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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2x60 | ||||||
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タイトル | Crystal structure of T. maritima GDP-mannose pyrophosphorylase in complex with GTP. | ||||||
![]() | MANNOSE-1-PHOSPHATE GUANYLYLTRANSFERASE | ||||||
![]() | TRANSFERASE / NUCLEOTIDYL TRANSFERASE | ||||||
機能・相同性 | ![]() mannose-1-phosphate guanylyltransferase (GTP) activity / GDP-mannose biosynthetic process / GTP binding / metal ion binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Pelissier, M.C. / Lesley, S. / Kuhn, P. / Bourne, Y. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Structural Insights Into the Catalytic Mechanism of Bacterial Guanosine-Diphospho-D-Mannose Pyrophosphorylase and its Regulation by Divalent Ions. 著者: Pelissier, M.C. / Lesley, S. / Kuhn, P. / Bourne, Y. | ||||||
履歴 |
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Remark 700 | SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 7-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 8-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "BA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 7-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 8-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 148.6 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 117.1 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.1 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.1 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 27.5 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 36.6 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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単位格子 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 38655.359 Da / 分子数: 2 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 株: MSB8 / 解説: DSM 3109 / プラスミド: PMH1 / 発現宿主: ![]() ![]() 参照: UniProt: Q9X0C3, mannose-1-phosphate guanylyltransferase #2: 化合物 | #3: 化合物 | #4: 水 | ChemComp-HOH / | 構成要素の詳細 | ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, MET 1 TO VAL ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, VAL 261 TO LEU ...ENGINEERED | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.5 % / 解説: NONE |
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結晶化 | pH: 5 詳細: 100 MM SODIUM ACETATE PH 5.0, 30% (V/V) MPD, 200 MM CALCIUM CHLORIDE |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年3月14日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.933 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.8→67.6 Å / Num. obs: 17147 / % possible obs: 98.9 % / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 3.1 % / Biso Wilson estimate: 66.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 16 |
反射 シェル | 解像度: 2.8→2.95 Å / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.48 / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / % possible all: 99.1 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: PDB ENTRY 2X5S 解像度: 2.8→67.57 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.939 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.903 / SU B: 41.34 / SU ML: 0.395 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.446 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 74.769 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.8→67.57 Å
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拘束条件 |
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