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- PDB-2wu5: Crystal structure of the E. coli succinate:quinone oxidoreductase... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2wu5
タイトルCrystal structure of the E. coli succinate:quinone oxidoreductase (SQR) SdhD His71Met mutant
要素(SUCCINATE DEHYDROGENASE ...) x 4
キーワードOXIDOREDUCTASE / CELL INNER MEMBRANE / TRICARBOXYLIC ACID CYCLE / METAL-BINDING / TRANSMEMBRANE / TRANSPORT / FLAVOPROTEIN / ELECTRON TRANSPORT
機能・相同性
機能・相同性情報


succinate dehydrogenase activity / respiratory chain complex II (succinate dehydrogenase) / succinate dehydrogenase (quinone) activity / succinate dehydrogenase / cytochrome complex assembly / aerobic electron transport chain / anaerobic respiration / 3 iron, 4 sulfur cluster binding / ubiquinone binding / iron-sulfur cluster binding ...succinate dehydrogenase activity / respiratory chain complex II (succinate dehydrogenase) / succinate dehydrogenase (quinone) activity / succinate dehydrogenase / cytochrome complex assembly / aerobic electron transport chain / anaerobic respiration / 3 iron, 4 sulfur cluster binding / ubiquinone binding / iron-sulfur cluster binding / tricarboxylic acid cycle / aerobic respiration / respiratory electron transport chain / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / flavin adenine dinucleotide binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / electron transfer activity / heme binding / metal ion binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Succinate dehydrogenase, hydrophobic membrane anchor / succinate dehydrogenase protein domain / Succinate dehydrogenase, cytochrome b subunit, conserved site / Succinate dehydrogenase cytochrome b subunit signature 1. / Succinate dehydrogenase cytochrome b subunit signature 2. / Succinate dehydrogenase, cytochrome b556 subunit / Succinate dehydrogenase, flavoprotein subunit / Succinate dehydrogenase/fumarate reductase type B, transmembrane subunit / Succinate dehydrogenase/Fumarate reductase transmembrane subunit / Fumarate reductase/succinate dehydrogenase, transmembrane subunit ...Succinate dehydrogenase, hydrophobic membrane anchor / succinate dehydrogenase protein domain / Succinate dehydrogenase, cytochrome b subunit, conserved site / Succinate dehydrogenase cytochrome b subunit signature 1. / Succinate dehydrogenase cytochrome b subunit signature 2. / Succinate dehydrogenase, cytochrome b556 subunit / Succinate dehydrogenase, flavoprotein subunit / Succinate dehydrogenase/fumarate reductase type B, transmembrane subunit / Succinate dehydrogenase/Fumarate reductase transmembrane subunit / Fumarate reductase/succinate dehydrogenase, transmembrane subunit / Fumarate reductase/succinate dehydrogenase flavoprotein-like, C-terminal domain / Alpha-helical ferredoxin / Fumarate Reductase Iron-sulfur Protein; Chain B, domain 2 / Fumarate reductase/succinate dehydrogenase, transmembrane subunit / : / Succinate dehydrogenase/fumarate reductase, flavoprotein subunit / Fumarate reductase/succinate dehydrogenase, FAD-binding site / Fumarate reductase / succinate dehydrogenase FAD-binding site. / FAD-dependent oxidoreductase SdhA/FrdA/AprA / 3 helical TM bundles of succinate and fumarate reductases / 4Fe-4S dicluster domain / Succinate dehydrogenase/fumarate reductase iron-sulphur protein / Succinate dehydogenase/fumarate reductase N-terminal / 2Fe-2S iron-sulfur cluster binding domain / Fumarate reductase/succinate dehydrogenase flavoprotein-like, C-terminal / Fumarate reductase flavoprotein C-term / Fumarate reductase/succinate dehydrogenase flavoprotein-like, C-terminal domain superfamily / Flavocytochrome C3; Chain A, domain 1 / Succinate dehydrogenase/fumarate reductase flavoprotein, catalytic domain / Succinate dehydrogenase/fumarate reductase flavoprotein, catalytic domain superfamily / FAD-dependent oxidoreductase 2, FAD binding domain / FAD binding domain / Rhinovirus 14, subunit 4 / Alpha-helical ferredoxin / Beta-grasp domain / Beta-grasp domain superfamily / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain / 2Fe-2S