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- PDB-6myt: Avian mitochondrial complex II with Atpenin A5 bound, sidechain i... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6myt
タイトルAvian mitochondrial complex II with Atpenin A5 bound, sidechain in pocket
要素
  • (Succinate dehydrogenase [ubiquinone] ...) x 3
  • Succinate dehydrogenase cytochrome b, large subunit
キーワードOXIDOREDUCTASE/OXIDOREDUCTASE INHIBITOR / Complex II / membrane protein / heme protein / OXIDOREDUCTASE-OXIDOREDUCTASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


: / Citric acid cycle (TCA cycle) / The tricarboxylic acid cycle / succinate dehydrogenase activity / 酸化還元酵素; CH-OHの結合に対し酸化酵素として働く; キノンあるいはその類似化合物を用いる / succinate metabolic process / respiratory chain complex II (succinate dehydrogenase) / mitochondrial electron transport, succinate to ubiquinone / succinate dehydrogenase (quinone) activity / succinate dehydrogenase ...: / Citric acid cycle (TCA cycle) / The tricarboxylic acid cycle / succinate dehydrogenase activity / 酸化還元酵素; CH-OHの結合に対し酸化酵素として働く; キノンあるいはその類似化合物を用いる / succinate metabolic process / respiratory chain complex II (succinate dehydrogenase) / mitochondrial electron transport, succinate to ubiquinone / succinate dehydrogenase (quinone) activity / succinate dehydrogenase / 3 iron, 4 sulfur cluster binding / ubiquinone binding / tricarboxylic acid cycle / aerobic respiration / respiratory electron transport chain / mitochondrial membrane / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / flavin adenine dinucleotide binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / electron transfer activity / mitochondrial inner membrane / heme binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Single helix bin / Succinate dehydrogenase [ubiquinone] cytochrome b small subunit, CybS / CybS, succinate dehydrogenase cytochrome B small subunit / Succinate dehydrogenase, cytochrome b subunit, conserved site / Succinate dehydrogenase cytochrome b subunit signature 1. / Succinate dehydrogenase cytochrome b subunit signature 2. / Succinate dehydrogenase, cytochrome b556 subunit / Succinate dehydrogenase, flavoprotein subunit / Succinate dehydrogenase/fumarate reductase type B, transmembrane subunit / Succinate dehydrogenase/Fumarate reductase transmembrane subunit ...Single helix bin / Succinate dehydrogenase [ubiquinone] cytochrome b small subunit, CybS / CybS, succinate dehydrogenase cytochrome B small subunit / Succinate dehydrogenase, cytochrome b subunit, conserved site / Succinate dehydrogenase cytochrome b subunit signature 1. / Succinate dehydrogenase cytochrome b subunit signature 2. / Succinate dehydrogenase, cytochrome b556 subunit / Succinate dehydrogenase, flavoprotein subunit / Succinate dehydrogenase/fumarate reductase type B, transmembrane subunit / Succinate dehydrogenase/Fumarate reductase transmembrane subunit / Fumarate reductase/succinate dehydrogenase, transmembrane subunit / Alpha-helical ferredoxin / Fumarate Reductase Iron-sulfur Protein; Chain B, domain 2 / Fumarate reductase/succinate dehydrogenase, transmembrane subunit / : / Succinate dehydrogenase/fumarate reductase, flavoprotein subunit / Fumarate reductase/succinate dehydrogenase, FAD-binding site / Fumarate reductase / succinate dehydrogenase FAD-binding site. / FAD-dependent oxidoreductase SdhA/FrdA/AprA / 3 helical TM bundles of succinate and fumarate reductases / 4Fe-4S dicluster domain / Succinate dehydrogenase/fumarate reductase iron-sulphur protein / Succinate dehydogenase/fumarate reductase N-terminal / 2Fe-2S iron-sulfur cluster binding domain / Fumarate reductase/succinate dehydrogenase flavoprotein-like, C-terminal / Fumarate reductase flavoprotein C-term / Fumarate reductase/succinate dehydrogenase flavoprotein-like, C-terminal domain superfamily / Flavocytochrome C3; Chain A, domain 1 / Succinate dehydrogenase/fumarate reductase flavoprotein, catalytic domain / Succinate dehydrogenase/fumarate reductase flavoprotein, catalytic domain superfamily / FAD-dependent oxidoreductase 2, FAD binding domain / FAD binding domain / Alpha-helical ferredoxin / 2Fe-2S ferredoxin, iron-sulphur binding site / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding region signature. / Beta-grasp domain / Beta-grasp domain superfamily / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain / 2Fe-2S ferredoxin-like superfamily / 4Fe-4S ferredoxin, iron-sulphur binding, conserved site / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding region signature. / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 4Fe-4S ferredoxin-type, iron-sulphur binding domain / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / Ubiquitin-like (UB roll) / Roll / Alpha-Beta Complex / Up-down Bundle / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
1,2-Distearoyl-sn-glycerophosphoethanolamine / Chem-AT5 / FE3-S4 CLUSTER / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / : / OXALOACETATE ION / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / IRON/SULFUR CLUSTER ...1,2-Distearoyl-sn-glycerophosphoethanolamine / Chem-AT5 / FE3-S4 CLUSTER / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / : / OXALOACETATE ION / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / IRON/SULFUR CLUSTER / Unknown ligand / Succinate dehydrogenase cytochrome b560 subunit, mitochondrial / Succinate dehydrogenase cytochrome b560 subunit, mitochondrial / Succinate dehydrogenase [ubiquinone] flavoprotein subunit, mitochondrial / Succinate dehydrogenase [ubiquinone] cytochrome b small subunit, mitochondrial / Succinate dehydrogenase [ubiquinone] flavoprotein subunit, mitochondrial / Succinate dehydrogenase [ubiquinone] iron-sulfur subunit, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Gallus gallus (ニワトリ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.27 Å
データ登録者Berry, E.A. / Huang, L.-S.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
Department of Health & Human Services (HHS)1R01GM062563 米国
引用
ジャーナル: Biochim Biophys Acta Proteins Proteom / 年: 2021
タイトル: Crystallographic investigation of the ubiquinone binding site of respiratory Complex II and its inhibitors.
著者: Huang, L.S. / Lummen, P. / Berry, E.A.
#1: ジャーナル: J. Biol. Chem. / 年: 2006
タイトル: 3-nitropropionic acid is a suicide inhibitor of mitochondrial respiration that, upon oxidation by complex II, forms a covalent adduct with a catalytic base arginine in the active site of the enzyme.
著者: Huang, L.S. / Sun, G. / Cobessi, D. / Wang, A.C. / Shen, J.T. / Tung, E.Y. / Anderson, V.E. / Berry, E.A.
#2: ジャーナル: Biochim. Biophys. Acta / 年: 2006
タイトル: Crystallographic studies of the binding of ligands to the dicarboxylate site of Complex II, and the identity of the ligand in the "oxaloacetate-inhibited" state.
著者: Huang, L.S. / Shen, J.T. / Wang, A.C. / Berry, E.A.
#3: ジャーナル: Acta Crystallogr. D Biol. Crystallogr. / 年: 2005
タイトル: Crystallization of mitochondrial respiratory complex II from chicken heart: a membrane-protein complex diffracting to 2.0 A.
著者: Huang, L.S. / Borders, T.M. / Shen, J.T. / Wang, C.J. / Berry, E.A.
#4: ジャーナル: Cell / 年: 2005
タイトル: Crystal structure of mitochondrial respiratory membrane protein complex II.
著者: Sun, F. / Huo, X. / Zhai, Y. / Wang, A. / Xu, J. / Su, D. / Bartlam, M. / Rao, Z.
履歴
登録2018年11月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年11月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22021年7月7日Group: Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / citation ...chem_comp / citation / citation_author / entity / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.pdbx_synonyms ..._chem_comp.name / _chem_comp.pdbx_synonyms / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry
改定 1.32023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Succinate dehydrogenase [ubiquinone] flavoprotein subunit, mitochondrial
B: Succinate dehydrogenase [ubiquinone] iron-sulfur subunit, mitochondrial
C: Succinate dehydrogenase cytochrome b, large subunit
D: Succinate dehydrogenase [ubiquinone] cytochrome b small subunit, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)127,41774
ポリマ－123,3054
非ポリマー4,11270
水3,603200
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, native gel electrophoresis
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area32690 Å2
ΔGint-124 kcal/mol
Surface area37700 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)69.992, 83.817, 290.344
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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Succinate dehydrogenase [ubiquinone] ... , 3種, 3分子 ABD

