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- PDB-2x1v: Crystal Structure of the activating H-Ras I163F mutant in Costell... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2x1v
タイトルCrystal Structure of the activating H-Ras I163F mutant in Costello Syndrome, bound to MG-GDP
要素GTPASE HRAS
キーワードHYDROLASE / S-NITROSYLATION / DISEASE MUTATION / PALMITATE / METHYLATION / PRENYLATION / CELL MEMBRANE / PROTO-ONCOGENE / GTPASE PROTEIN / GOLGI APPARATUS
機能・相同性
機能・相同性情報


phospholipase C activator activity / GTPase complex / oncogene-induced cell senescence / negative regulation of GTPase activity / positive regulation of miRNA metabolic process / positive regulation of ruffle assembly / T-helper 1 type immune response / positive regulation of wound healing / defense response to protozoan / regulation of neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane ...phospholipase C activator activity / GTPase complex / oncogene-induced cell senescence / negative regulation of GTPase activity / positive regulation of miRNA metabolic process / positive regulation of ruffle assembly / T-helper 1 type immune response / positive regulation of wound healing / defense response to protozoan / regulation of neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / Signaling by RAS GAP mutants / Signaling by RAS GTPase mutants / Activation of RAS in B cells / RAS signaling downstream of NF1 loss-of-function variants / SOS-mediated signalling / Activated NTRK3 signals through RAS / Activated NTRK2 signals through RAS / positive regulation of protein targeting to membrane / SHC1 events in ERBB4 signaling / Signalling to RAS / adipose tissue development / positive regulation of MAP kinase activity / Activated NTRK2 signals through FRS2 and FRS3 / SHC-related events triggered by IGF1R / Estrogen-stimulated signaling through PRKCZ / Schwann cell development / SHC-mediated cascade:FGFR3 / MET activates RAS signaling / SHC-mediated cascade:FGFR2 / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / Signaling by PDGFRA transmembrane, juxtamembrane and kinase domain mutants / Signaling by PDGFRA extracellular domain mutants / SHC-mediated cascade:FGFR4 / Erythropoietin activates RAS / Signaling by FGFR4 in disease / SHC-mediated cascade:FGFR1 / FRS-mediated FGFR3 signaling / Signaling by FLT3 ITD and TKD mutants / FRS-mediated FGFR2 signaling / FRS-mediated FGFR4 signaling / protein-membrane adaptor activity / Signaling by FGFR3 in disease / p38MAPK events / FRS-mediated FGFR1 signaling / Tie2 Signaling / Signaling by FGFR2 in disease / positive regulation of GTPase activity / EPHB-mediated forward signaling / GRB2 events in EGFR signaling / SHC1 events in EGFR signaling / myelination / Signaling by FLT3 fusion proteins / FLT3 Signaling / Signaling by FGFR1 in disease / EGFR Transactivation by Gastrin / NCAM signaling for neurite out-growth / CD209 (DC-SIGN) signaling / GRB2 events in ERBB2 signaling / Downstream signal transduction / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / SHC1 events in ERBB2 signaling / intrinsic apoptotic signaling pathway / Insulin receptor signalling cascade / Constitutive Signaling by Overexpressed ERBB2 / Signaling by phosphorylated juxtamembrane, extracellular and kinase domain KIT mutants / positive regulation of epithelial cell proliferation / VEGFR2 mediated cell proliferation / animal organ morphogenesis / small monomeric GTPase / regulation of actin cytoskeleton organization / FCERI mediated MAPK activation / positive regulation of JNK cascade / RAF activation / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / Signaling by SCF-KIT / cellular response to gamma radiation / Constitutive Signaling by EGFRvIII / MAP2K and MAPK activation / Signaling by ERBB2 ECD mutants / Signaling by ERBB2 KD Mutants / positive regulation of type II interferon production / endocytosis / positive regulation of fibroblast proliferation / Regulation of RAS by GAPs / chemotaxis / RAS processing / Signaling by RAF1 mutants / Negative regulation of MAPK pathway / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / GDP binding / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / cellular senescence / MAPK cascade / insulin receptor signaling pathway / DAP12 signaling / T cell receptor signaling pathway
類似検索 - 分子機能
Small GTPase, Ras-type / Small GTPase Ras domain profile. / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold ...Small GTPase, Ras-type / Small GTPase Ras domain profile. / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GTPase HRas
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Anand, K.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal Structure of the Activating H-Ras I163F Mutant in Costello Syndrome, Bound to Mg-Gdp
著者: Anand, K. / Parret, A. / Denayer, E. / Petrova, B. / Legius, E. / Scheffzek, K.
履歴
登録2010年1月4日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02010年1月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GTPASE HRAS
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,3522
ポリマ－18,9091
非ポリマー4431
水2,090116
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)73.140, 73.140, 62.880
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number173
Space group name H-MP63

