._entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line / _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_variant / _pdbx_database_status.recvd_author_approval / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.32020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_status / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.42023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.52024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: NEUROLIGIN-4, X-LINKED
B: NEUROLIGIN-4, X-LINKED
C: NEUREXIN-1-BETA
D: NEUREXIN-1-BETA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)174,39546
ポリマ－171,1964
非ポリマー3,20042
水6,287349
1
A: NEUROLIGIN-4, X-LINKED
C: NEUREXIN-1-BETA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)87,34024
ポリマ－85,5982
非ポリマー1,74222
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: NEUROLIGIN-4, X-LINKED
D: NEUREXIN-1-BETA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)87,05622
ポリマ－85,5982
非ポリマー1,45820
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)136.307, 198.779, 85.896
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12C
22D

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDRefine codeAuth asym-IDAuth seq-ID
1112A43 - 62
2112B43 - 62
1212A69 - 110
2212B69 - 110
1312A143 - 407
2312B143 - 407
1412A414 - 598
2412B414 - 598
1122C82 - 101
2122D82 - 101
1222C105 - 131
2222D105 - 131
1322C137 - 258
2322D137 - 258

NCSアンサンブル:
ID
1
2

-
要素

-
タンパク質 , 2種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質 NEUROLIGIN-4, X-LINKED / NEUROLIGIN-4 / NEUROLIGIN X / HNLX


分子量: 66230.203 Da / 分子数: 2 / 断片: CHOLINESTERASE-LIKE DOMAIN, RESIDUES 43-619 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: Q8N0W4
#2: タンパク質 NEUREXIN-1-BETA / NEUREXIN I-BETA


分子量: 19367.713 Da / 分子数: 2 / 断片: LNS DOMAIN, RESIDUES 80-258 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) RATTUS NORVEGICUS (ドブネズミ) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): Rosetta / 参照: UniProt: Q63373

-
糖 , 1種, 4分子

#3: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

-
非ポリマー , 5種, 387分子

#4: 化合物...
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL


分子量: 62.068 Da / 分子数: 30 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION


分子量: 35.453 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#6: 化合物 ChemComp-MES / 2-(N-MORPHOLINO)-ETHANESULFONIC ACID


分子量: 195.237 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H13NO4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#7: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 349 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

Has protein modificationY
配列の詳細R561K IS A SPONTANEOUS MUTAGENESIS OF CDNA CLONE

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 59 % / 解説: NONE
結晶化pH: 6.3 / 詳細: 100MM MES PH6.3,10% PEG 20000, 2MM CACL2

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.9834
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2008年4月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9834 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→30 Å / Num. obs: 72526 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4.7 % / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 10.7
反射 シェル解像度: 2.6→2.74 Å / 冗長度: 4.8 % / Rmerge(I) obs: 0.55 / Mean I/σ(I) obs: 2.8 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.5.0102精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2WQZ