#1: タンパク質 Succinate dehydrogenase [ubiquinone] flavoprotein subunit, mitochondrial


分子量: 68256.922 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Gallus gallus (ニワトリ) / 器官: heart
参照: UniProt: F1NPJ4, UniProt: Q9YHT1*PLUS, succinate dehydrogenase
#2: タンパク質 Succinate dehydrogenase [ubiquinone] iron-sulfur subunit, mitochondrial / Iron-sulfur subunit of complex II / Ip


分子量: 28685.221 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Gallus gallus (ニワトリ) / 器官: heart / 参照: UniProt: Q9YHT2, succinate dehydrogenase
#4: タンパク質 Succinate dehydrogenase [ubiquinone] cytochrome b small subunit, mitochondrial / CybS / Succinate dehydrogenase complex subunit D / Succinate-ubiquinone oxidoreductase cytochrome b ...CybS / Succinate dehydrogenase complex subunit D / Succinate-ubiquinone oxidoreductase cytochrome b small subunit / Succinate-ubiquinone reductase membrane anchor subunit


分子量: 10971.604 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Gallus gallus (ニワトリ) / 器官: heart / 参照: UniProt: Q5ZIS0

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タンパク質 , 1種, 1分子 C

#3: タンパク質 Succinate dehydrogenase cytochrome b, large subunit


分子量: 15391.153 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Gallus gallus (ニワトリ) / 器官: heart
参照: UniProt: D0VWW3, UniProt: A0A3Q2U2Y6*PLUS, succinate dehydrogenase

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非ポリマー , 13種, 270分子

#5: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#6: 化合物 ChemComp-OAA / OXALOACETATE ION


