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- PDB-2x7o: Crystal structure of TGFbRI complexed with an indolinone inhibitor -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2x7o
タイトルCrystal structure of TGFbRI complexed with an indolinone inhibitor
要素TGF-BETA RECEPTOR TYPE I
キーワードTRANSFERASE / KINASE / GLYCOPROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


extracellular structure organization / epicardium morphogenesis / vascular endothelial cell proliferation / parathyroid gland development / transforming growth factor beta ligand-receptor complex / regulation of cardiac muscle cell proliferation / myofibroblast differentiation / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition involved in endocardial cushion formation / TGFBR2 Kinase Domain Mutants in Cancer / transforming growth factor beta receptor activity ...extracellular structure organization / epicardium morphogenesis / vascular endothelial cell proliferation / parathyroid gland development / transforming growth factor beta ligand-receptor complex / regulation of cardiac muscle cell proliferation / myofibroblast differentiation / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition involved in endocardial cushion formation / TGFBR2 Kinase Domain Mutants in Cancer / transforming growth factor beta receptor activity / trophoblast cell migration / angiogenesis involved in coronary vascular morphogenesis / positive regulation of mesenchymal stem cell proliferation / SMAD2/3 Phosphorylation Motif Mutants in Cancer / TGFBR1 KD Mutants in Cancer / ventricular compact myocardium morphogenesis / positive regulation of extracellular matrix assembly / TGFBR3 regulates TGF-beta signaling / positive regulation of tight junction disassembly / cardiac epithelial to mesenchymal transition / mesenchymal cell differentiation / positive regulation of vasculature development / transforming growth factor beta receptor activity, type I / neuron fate commitment / activin receptor complex / activin receptor activity, type I / regulation of epithelial to mesenchymal transition / type II transforming growth factor beta receptor binding / receptor protein serine/threonine kinase / transmembrane receptor protein serine/threonine kinase activity / pharyngeal system development / TGFBR1 LBD Mutants in Cancer / activin binding / germ cell migration / filopodium assembly / coronary artery morphogenesis / embryonic cranial skeleton morphogenesis / activin receptor signaling pathway / ventricular trabecula myocardium morphogenesis / response to cholesterol / I-SMAD binding / transforming growth factor beta binding / collagen fibril organization / negative regulation of chondrocyte differentiation / lens development in camera-type eye / endothelial cell activation / positive regulation of filopodium assembly / anterior/posterior pattern specification / artery morphogenesis / skeletal system morphogenesis / ventricular septum morphogenesis / SMAD binding / negative regulation of endothelial cell proliferation / TGF-beta receptor signaling activates SMADs / roof of mouth development / positive regulation of SMAD protein signal transduction / blastocyst development / epithelial to mesenchymal transition / regulation of protein ubiquitination / bicellular tight junction / endothelial cell migration / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / positive regulation of stress fiber assembly / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / positive regulation of endothelial cell proliferation / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / negative regulation of cell migration / thymus development / positive regulation of apoptotic signaling pathway / skeletal system development / post-embryonic development / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / cell motility / kidney development / wound healing / peptidyl-serine phosphorylation / cellular response to growth factor stimulus / male gonad development / UCH proteinases / nervous system development / regulation of gene expression / heart development / positive regulation of cell growth / in utero embryonic development / receptor complex / Ub-specific processing proteases / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / protein kinase activity / regulation of cell cycle / endosome / intracellular signal transduction / cilium / positive regulation of cell migration / membrane raft / protein serine/threonine kinase activity / positive regulation of cell population proliferation / ubiquitin protein ligase binding / apoptotic process
類似検索 - 分子機能
GS domain / Transforming growth factor beta type I GS-motif / GS domain profile. / GS motif / Activin types I and II receptor domain / Activin types I and II receptor domain / Ser/Thr protein kinase, TGFB receptor / Snake toxin-like superfamily / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 ...GS domain / Transforming growth factor beta type I GS-motif / GS domain profile. / GS motif / Activin types I and II receptor domain / Activin types I and II receptor domain / Ser/Thr protein kinase, TGFB receptor / Snake toxin-like superfamily / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-ZOP / TGF-beta receptor type-1
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.7 Å
データ登録者Roth, G.J. / Heckel, A. / Brandl, T. / Grauert, M. / Hoerer, S. / Kley, J.T. / Schnapp, G. / Baum, P. / Mennerich, D. / Schnapp, A. / Park, J.E.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2010
タイトル: Design, Synthesis and Evaluation of Indolinones as Inhibitors of the Transforming Growth Factor Beta Receptor I (Tgfbri)
著者: Roth, G.J. / Heckel, A. / Brandl, T. / Grauert, M. / Hoerer, S. / Kley, J.T. / Schnapp, G. / Baum, P. / Mennerich, D. / Schnapp, A. / Park, J.E.
履歴
登録2010年3月3日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02010年10月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月19日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年4月3日Group: Data collection / Other / Source and taxonomy
カテゴリ: entity_src_gen / pdbx_database_proc / pdbx_database_status
Item: _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.42023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TGF-BETA RECEPTOR TYPE I
B: TGF-BETA RECEPTOR TYPE I
C: TGF-BETA RECEPTOR TYPE I
D: TGF-BETA RECEPTOR TYPE I
E: TGF-BETA RECEPTOR TYPE I
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)197,07610
ポリマ－194,6035
非ポリマー2,4735
水00
1
A: TGF-BETA RECEPTOR TYPE I
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,4152
ポリマ－38,9211
非ポリマー4951
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: TGF-BETA RECEPTOR TYPE I
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,4152
ポリマ－38,9211
非ポリマー4951
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: TGF-BETA RECEPTOR TYPE I
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,4152
ポリマ－38,9211
非ポリマー4951
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
D: TGF-BETA RECEPTOR TYPE I
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,4152
ポリマ－38,9211
非ポリマー4951
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
5
E: TGF-BETA RECEPTOR TYPE I
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,4152
ポリマ－38,9211
非ポリマー4951
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)179.929, 246.561, 131.617
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.9318, 0.2761, 0.2355), (-0.3256, 0.3494, 0.8786), (0.1603, -0.8954, 0.4155)-32.94, -17.51, 100.7
2given(0.8001, 0.173, 0.5743), (-0.2323, -0.7934, 0.5627), (0.553, -0.5836, -0.5946)-47.79, 78.71, 145.2
3given(0.7434, -0.2002, 0.6382), (0.2099, -0.8361, -0.5069), (0.6351, 0.5108, -0.5795)-27.59, 146.4, 66.39
4given(0.9243, -0.2478, 0.2904), (0.3565, 0.2881, -0.8888), (0.1366, 0.925, 0.3546)-3.19, 100.1, -6.906

