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万見
- PDB-2x31: Modelling of the complex between subunits BchI and BchD of magnes... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2x31
タイトルModelling of the complex between subunits BchI and BchD of magnesium chelatase based on single-particle cryo-EM reconstruction at 7.5 ang
要素
  • MAGNESIUM-CHELATASE 38 KDA SUBUNIT
  • MAGNESIUM-CHELATASE 60 KDA SUBUNIT
キーワードLIGASE / BACTERIOCHLOROPHYLL BIOSYNTHESIS / PHOTOSYNTHESIS
機能・相同性
機能・相同性情報


bacteriochlorophyll biosynthetic process / magnesium chelatase / magnesium chelatase activity / photosynthesis / ATP hydrolysis activity / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Magnesium chelatase, ATPase subunit D / Magnesium-chelatase BchD/ChlD, VWA domain / Magnesium chelatase, ATPase subunit I / ChlI/MoxR, AAA lid domain / AAA lid domain / Magnesium-chelatase subunit ChlI-like / Magnesium chelatase ChlI-like, catalytic domain / Magnesium chelatase, subunit ChlI / von Willebrand factor type A domain / von Willebrand factor (vWF) type A domain ...Magnesium chelatase, ATPase subunit D / Magnesium-chelatase BchD/ChlD, VWA domain / Magnesium chelatase, ATPase subunit I / ChlI/MoxR, AAA lid domain / AAA lid domain / Magnesium-chelatase subunit ChlI-like / Magnesium chelatase ChlI-like, catalytic domain / Magnesium chelatase, subunit ChlI / von Willebrand factor type A domain / von Willebrand factor (vWF) type A domain / VWFA domain profile. / von Willebrand factor, type A / von Willebrand factor A-like domain superfamily / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Magnesium-chelatase 60 kDa subunit / Magnesium-chelatase 38 kDa subunit
類似検索 - 構成要素
生物種RHODOBACTER CAPSULATUS (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7.5 Å
データ登録者Lunqvist, J. / Elmlund, H. / Peterson Wulff, R. / Berglund, L. / Elmlund, D. / Emanuelsson, C. / Hebert, H. / Willows, R.D. / Hansson, M. / Lindahl, M. / Al-Karadaghi, S.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2010
タイトル: ATP-induced conformational dynamics in the AAA+ motor unit of magnesium chelatase.
著者: Joakim Lundqvist / Hans Elmlund / Ragna Peterson Wulff / Lisa Berglund / Dominika Elmlund / Cecilia Emanuelsson / Hans Hebert / Robert D Willows / Mats Hansson / Martin Lindahl / Salam Al-Karadaghi /
要旨: Mg-chelatase catalyzes the first committed step of the chlorophyll biosynthetic pathway, the ATP-dependent insertion of Mg(2+) into protoporphyrin IX (PPIX). Here we report the reconstruction using ...Mg-chelatase catalyzes the first committed step of the chlorophyll biosynthetic pathway, the ATP-dependent insertion of Mg(2+) into protoporphyrin IX (PPIX). Here we report the reconstruction using single-particle cryo-electron microscopy of the complex between subunits BchD and BchI of Rhodobacter capsulatus Mg-chelatase in the presence of ADP, the nonhydrolyzable ATP analog AMPPNP, and ATP at 7.5 A, 14 A, and 13 A resolution, respectively. We show that the two AAA+ modules of the subunits form a unique complex of 3 dimers related by a three-fold axis. The reconstructions demonstrate substantial differences between the conformations of the complex in the presence of ATP and ADP, and suggest that the C-terminal integrin-I domains of the BchD subunits play a central role in transmitting conformational changes of BchI to BchD. Based on these data a model for the function of magnesium chelatase is proposed.
履歴
登録2010年1月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02010年11月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年3月21日Group: Other / Version format compliance
改定 1.22013年3月20日Group: Derived calculations / Refinement description
改定 1.32017年4月19日Group: Other
改定 1.42019年10月23日Group: Data collection / Other / カテゴリ: cell / em_imaging
Item: _cell.Z_PDB / _em_imaging.nominal_defocus_max / _em_imaging.nominal_defocus_min
改定 1.52024年5月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-1676
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MAGNESIUM-CHELATASE 60 KDA SUBUNIT
B: MAGNESIUM-CHELATASE 60 KDA SUBUNIT
C: MAGNESIUM-CHELATASE 60 KDA SUBUNIT
D: MAGNESIUM-CHELATASE 60 KDA SUBUNIT
E: MAGNESIUM-CHELATASE 60 KDA SUBUNIT
F: MAGNESIUM-CHELATASE 60 KDA SUBUNIT
G: MAGNESIUM-CHELATASE 38 KDA SUBUNIT
H: MAGNESIUM-CHELATASE 38 KDA SUBUNIT
I: MAGNESIUM-CHELATASE 38 KDA SUBUNIT
J: MAGNESIUM-CHELATASE 38 KDA SUBUNIT
K: MAGNESIUM-CHELATASE 38 KDA SUBUNIT
L: MAGNESIUM-CHELATASE 38 KDA SUBUNIT


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)345,67912
ポリマ－345,67912
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA

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要素

#1: タンパク質
MAGNESIUM-CHELATASE 60 KDA SUBUNIT / MG-PROTOPORPHYRIN IX CHELATASE / MG-CHELATASE SUBUNIT D


分子量: 19666.758 Da / 分子数: 6 / 断片: RESIDUES 373-561 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) RHODOBACTER CAPSULATUS (バクテリア)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P26175, magnesium chelatase
#2: タンパク質
MAGNESIUM-CHELATASE 38 KDA SUBUNIT / MG-PROTOPORPHYRIN IX CHELATASE


分子量: 37946.340 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) RHODOBACTER CAPSULATUS (バクテリア)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P26239, magnesium chelatase
配列の詳細HOMOLOGY MODEL OF INTEGRIN I DOMAINS OF SUBUBUNIT BCHD A,B,C,D,E,F SUBUNITS BCHI G,H,I,J,K,L BASED ...HOMOLOGY MODEL OF INTEGRIN I DOMAINS OF SUBUBUNIT BCHD A,B,C,D,E,F SUBUNITS BCHI G,H,I,J,K,L BASED ON PDB ENTRY 1G8P

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: BCHID COMPLEX OF RHODOBACTER CAPSULATUS MG CHELATASE
タイプ: COMPLEX
緩衝液pH: 8
試料濃度: 0.1 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: HOLEY CARBON
急速凍結凍結剤: ETHANE / 詳細: LIQUID ETHANE

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: JEOL 2010F
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 120 kV / 照射モード: OTHER
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 60000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 5500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm / Cs: 2 mm
画像スキャンデジタル画像の数: 18
放射波長相対比: 1

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解析

対称性点対称性: C3 (3回回転対称)
3次元再構成解像度: 7.5 Å / 粒子像の数: 29400 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築PDB-ID: 1G8P

1g8p


Accession code: 1G8P / Source name: PDB / タイプ: experimental model
精密化最高解像度: 7.5 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 7.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数22890 0 0 0 22890

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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