2wqz


解像度: 2.6→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.935 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.917 / SU B: 16.938 / SU ML: 0.182 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.394 / ESU R Free: 0.258 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.236 3658 5 %RANDOM
Rwork0.204 ---
obs0.205 68827 99.99 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 20.92 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.65 Å20 Å20 Å2
2---1.76 Å20 Å2
3----1.89 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11176 0 195 349 11720
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.02211634
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0040.027785
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5261.95715758
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.168318926
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.25451411
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.22424.481540
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.316151804
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.4261554
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0970.21717
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.02112884
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.022326
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6861.57070
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.0961.52889
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.258211409
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.11934564
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.354.54349
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
11A2852tight positional0.040.05
12B2852tight positional0.040.05
21C812tight positional0.030.05
22D812tight positional0.030.05
11A3607medium positional0.080.5
12B3607medium positional0.080.5
21C1026medium positional0.10.5
22D1026medium positional0.10.5
11A2852tight thermal0.090.5
12B2852tight thermal0.090.5
21C812tight thermal0.080.5
22D812tight thermal0.080.5
11A3607medium thermal0.092
12B3607medium thermal0.092
21C1026medium thermal0.072
22D1026medium thermal0.072
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.67 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.351 265 -
Rwork0.359 4984 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.8677-0.0293-0.13062.18510.05741.0805-0.11920.1391-0.1969-0.05180.0834-0.00760.23470.06940.03580.13660.07880.02020.1308-0.04710.0513-39.651-48.213-33.839
21.8328-3.6763-0.8498.91210.36882.2703-0.2549-0.31160.00240.76330.2077-0.14580.24860.35390.04720.41290.0488-0.04520.3160.06030.0665-34.649-48.279-13.869
34.8499-2.21950.04374.23871.54242.684-0.039-0.0187-0.00440.67170.07-0.89970.16780.596-0.03090.27980.1487-0.2030.42050.08550.4133-15.516-49.82-21.942
41.3039-0.1031-0.5913.1141-1.04193.84280.0424-0.01560.05180.2893-0.0685-0.4499-0.15810.28950.0260.10450.0411-0.06160.0861-0.0010.0828-33.71-20.385-17.153
51.58320.6813-0.13082.71140.62051.8373-0.06570.0773-0.13650.26940.0750.44950.16820.0103-0.00930.10090.06420.05140.0729-0.00570.1379-53.204-39.876-23.182
60.5307-0.4025-0.17082.49840.50990.8918-0.0221-0.07030.00260.10680.01250.1510.03880.03880.00950.0474-0.04030.01010.08090.01610.0315-47.18624.922-16.964
70.7281.98330.832510.1591.27483.21980.06190.113-0.1108-1.2939-0.1239-0.0065-0.1539-0.05220.0620.57430.1211-0.07790.2862-0.02130.1736-40.22225.139-36.378
83.20971.53360.37295.81761.17353.05830.08660.1897-0.0174-0.56820.2364-1.3049-0.11390.4488-0.3230.1226-0.0760.17450.2573-0.01680.3721-22.0929.752-27.418
91.16980.32340.44544.49580.12772.82920.0680.1737-0.096-0.22690.0215-0.52710.08680.2318-0.08950.07030.01360.04950.0930.00720.0906-34.731-2.303-32.924
101.4663-1.2081-0.76843.91170.16642.41710.14440.1858-0.105-0.3544-0.21030.8329-0.0628-0.23490.06590.0722-0.0314-0.06950.1414-0.03110.2123-57.5513.728-28.059
114.50240.03441.07835.26051.83257.35940.1586-0.0104-0.3051-0.6232-0.43221.26890.5279-2.14670.27360.2256-0.1249-0.17020.6761-0.07360.3293-48.891-39.795-73.07
124.1095-0.47550.42912.12410.94285.1635-0.0542-0.19650.1272-0.2889-0.0966-0.013-0.2631-0.28520.15080.10120.05160.00920.0415-0.00190.0153-34.361-35.957-67.588
135.15561.1355-0.03383.63170.90115.2497-0.0612-0.26850.39910.9896-0.14120.85230.1926-1.38590.20240.53290.04470.22870.67320.01860.2155-53.93314.08523.037
142.880.8563-0.09842.57220.98686.3891-0.0475-0.0337-0.03850.56520.0663-0.31190.2603-0.1673-0.01880.39370.0453-0.03090.19030.04180.0634-39.19413.48517.037
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A44 - 110
2X-RAY DIFFRACTION1A143 - 291
3X-RAY DIFFRACTION1A340 - 373
4X-RAY DIFFRACTION1A449 - 472
5X-RAY DIFFRACTION1A561 - 582
6X-RAY DIFFRACTION2A111 - 142
7X-RAY DIFFRACTION3A292 - 339
8X-RAY DIFFRACTION4A374 - 448
9X-RAY DIFFRACTION4A583 - 598
10X-RAY DIFFRACTION5A473 - 560
11X-RAY DIFFRACTION6B44 - 110
12X-RAY DIFFRACTION6B143 - 291
13X-RAY DIFFRACTION6B340 - 373
14X-RAY DIFFRACTION6B449 - 472
15X-RAY DIFFRACTION6B561 - 582
16X-RAY DIFFRACTION7B111 - 142
17X-RAY DIFFRACTION8B292 - 339
18X-RAY DIFFRACTION9B374 - 448
19X-RAY DIFFRACTION9B583 - 598
20X-RAY DIFFRACTION10B473 - 560
21X-RAY DIFFRACTION11C82 - 94
22X-RAY DIFFRACTION11C231 - 258
23X-RAY DIFFRACTION12C95 - 200
24X-RAY DIFFRACTION13D82 - 94
25X-RAY DIFFRACTION13D231 - 258
26X-RAY DIFFRACTION14D95 - 200

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る