-
要素

#1: タンパク質
TGF-BETA RECEPTOR TYPE I / TGFR-1 / TRANSFORMING GROWTH FACTOR-BETA RECEPTOR TYPE I / TGF-BETA RECEPTOR TYPE I / TBETAR-I / ...TGFR-1 / TRANSFORMING GROWTH FACTOR-BETA RECEPTOR TYPE I / TGF-BETA RECEPTOR TYPE I / TBETAR-I / TGF-BETA TYPE I RECEPTOR / SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE RECEPTOR / R4SKR4 / ACTIVIN RECEPTOR-LIKE KINASE 5 / ALK-5


分子量: 38920.641 Da / 分子数: 5 / 断片: CYTOPLASMIC DOMAIN, RESIDUES 162-503 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PDEST10 / 細胞株 (発現宿主): High Five
発現宿主: SPODOPTERA FRUGIPERDA (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P36897, receptor protein serine/threonine kinase
#2: 化合物
ChemComp-ZOP / (3Z)-N-ETHYL-N-METHYL-2-OXO-3-(PHENYL{[4-(PIPERIDIN-1-YLMETHYL)PHENYL]AMINO}METHYLIDENE)-2,3-DIHYDRO-1H-INDOLE-6-CARBOXAMIDE


分子量: 494.627 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C31H34N4O2

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 67 % / 解説: ONLY ONE CRYSTAL COULD BE OBTAINED
結晶化pH: 7.2 / 詳細: 1.5 M AMMONIUM SULFATE, 0.1 M GLYCINE PH 7.25

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 1.0339
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2004年7月16日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SILICIUM / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0339 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.7→22.7 Å / Num. obs: 24744 / % possible obs: 79.2 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 57.41 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.02 / Net I/σ(I): 4.7
反射 シェル解像度: 3.7→3.9 Å / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.07 / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / % possible all: 81

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.9.3精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1IAS

1ias


解像度: 3.7→22.72 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.6966 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.6596 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU Rfree Blow DPI: 0.777 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2732 1260 5.09 %RANDOM
Rwork0.267 ---
obs0.2673 24744 78.63 %-
原子変位パラメータBiso mean: 53.01 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-24.852 Å20 Å20 Å2
2---44.3146 Å20 Å2
3---19.4626 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.961 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.7→22.72 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13145 0 185 0 13330
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.00713615HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg0.8918395HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d4810SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes310HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes1975HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it13615HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion1.42
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion21.17
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion1745SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact14581SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 3.7→3.86 Å / Total num. of bins used: 12
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2744 160 5.21 %
Rwork0.2563 2913 -
all0.2572 3073 -
obs--78.63 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.0016-0.06410.02220.02810.00730-0.00020.001-0.00050.00070.00010.00210.00050.00010.0001-0.00120.0047-0.01-0.00050.0051-0.005386.403149.076367.353
20.0034-0.0106-0.0060.00970.07270-0.0002-0.0001-0.00030.0005-0.0003-0.0010.0014-0.00010.00050.00430.0042-0.0014-0.0002-0.00170.000580.992944.65852.3458
30.0083-0.0493-0.06030-0.09780-0.00010.0008-0.00140.00050.0005-0.00170.001-0.0001-0.0004-0.0060.00140.0027-0.002-0.0001-0.000784.169886.082672.7714
40.0015-0.0192-0.00620.06010.0460.0089-0.0001-0.0001-0.0007-0.0016-0.00050.00030.0010.00060.00060.00180.00590.00270.00090.00120.001178.137996.521761.3052
500.0313-0.08680.0573-0.049800.00010.0006-0.00140.0010.0021-0.0005-0.0008-0.0006-0.0022-0.0047-0.00340.0071-0.00040.0038-0.001571.054792.1013106.663
60.01010.0264-0.02550.0549-0.05540.02640.0001-0.00040.00040.00180.0007-0.0028-0.00040.0011-0.00080.0054-0.00010.00750.00230.00070.008459.4006103.366109.87
70.0524-0.00940.15840.020.00620.12610.00020.00040.0022-0.0038-0.0005-0.0027-0.0049-0.00050.00030.0013-0.0057-0.0110.002-0.00050.002164.8859.0695121.64
80.0034-0.0126-0.00030.00240.01230-0.0001-0.00060.00030.00060.0006-0.0008-0.00010.001-0.0005-0.0005-0.00050.00280.0006-0.00260.002250.449556.128129.113
90-0.02520.08310.0124-0.02240-0.00060.00030.00090.0010.0003-0.00080.0006-0.00150.0003-0.0035-0.0025-0.00750.0008-0.0009-0.003474.801131.805197.6472
100.0056-0.0044-0.021300.00530.0201-0.0001-0.0002-0.00020.0014-0.0003-0.00310.000100.00040.0015-0.0004-0.0020.00040.00080.00166.288417.840794.3752
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(A171 - A283)
2X-RAY DIFFRACTION2(A284 - A500)
3X-RAY DIFFRACTION3(B171 - B283)
4X-RAY DIFFRACTION4(B284 - B500)
5X-RAY DIFFRACTION5(C171 - C283)
6X-RAY DIFFRACTION6(C284 - C500)
7X-RAY DIFFRACTION7(D171 - D283)
8X-RAY DIFFRACTION8(D284 - D500)
9X-RAY DIFFRACTION9(E171 - E283)
10X-RAY DIFFRACTION10(E284 - E500)

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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