分子量: 131.064 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H3O5
#7: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#8: 化合物...
ChemComp-UNL / UNKNOWN LIGAND


分子数: 59 / 由来タイプ: 合成
#9: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#10: 化合物 ChemComp-FES / FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER


分子量: 175.820 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe2S2
#11: 化合物 ChemComp-SF4 / IRON/SULFUR CLUSTER


分子量: 351.640 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe4S4
#12: 化合物 ChemComp-F3S / FE3-S4 CLUSTER


分子量: 295.795 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe3S4
#13: 化合物 ChemComp-AT5 / 3-[(2S,4S,5R)-5,6-DICHLORO-2,4-DIMETHYL-1-OXOHEXYL]-4-HYDROXY-5,6-DIMETHOXY-2(1H)-PYRIDINONE / ATPENIN A5 / AA5 / アトペニンA5


分子量: 366.237 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H21Cl2NO5
#14: 化合物 ChemComp-HEM / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / HEME


分子量: 616.487 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C34H32FeN4O4
#15: 化合物 ChemComp-UMQ / UNDECYL-MALTOSIDE / UNDECYL-BETA-D-MALTOPYRANOSIDE / ウンデシルβ-マルトシド


分子量: 496.589 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C23H44O11 / コメント: 可溶化剤*YM
#16: 化合物 ChemComp-3PE / 1,2-Distearoyl-sn-glycerophosphoethanolamine / 3-SN-PHOSPHATIDYLETHANOLAMINE / 1,2-DIACYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHOETHANOLAMINE / DSPE


分子量: 748.065 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C41H82NO8P / コメント: リン脂質*YM
#17: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 200 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.46 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.43 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 47 g/L PEG3350, 30 mL/L PEG400, 23 mL/L isopropanol, 0.05 M HEPES sodium, 0.01 M Tris-HCl, 3.1 mM manganese chloride, 0.62 mM magnesium chloride, 1.5 mM sodium azide, 0.25 mM sodium EDTA, 10 ...詳細: 47 g/L PEG3350, 30 mL/L PEG400, 23 mL/L isopropanol, 0.05 M HEPES sodium, 0.01 M Tris-HCl, 3.1 mM manganese chloride, 0.62 mM magnesium chloride, 1.5 mM sodium azide, 0.25 mM sodium EDTA, 10 g/L octyl beta-D-glucoside, undecyl-beta-D-maltoside, crystal was soaked with Atpenin A5 after crystallization

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2007年4月1日
放射モノクロメーター: liquid nitrogen-cooled dual crystal Si(111)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.27→25.23 Å / Num. obs: 70243 / % possible obs: 87.6 % / 冗長度: 2.15 % / Biso Wilson estimate: 42.29 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.145 / Net I/σ(I): 4.1
反射 シェル解像度: 2.27→2.34 Å / 冗長度: 1.53 % / Rmerge(I) obs: 0.557 / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / % possible all: 67.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(DEV_3150: ???)精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1YQ3

1yq3


解像度: 2.27→25.19 Å / SU ML: 0.39 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 33.36 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26 2045 2.91 %Random
Rwork0.226 ---
obs0.227 70155 87.8 %-
溶媒の処理減衰半径: 1 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 60.5814 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.27→25.19 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8489 0 457 200 9146
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0029105
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.53312283
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d9.9245366
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0391328
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031531
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.27-2.32280.47311110.37973413X-RAY DIFFRACTION67
2.3228-2.38080.38891130.34973957X-RAY DIFFRACTION78
2.3808-2.44510.41261220.32074452X-RAY DIFFRACTION87
2.4451-2.5170.35281300.31044598X-RAY DIFFRACTION89
2.517-2.59820.33891460.3164623X-RAY DIFFRACTION90
2.5982-2.69090.38471250.30834567X-RAY DIFFRACTION89
2.6909-2.79860.35421330.28414644X-RAY DIFFRACTION90
2.7986-2.92570.33641440.26774643X-RAY DIFFRACTION91
2.9257-3.07970.33451560.25814682X-RAY DIFFRACTION91
3.0797-3.27230.28421250.24474755X-RAY DIFFRACTION92
3.2723-3.52440.26331330.23544747X-RAY DIFFRACTION91
3.5244-3.87790.26691600.20544743X-RAY DIFFRACTION92
3.8779-4.43640.20761450.18984723X-RAY DIFFRACTION90
4.4364-5.57930.20481520.18774695X-RAY DIFFRACTION89
5.5793-25.19370.19891500.18134868X-RAY DIFFRACTION88
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 20.4176 Å / Origin y: 18.5239 Å / Origin z: 110.1542 Å
111213212223313233
T0.4472 Å20.0168 Å2-0.0152 Å2-0.4434 Å20.0056 Å2--0.4786 Å2
L0.5342 °2-0.1356 °20.479 °2-0.4147 °2-0.3833 °2--1.7652 °2
S-0.0004 Å °-0.1329 Å °-0.0682 Å °-0.0285 Å °-0.0326 Å °-0.012 Å °0.1599 Å °0.2729 Å °0 Å °
精密化 TLSグループSelection details: ALL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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