ferredoxin-like superfamily / FAD/NAD(P)-binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain / 4Fe-4S ferredoxin, iron-sulphur binding, conserved site / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding region signature. / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 4Fe-4S ferredoxin-type, iron-sulphur binding domain / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / 3-Layer(bba) Sandwich / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / Few Secondary Structures / Irregular / Ubiquitin-like (UB roll) / Roll / Alpha-Beta Complex / Up-down Bundle / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-CBE / FE3-S4 CLUSTER / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / IRON/SULFUR CLUSTER / MALATE LIKE INTERMEDIATE / Succinate dehydrogenase iron-sulfur subunit / Succinate dehydrogenase flavoprotein subunit / Succinate dehydrogenase hydrophobic membrane anchor subunit / Succinate dehydrogenase cytochrome b556 subunit
類似検索 - 構成要素
生物種ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.803 Å
データ登録者Ruprecht, J. / Yankovskaya, V. / Maklashina, E. / Iwata, S. / Cecchini, G.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal Structure of the E. Coli Succinate:Quinone Oxidoreductase (Sqr) Sdhd His71met Mutant
著者: Ruprecht, J. / Yankovskaya, V. / Maklashina, E. / Iwata, S. / Cecchini, G.
履歴
登録2009年9月29日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02010年8月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年11月20日Group: Advisory / Derived calculations / Other
カテゴリ: pdbx_database_status / pdbx_struct_conn_angle ...pdbx_database_status / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_validate_close_contact / struct_conn / struct_conn_type
Item: _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn_type.id
改定 1.42023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_conn_type / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SUCCINATE DEHYDROGENASE FLAVOPROTEIN SUBUNIT
B: SUCCINATE DEHYDROGENASE IRON-SULFUR SUBUNIT
C: SUCCINATE DEHYDROGENASE CYTOCHROME B556 SUBUNIT
D: SUCCINATE DEHYDROGENASE HYDROPHOBIC MEMBRANE ANCHOR PROTEIN SUBUNIT
E: SUCCINATE DEHYDROGENASE FLAVOPROTEIN SUBUNIT
F: SUCCINATE DEHYDROGENASE IRON-SULFUR SUBUNIT
G: SUCCINATE DEHYDROGENASE CYTOCHROME B556 SUBUNIT
H: SUCCINATE DEHYDROGENASE HYDROPHOBIC MEMBRANE ANCHOR PROTEIN SUBUNIT
I: SUCCINATE DEHYDROGENASE FLAVOPROTEIN SUBUNIT
J: SUCCINATE DEHYDROGENASE IRON-SULFUR SUBUNIT
K: SUCCINATE DEHYDROGENASE CYTOCHROME B556 SUBUNIT
L: SUCCINATE DEHYDROGENASE HYDROPHOBIC MEMBRANE ANCHOR PROTEIN SUBUNIT
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)363,30036
ポリマ－355,45312
非ポリマー7,84724
水3,999222
1
E: SUCCINATE DEHYDROGENASE FLAVOPROTEIN SUBUNIT
F: SUCCINATE DEHYDROGENASE IRON-SULFUR SUBUNIT
G: SUCCINATE DEHYDROGENASE CYTOCHROME B556 SUBUNIT
H: SUCCINATE DEHYDROGENASE HYDROPHOBIC MEMBRANE ANCHOR PROTEIN SUBUNIT
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)121,10012
ポリマ－118,4844
非ポリマー2,6168
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area15570 Å2
ΔGint-158.6 kcal/mol
Surface area38130 Å2
手法PISA
2
A: SUCCINATE DEHYDROGENASE FLAVOPROTEIN SUBUNIT
B: SUCCINATE DEHYDROGENASE IRON-SULFUR SUBUNIT
C: SUCCINATE DEHYDROGENASE CYTOCHROME B556 SUBUNIT
D: SUCCINATE DEHYDROGENASE HYDROPHOBIC MEMBRANE ANCHOR PROTEIN SUBUNIT
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)121,10012
ポリマ－118,4844
非ポリマー2,6168
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area15630 Å2
ΔGint-158.1 kcal/mol
Surface area38020 Å2
手法PISA
3
I: SUCCINATE DEHYDROGENASE FLAVOPROTEIN SUBUNIT
J: SUCCINATE DEHYDROGENASE IRON-SULFUR SUBUNIT
K: SUCCINATE DEHYDROGENASE CYTOCHROME B556 SUBUNIT
L: SUCCINATE DEHYDROGENASE HYDROPHOBIC MEMBRANE ANCHOR PROTEIN SUBUNIT
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)121,10012
ポリマ－118,4844
非ポリマー2,6168
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area15500 Å2
ΔGint-158.4 kcal/mol
Surface area38160 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)120.060, 183.820, 203.420
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21
31
12
22
32
13
23
33
14
24
34

