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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2x0n | |||||||||
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タイトル | Structure of glycosomal glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase from Trypanosoma brucei determined from Laue data | |||||||||
要素 | GLYCERALDEHYDE-3-PHOSPHATE DEHYDROGENASE, GLYCOSOMAL | |||||||||
キーワード | OXIDOREDUCTASE / GLYCOLYSIS / GLYCOSOME | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (phosphorylating) / glycosome / glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (NAD+) (phosphorylating) activity / glycolytic process / glucose metabolic process / NAD binding / NADP binding / cytosol 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | TRYPANOSOMA BRUCEI BRUCEI (トリパノソーマ) | |||||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.2 Å | |||||||||
データ登録者 | Vellieux, F.M.D. / Hajdu, J. / Hol, W.G.J. | |||||||||
引用 | ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1993 タイトル: Structure of Glycosomal Glyceraldehyde-3-Phosphate Dehydrogenase from Trypanosoma Brucei Determined from Laue Data. 著者: Vellieux, F.M.D. / Hajdu, J. / Verlinde, C.L. / Groendijk, H. / Read, R.J. / Greenhough, T.J. / Campbell, J.W. / Kalk, K.H. / Littlechild, J.A. / Watson, H.C. #1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1995 タイトル: Refined 3.2 A Structure of Glycosomal Holo Glyceraldehyde Phosphate Dehydrogenase from Trypanosoma Brucei Brucei. 著者: Vellieux, F.M.D. / Hajdu, J. / Hol, W.G. #2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1987 タイトル: Preliminary Crystallographic Studies of Glycosomal Glyceraldehyde Phosphate Dehydrogenase from Trypanosoma Brucei Brucei. 著者: Read, R.J. / Wierenga, R.K. / Groendijk, H. / Hol, W.G. / Lambeir, A. / Opperdoes, F.R. #3: ジャーナル: Embo J. / 年: 1986 タイトル: Two Tandemly Linked Identical Genes Code for the Glycosomal Glyceraldehyde-Phosphate Dehydrogenase in Trypanosoma Brucei. 著者: Michels, P.A. / Poliszczak, A. / Osinga, K.A. / Misset, O. / Van Beeumen, J. / Wierenga, R.K. / Borst, P. / Opperdoes, F.R. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 2x0n.cif.gz | 807.8 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb2x0n.ent.gz | 676.3 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 2x0n.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 2x0n_validation.pdf.gz | 1.9 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 2x0n_full_validation.pdf.gz | 2 MB | 表示 | |
XML形式データ | 2x0n_validation.xml.gz | 83.3 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 2x0n_validation.cif.gz | 107.4 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/x0/2x0n ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/x0/2x0n | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 1gd1S S: 精密化の開始モデル |
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類似構造データ |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 39091.656 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) TRYPANOSOMA BRUCEI BRUCEI (トリパノソーマ) 参照: UniProt: P22512, glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (phosphorylating) #2: 化合物 | ChemComp-SO4 / #3: 化合物 | ChemComp-NAD / |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 3 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 4.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 71.17 % / 解説: NONE |
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結晶化 | pH: 6.5 詳細: PROTEIN: 5 MICROL OF 6 MG/ML GGAPDH IN 25 MM TRIS HCL PH 7.8, 0.6M AMMONIUM SULPHATE, 2MM NAD, 1MM DITHIOTHREITOL 1MM NA AZIDE, 1 MM EDTA. PRECIPITANT: 5 MICROL OF 52% SATURATED AMMONIUM ...詳細: PROTEIN: 5 MICROL OF 6 MG/ML GGAPDH IN 25 MM TRIS HCL PH 7.8, 0.6M AMMONIUM SULPHATE, 2MM NAD, 1MM DITHIOTHREITOL 1MM NA AZIDE, 1 MM EDTA. PRECIPITANT: 5 MICROL OF 52% SATURATED AMMONIUM SULPHATE, 0.2M N,N-BIS-(2-HYDROXYETHYL)-2-AMINOETHANE SULFONIC ACID PH 6.5, 1MM DITHIOTHREITOL, 1MM NA AZIDE, 1MM EDTA, 20MM 3-PHOSPHOGLYCERATE. RESERVOIR: 1 ML |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 273 K | |||||||||
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX9.7 / 波長: 0.489-1.905 | |||||||||
検出器 | タイプ: CEA / 検出器: FILM | |||||||||
放射 | プロトコル: LAUE / 単色(M)・ラウエ(L): L / 散乱光タイプ: x-ray | |||||||||
放射波長 |
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反射 | 解像度: 3.2→7.4 Å / Num. obs: 34991 / % possible obs: 57 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 2.3 % / Biso Wilson estimate: 34.93 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.15 / Net I/σ(I): 7.2 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: PDB ENTRY 1GD1 解像度: 3.2→7.399 Å / SU ML: 0.34 / σ(F): 2.37 / 位相誤差: 18.67 / 立体化学のターゲット値: ML
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 60.002 Å2 / ksol: 0.318 e/Å3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 34.75 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 3.2→7.399 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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