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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2x85 | |||||||||
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タイトル | Tailspike protein of E. coli bacteriophage HK620 in complex with hexasaccharide | |||||||||
要素 | TAILSPIKE PROTEIN HK620 | |||||||||
キーワード | VIRAL PROTEIN / VIRAL ADHESION PROTEIN / ENDO-N-ACETYLGLUCOSAMINIDASE / HYDROLASE / TAILSPIKE | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 biological process involved in interaction with host / viral life cycle / virion component / metal ion binding 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ENTEROBACTERIA PHAGE HK620 (ファージ) | |||||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.5 Å | |||||||||
データ登録者 | Lorenzen, N.K. / Mueller, J.J. / Heinemann, U. / Seckler, R. / Barbirz, S. | |||||||||
引用 | ジャーナル: Glycobiology / 年: 2013 タイトル: Single Amino Acid Exchange in Bacteriophage Hk620 Tailspike Protein Results in Thousand-Fold Increase of its Oligosaccharide Affinity. 著者: Broeker, N.K. / Gohlke, U. / Muller, J.J. / Uetrecht, C. / Heinemann, U. / Seckler, R. / Barbirz, S. #1: ジャーナル: Mol.Microbiol. / 年: 2008 タイトル: Crystal Structure of Escherichia Coli Phage Hk620 Tailspike: Podoviral Tailspike Endoglycosidase Modules are Evolutionarily Related 著者: Barbirz, S. / Mueller, J.J. / Uetrecht, C. / Clark, A.J. / Heinemann, U. / Seckler, R. | |||||||||
履歴 |
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Remark 650 | HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED. | |||||||||
Remark 700 | SHEET DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED. |
-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 2x85.cif.gz | 256.2 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb2x85.ent.gz | 203.4 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 2x85.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 2x85_validation.pdf.gz | 802.1 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 2x85_full_validation.pdf.gz | 806.4 KB | 表示 | |
XML形式データ | 2x85_validation.xml.gz | 29.4 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 2x85_validation.cif.gz | 46.9 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/x8/2x85 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/x8/2x85 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 64705.355 Da / 分子数: 1 断片: LACKING THE N-TERMINAL HEAD-BINDING DOMAIN, RESIDUES 111-710 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ENTEROBACTERIA PHAGE HK620 (ファージ) プラスミド: PET11D / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q9AYY6 | ||||||
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#2: 多糖 | alpha-L-rhamnopyranose-(1-6)-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-[2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose- ...alpha-L-rhamnopyranose-(1-6)-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-[2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-3)]alpha-D-galactopyranose-(1-3)-[alpha-D-glucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose | ||||||
#3: 化合物 | ChemComp-NA / #4: 化合物 | ChemComp-TRS / | #5: 水 | ChemComp-HOH / | 配列の詳細 | DELETION 1-110 | |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.13 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.2 % / 解説: NONE |
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5 詳細: VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP: PROTEIN CONCENTRATION 8MG/ML. BUFFER: 40MM TRIS, PH7.8, 2MM EDTA, 0.2M NACL. RESERVOIR: 100MM TRIS PH8.5, 3.5M NA-FORMIATE. DROPLET 1.5:1.5 MICROLITER, 0.3 ...詳細: VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP: PROTEIN CONCENTRATION 8MG/ML. BUFFER: 40MM TRIS, PH7.8, 2MM EDTA, 0.2M NACL. RESERVOIR: 100MM TRIS PH8.5, 3.5M NA-FORMIATE. DROPLET 1.5:1.5 MICROLITER, 0.3 MICROLITER 33MM HEXASACCHARIDE. TEMPERATURE 20 DEGREE CELSIUS. |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.91841 |
検出器 | タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年10月2日 / 詳細: GLAS MIRROR |
放射 | モノクロメーター: SI-111 CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.91841 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.5→36.31 Å / Num. obs: 77347 / % possible obs: 90.4 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.1 % / Biso Wilson estimate: 19.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 18.2 |
反射 シェル | 解像度: 1.5→1.54 Å / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.24 / Mean I/σ(I) obs: 4.8 / % possible all: 66 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: PDB ENTRY 2VJI 解像度: 1.5→37.13 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.965 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.952 / SU B: 2.982 / SU ML: 0.052 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.081 / ESU R Free: 0.083 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 14.9 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.5→37.13 Å
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拘束条件 |
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