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要素

#1: タンパク質 GTPASE HRAS / TRANSFORMING PROTEIN P21 / P21RAS / H-RAS-1 / C-H-RAS / HA-RAS


分子量: 18909.207 Da / 分子数: 1 / 断片: G-DOMAIN, RESIDUES 1-166 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P01112, small monomeric GTPase
#2: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 116 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ILE 163 TO PHE

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.82 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.07 % / 解説: DATA WERE TWINNED AND REFINED USING PHENIX.XTRIAGE
結晶化pH: 7.6
詳細: 18% POLYETHYLENE GLYCOL (PEG) 6000, 100 MM HEPES PH 7.4, 150 MM MGCL2.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2008年5月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
Reflection twinOperator: h,-h-k,-l / Fraction: 0.482
反射解像度: 1.7→20 Å / Num. obs: 1054 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 15 % / Rmerge(I) obs: 0.03 / Net I/σ(I): 46.14
反射 シェル解像度: 1.7→1.8 Å / 冗長度: 6.85 % / Rmerge(I) obs: 0.09 / Mean I/σ(I) obs: 5.73 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 4Q21

4q21


解像度: 1.7→28.285 Å / SU ML: 0.05 / σ(F): 1.99 / 位相誤差: 29.13 / 立体化学のターゲット値: TWIN_LSQ_F
詳細: HRAS ILE163PHE PATIENT MUTANT LACK BOTH LOOPS THAT ARE INVOLVED IN THE (DISORDERED RESIDUE 30-38 AND 58-69) SWITCH I AND II.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2272 1054 5 %
Rwork0.1899 --
obs0.1907 21075 99.77 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.55 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 96.88 Å2 / ksol: 0.413 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.1443 Å2-0 Å20 Å2
2---3.1443 Å2-0 Å2
3---6.2886 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→28.285 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1085 0 28 116 1229
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0061128
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0891529
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.677405
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.066177
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003193
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.7002-1.78980.31161510.27872856X-RAY DIFFRACTION95
1.7898-1.90190.31131480.28592817X-RAY DIFFRACTION95
1.9019-2.04870.2631510.24372861X-RAY DIFFRACTION95
2.0487-2.25480.25791490.23842846X-RAY DIFFRACTION95
2.2548-2.58090.25971510.22812869X-RAY DIFFRACTION95
2.5809-3.25080.241520.19052871X-RAY DIFFRACTION95
3.2508-28.16550.17791520.13282888X-RAY DIFFRACTION94
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 16.9216 Å / Origin y: -28.123 Å / Origin z: -0.8268 Å
111213212223313233
T0.1095 Å20.0011 Å2-0.0115 Å2-0.1362 Å20.0064 Å2--0.1837 Å2
L0.1671 °20.0522 °20.0949 °2-0.9188 °2-0.0048 °2--0.2546 °2
S-0.0464 Å °-0.0769 Å °0.09 Å °-0.0268 Å °0.0401 Å °-0.1261 Å °0.0032 Å °-0.017 Å °0.0111 Å °
精密化 TLSグループSelection details: CHAIN A

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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