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万見
- PDB-2wwo: Yersinia pseudotuberculosis Superoxide Dismutase C -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2wwo
タイトルYersinia pseudotuberculosis Superoxide Dismutase C
要素SUPEROXIDE DISMUTASE [CU-ZN]
キーワードOXIDOREDUCTASE / METAL-BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


superoxide dismutase / superoxide dismutase activity / periplasmic space / copper ion binding / extracellular space
類似検索 - 分子機能
Superoxide dismutase, copper/zinc binding domain / Copper/Zinc superoxide dismutase signature 1. / Superoxide dismutase, copper/zinc, binding site / Copper/Zinc superoxide dismutase signature 2. / Superoxide dismutase, copper/zinc binding domain / Superoxide dismutase (Cu/Zn) / superoxide dismutase copper chaperone / Copper/zinc superoxide dismutase (SODC) / Superoxide dismutase-like, copper/zinc binding domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Superoxide dismutase [Cu-Zn]
類似検索 - 構成要素
生物種YERSINIA PSEUDOTUBERCULOSIS (仮性結核菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Basak, A.K. / Duffield, M.L. / Naylor, C.E. / Huyet, J. / Titball, R.W.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal Structure of the Yersinia Pseudotuberculosis Superoxide Dismutase (Sodc)
著者: Huyet, J. / Naylor, C.E. / Titball, R.W. / Bullifent, H. / Walker, N. / Jones, H.E. / Duffied, M.L. / Basak, A.K.
履歴
登録2009年10月26日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
置き換え2010年11月3日ID: 2WN0
改定 1.02010年11月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SUPEROXIDE DISMUTASE [CU-ZN]
B: SUPEROXIDE DISMUTASE [CU-ZN]
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,58112
ポリマ－34,7442
非ポリマー83710
水3,909217
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1840 Å2
ΔGint-27.2 kcal/mol
Surface area16180 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)97.546, 97.546, 81.810
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-2035-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection details
111CHAIN A AND (RESSEQ 7:18 OR RESSEQ 20:56 OR RESSEQ...
211CHAIN B AND (RESSEQ 7:18 OR RESSEQ 20:56 OR RESSEQ...

NCS oper: (Code: given
Matrix: (0.40081, 0.68064, 0.61326), (0.69647, -0.66125, 0.2787), (0.59521, 0.31541, -0.73908)
ベクター: 30.46413, -0.22247, -70.51259)

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要素

#1: タンパク質 SUPEROXIDE DISMUTASE [CU-ZN] / SUPEROXIDE DISMUTASE C


分子量: 17371.846 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) YERSINIA PSEUDOTUBERCULOSIS (仮性結核菌)
株: IP32953 / プラスミド: PGEX-6P / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / Variant (発現宿主): STAR / 参照: UniProt: Q66ED7, superoxide dismutase
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-MES / 2-(N-MORPHOLINO)-ETHANESULFONIC ACID / 2-モルホリノエタンスルホン酸


分子量: 195.237 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H13NO4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 217 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細SEQUENCE CONTAINS SIGNAL PEPTIDE NOT PRESENT IN MATURE PROTEIN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 56 % / 解説: NONE
結晶化pH: 6.5 / 詳細: 0.1M MES-NAOH, PH 6.5, 0.2M ZNSO4, 25% PEG-MME 550

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 1.0332
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年3月5日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SILICON (311) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0332 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→84.5 Å / Num. obs: 17976 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 10.5 % / Biso Wilson estimate: 25.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 20.7
反射 シェル解像度: 2.4→2.53 Å / 冗長度: 10.8 % / Rmerge(I) obs: 0.55 / Mean I/σ(I) obs: 3.7 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1ESO

1eso


解像度: 2.4→48.773 Å / SU ML: 0.39 / σ(F): 1.54 / 位相誤差: 18.31 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2054 916 5.1 %
Rwork0.1665 --
obs0.1685 17944 99.91 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 55.138 Å2 / ksol: 0.356 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 43.008 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-5.7588 Å2-0 Å2-0 Å2
2--5.7588 Å2-0 Å2
3----11.5176 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→48.773 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2243 0 31 217 2491
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0062323
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9923160
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.587824
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.062351
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008421
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A1021X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
12B1021X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.078
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.4-2.52650.25471380.19712366X-RAY DIFFRACTION100
2.5265-2.68480.21131280.17252412X-RAY DIFFRACTION100
2.6848-2.89210.23911350.17122408X-RAY DIFFRACTION100
2.8921-3.18310.24171160.17282434X-RAY DIFFRACTION100
3.1831-3.64360.19721530.16752386X-RAY DIFFRACTION100
3.6436-4.590.1691290.13352460X-RAY DIFFRACTION100
4.59-48.78320.1811170.15412562X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.6769-0.122-0.04810.2477-0.75630.4480.19230.3494-0.1067-0.60040.1276-0.6179-0.1403-0.04260.00070.61470.0545-0.08530.4237-0.03090.312545.054616.9675-42.501
20.62270.2753-0.47220.1281-0.85311.7830.04030.34060.0183-0.3011-0.19390.03470.23950.1215-0.00010.48540.0956-0.06280.3456-0.02210.260446.098610.948-38.9866
30.62440.00220.20691.78090.27631.6379-0.03320.0747-0.1393-0.2277-0.1139-0.02410.40010.1285-00.37260.05390.00870.3152-0.0060.300449.44098.1425-31.3035
40.00940.14130.0377-0.04150.068-0.0035-0.25110.66320.2352-0.5787-0.1956-0.4564-0.5972-0.0658-0.0010.56660.082-0.02080.4112-0.01030.304149.9915.2563-43.0827
5-0.0266-0.34940.0324-0.01040.15950.27410.3099-0.67990.14130.7097-0.30490.13710.1214-0.0574-0.00220.4844-0.01510.10240.3144-0.020.424229.81678.919-6.2853
60.64110.5961-0.50731.0977-0.61681.57780.1282-0.06060.09120.2946-0.0690.3857-0.1227-0.1166-0.00040.27870.05430.07890.244-0.06280.380332.484813.7762-10.9156
70.6052-0.1319-0.1071.5601-0.28870.48770.02540.02220.00250.0933-0.07270.2424-0.2324-0.107200.32730.0080.01630.2821-0.0340.314138.193519.4975-14.9175
8-0.05410.0027-0.1472-0.0535-0.0725-0.03810.2323-1.05180.11020.8988-0.3499-0.0861-0.0633-0.080.00070.4692-0.04240.07880.31680.02770.360934.499112.5458-4.0566
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A AND RESID 4:21
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN A AND RESID 22:75
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN A AND RESID 76:155
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN A AND RESID 156:161
5X-RAY DIFFRACTION5CHAIN B AND RESID 7:21
6X-RAY DIFFRACTION6CHAIN B AND RESID 22:75
7X-RAY DIFFRACTION7CHAIN B AND RESID 76:143
8X-RAY DIFFRACTION8CHAIN B AND RESID 156:161

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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