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection details
111CHAIN A AND (RESSEQ 1:588 )
211CHAIN E AND (RESSEQ 1:588 )
311CHAIN I AND (RESSEQ 1:588 )
112CHAIN B AND (RESSEQ 1:238 )
212CHAIN F AND (RESSEQ 1:238 )
312CHAIN J AND (RESSEQ 1:238 )
113CHAIN C AND (RESSEQ 8:129 )
213CHAIN G AND (RESSEQ 8:129 )
313CHAIN K AND (RESSEQ 8:129 )
114CHAIN D AND (RESSEQ 11:115 )
214CHAIN H AND (RESSEQ 11:115 )
314CHAIN L AND (RESSEQ 11:115 )

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.948352, 0.261599, -0.179427), (0.28616, -0.461406, 0.839772), (0.136895, -0.847744, -0.512435)3.59932, -25.5496, -101.224
2given(0.949003, 0.27519, 0.153833), (0.270737, -0.461337, -0.844908), (-0.161541, 0.843468, -0.512315)19.2963, -99.1376, -30.5321
3given(0.950821, 0.253151, -0.178478), (0.281291, -0.464491, 0.839716), (0.129673, -0.848624, -0.512857)2.96397, -25.5265, -101.121
4given(0.948528, 0.284187, 0.139759), (0.263207, -0.462001, -0.846922), (-0.176116, 0.840115, -0.51302)18.5433, -99.0898, -30.3104
5given(0.949935, 0.251144, -0.185877), (0.285784, -0.457918, 0.841807), (0.126299, -0.852782, -0.506765)2.568, -25.2997, -100.961
6given(0.945986, 0.296256, 0.13169), (0.262476, -0.461407, -0.847473), (-0.190306, 0.836263, -0.514245)18.3815, -98.9944, -29.9682
7given(0.950258, 0.249125, -0.186939), (0.285201, -0.454751, 0.843719), (0.125181, -0.855066, -0.503182)2.4106, -25.0807, -100.946
8given(0.947171, 0.292875, 0.130732), (0.257585, -0.451779, -0.854135), (-0.191093, 0.842686, -0.503352)18.1219, -98.7966, -29.0938

-
要素

-
SUCCINATE DEHYDROGENASE ... , 4種, 12分子 AEIBFJCGKDHL

#1: タンパク質 SUCCINATE DEHYDROGENASE FLAVOPROTEIN SUBUNIT


分子量: 64502.766 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: FAD ATOM C8M IS COVALENTLY LINKED TO NE2 OF SDHA HIS45
由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / プラスミド: PFAS / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): DW35
参照: UniProt: P0AC41, succinate dehydrogenase, EC: 1.3.99.1
#2: タンパク質 SUCCINATE DEHYDROGENASE IRON-SULFUR SUBUNIT


分子量: 26800.912 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / プラスミド: PFAS / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): DW35
参照: UniProt: P07014, succinate dehydrogenase, EC: 1.3.99.1
#3: タンパク質 SUCCINATE DEHYDROGENASE CYTOCHROME B556 SUBUNIT / CYTOCHROME B-556


分子量: 14313.100 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: RESIDUES 8-129 MODELLED / 由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / プラスミド: PFAS / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): DW35 / 参照: UniProt: P69054, succinate dehydrogenase
#4: タンパク質 SUCCINATE DEHYDROGENASE HYDROPHOBIC MEMBRANE ANCHOR PROTEIN SUBUNIT


分子量: 12867.486 Da / 分子数: 3 / Mutation: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: RESIDUES 11-115 MODELLED / 由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / プラスミド: PFAS / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): DW35 / 参照: UniProt: P0AC44, succinate dehydrogenase

