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万見
- PDB-2x5z: Crystal structure of T. maritima GDP-mannose pyrophosphorylase in... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2x5z
タイトルCrystal structure of T. maritima GDP-mannose pyrophosphorylase in complex with GDP-mannose.
要素MANNOSE-1-PHOSPHATE GUANYLYLTRANSFERASE
キーワードTRANSFERASE / NUCLEOTIDYL TRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


mannose-1-phosphate guanylyltransferase (GTP) activity / GDP-mannose biosynthetic process / GTP binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
: / : / : / MannoseP isomerase/GMP-like beta-helix domain / Nucleotidyl transferase domain / Nucleotidyl transferase / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Nucleotide-diphospho-sugar transferases / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE-ALPHA-D-MANNOSE / Mannose-1-phosphate guanylyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種THERMOTOGA MARITIMA (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Pelissier, M.C. / Lesley, S. / Kuhn, P. / Bourne, Y.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2010
タイトル: Structural Insights Into the Catalytic Mechanism of Bacterial Guanosine-Diphospho-D-Mannose Pyrophosphorylase and its Regulation by Divalent Ions.
著者: Pelissier, M.C. / Lesley, S. / Kuhn, P. / Bourne, Y.
履歴
登録2010年2月12日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02010年6月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_sheet / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_sheet.number_strands / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 7-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 8-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "BA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 7-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 8-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MANNOSE-1-PHOSPHATE GUANYLYLTRANSFERASE
B: MANNOSE-1-PHOSPHATE GUANYLYLTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,5465
ポリマ－77,3112
非ポリマー1,2353
水68538
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4820 Å2
ΔGint-47.2 kcal/mol
Surface area28350 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)84.227, 96.035, 217.122
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 MANNOSE-1-PHOSPHATE GUANYLYLTRANSFERASE / GDP-MANNOSE PYROPHOSPHORYLASE


分子量: 38655.359 Da / 分子数: 2 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) THERMOTOGA MARITIMA (バクテリア)
株: MSB8 / 解説: DSM 3109 / プラスミド: PMH1 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / Variant (発現宿主): ORIGAMI (DE3) PLYSS
参照: UniProt: Q9X0C3, mannose-1-phosphate guanylyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-GDD / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE-ALPHA-D-MANNOSE / GDP-マンノ-ス


分子量: 605.341 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H25N5O16P2
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 38 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, MET 1 TO VAL ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, VAL 261 TO LEU ...ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, MET 1 TO VAL ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, VAL 261 TO LEU ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, MET 1 TO VAL ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, VAL 261 TO LEU

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.74 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.2 % / 解説: NONE
結晶化pH: 4.6
詳細: 100 MM SODIUM ACETATE PH 5.0, 30% (V/V) MPD, 20 MM CALCIUM CHLORIDE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.976
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年4月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.976 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→50 Å / Num. obs: 24606 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 5.7 % / Biso Wilson estimate: 65.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 24.4
反射 シェル解像度: 2.7→2.85 Å / 冗長度: 5.8 % / Rmerge(I) obs: 0.44 / Mean I/σ(I) obs: 4.2 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.5.0088精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2X5S

2x5s


解像度: 2.7→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.946 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.912 / SU B: 24.474 / SU ML: 0.257 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 1.096 / ESU R Free: 0.326 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24415 1257 5.1 %RANDOM
Rwork0.19111 ---
obs0.19374 23310 99.77 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 63.553 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.21 Å20 Å2-0 Å2
2---0.72 Å20 Å2
3---0.51 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5396 0 79 38 5513
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0225602
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.023922
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4571.9937590
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.85939610
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.0695664
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.77224.758248
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.921151034
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.1551528
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0770.2840
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0216008
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021076
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5411.53332
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.1011.51326
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.05225438
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.63432270
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.7374.52152
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.77 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.298 104 -
Rwork0.248 1708 -
obs--99.83 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.86030.1056-1.83182.59210.93246.610.50120.04420.4729-0.2969-0.28080.4984-0.7992-0.6313-0.22040.31510.00190.12080.14670.00210.422614.225117.29029.2101
22.59910.1041-0.20264.1632.25565.67070.5048-0.04960.1478-0.05380.1627-0.5037-0.22240.8211-0.66750.1859-0.11510.11920.2105-0.11970.302631.362910.966310.6005
38.22335.616-1.92046.7228-0.34793.62660.3823-0.42520.25560.4625-0.51360.14980.1612-0.23330.13120.218-0.16060.08310.1776-0.05830.20048.0262.717127.5353
45.8412.0542-4.47142.6622-1.42217.57210.8751-0.51921.21370.38970.06810.6359-1.69870.1481-0.94310.6459-0.29470.33830.4566-0.17210.6585-27.2704-13.787344.1371
55.76410.338-3.00592.28430.93968.86230.1702-1.7272-0.210.63760.01670.09010.10421.4117-0.18690.4321-0.30410.1010.87210.01280.2834-20.306-28.776352.5334
67.45236.4548-3.33428.4135-3.76243.05230.444-0.53640.12260.5815-0.39020.3648-0.26790.0625-0.05390.3213-0.25970.15970.322-0.19640.2484-6.3771-12.039331.744
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 93
2X-RAY DIFFRACTION2A94 - 251
3X-RAY DIFFRACTION3A252 - 333
4X-RAY DIFFRACTION4B1 - 93
5X-RAY DIFFRACTION5B94 - 251
6X-RAY DIFFRACTION6B252 - 333

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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