-
非ポリマー , 9種, 246分子

#5: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#6: 化合物 ChemComp-TEO / MALATE LIKE INTERMEDIATE


分子量: 132.072 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H4O5
#7: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#8: 化合物 ChemComp-FES / FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER


分子量: 175.820 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe2S2
#9: 化合物 ChemComp-SF4 / IRON/SULFUR CLUSTER


分子量: 351.640 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe4S4
#10: 化合物 ChemComp-F3S / FE3-S4 CLUSTER


分子量: 295.795 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe3S4
#11: 化合物 ChemComp-HEM / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / HEME


分子量: 616.487 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C34H32FeN4O4
#12: 化合物 ChemComp-CBE / 2-METHYL-N-PHENYL-5,6-DIHYDRO-1,4-OXATHIINE-3-CARBOXAMIDE / 5,6-DIHYDRO-2-METHYL-1,4-OXATHIIN-3-CARBOXANILID / CARBOXIN / CBX / カルボキシン


分子量: 235.302 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C12H13NO2S
#13: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 222 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN D, HIS 71 TO MET ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN H, HIS 71 TO MET ...ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN D, HIS 71 TO MET ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN H, HIS 71 TO MET ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN L, HIS 71 TO MET
Has protein modificationY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.57 % / 解説: NONE
結晶化pH: 8.5
詳細: 0.1M TRIS PH 8.5, 0.1M MGSO4, 11.5% PEG4000, 1MM CARBOXIN

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.97625
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年7月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97625 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→48.97 Å / Num. obs: 110749 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 6 / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 51.32 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 12.2
反射 シェル解像度: 2.8→2.95 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.57 / Mean I/σ(I) obs: 2.9 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
REFMAC位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2WDQ

2wdq


解像度: 2.803→46.827 Å / SU ML: 0.35 / σ(F): 0.01 / 位相誤差: 23.76 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: DENSITY FOR THE N-TERMINUS OF SDH C (RESIDUES 1-7 OF CHAINS C, G, K) AND THE N-TERMINUS OF SDHD (RESIDUES 1-10 OF CHAINS D, H AND L) WAS WEAK AND THESE REGIONS ARE NOT INCLUDED IN THE MODEL. ...詳細: DENSITY FOR THE N-TERMINUS OF SDH C (RESIDUES 1-7 OF CHAINS C, G, K) AND THE N-TERMINUS OF SDHD (RESIDUES 1-10 OF CHAINS D, H AND L) WAS WEAK AND THESE REGIONS ARE NOT INCLUDED IN THE MODEL. THE SIDE CHAIN OF SDHD TRP113 IS TRUNCATED AT THE CBETA ATOM SINCE DENSITY FOR THE SIDE CHAIN WAS POOR.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2515 5417 5.1 %
Rwork0.2134 --
obs0.2153 106952 96.49 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 39.97 Å2 / ksol: 0.327 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--18.621 Å2-0 Å2-0 Å2
2---11.3313 Å2-0 Å2
3----3.4983 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.803→46.827 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数24519 0 423 222 25164
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00525555
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.56534647
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.4759240
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0393831
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0024437
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A4522X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
12E4522X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.003
13I4522X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.003
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32G948X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.002
33K948X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.002
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42H834X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.004
43L834X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.034
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.803-2.83490.36381700.2883024X-RAY DIFFRACTION88
2.8349-2.86820.33331630.26443061X-RAY DIFFRACTION88
2.8682-2.90320.33381620.26363067X-RAY DIFFRACTION89
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3.0625-3.10820.29161870.24863234X-RAY DIFFRACTION94
3.1082-3.15680.31361740.24783319X-RAY DIFFRACTION95
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3.2085-3.26380.28871980.22833316X-RAY DIFFRACTION96
3.2638-3.32320.27351930.21793376X-RAY DIFFRACTION97
3.3232-3.38710.26661780.20783385X-RAY DIFFRACTION97
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精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
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精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN B
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN C
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN D
5X-RAY DIFFRACTION5CHAIN E
6X-RAY DIFFRACTION6CHAIN F
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8X-RAY DIFFRACTION8CHAIN H
9X-RAY DIFFRACTION9CHAIN I
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11X-RAY DIFFRACTION11CHAIN K
12X-RAY DIFFRACTION12CHAIN L

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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