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- PDB-2ws3: Crystal structure of the E. coli succinate:quinone oxidoreductase... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ws3
タイトルCrystal structure of the E. coli succinate:quinone oxidoreductase (SQR) SdhD Tyr83Phe mutant
要素(SUCCINATE DEHYDROGENASE ...) x 4
キーワードOXIDOREDUCTASE / ELECTRON TRANSPORT
機能・相同性
機能・相同性情報


: / : / succinate dehydrogenase activity / succinate dehydrogenase (quinone) activity / succinate dehydrogenase / cytochrome complex assembly / aerobic electron transport chain / anaerobic respiration / 3 iron, 4 sulfur cluster binding / ubiquinone binding ...: / : / succinate dehydrogenase activity / succinate dehydrogenase (quinone) activity / succinate dehydrogenase / cytochrome complex assembly / aerobic electron transport chain / anaerobic respiration / 3 iron, 4 sulfur cluster binding / ubiquinone binding / iron-sulfur cluster binding / tricarboxylic acid cycle / aerobic respiration / respiratory electron transport chain / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / flavin adenine dinucleotide binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / electron transfer activity / heme binding / membrane / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Succinate dehydrogenase, hydrophobic membrane anchor / succinate dehydrogenase protein domain / Succinate dehydrogenase, cytochrome b subunit, conserved site / Succinate dehydrogenase cytochrome b subunit signature 1. / Succinate dehydrogenase cytochrome b subunit signature 2. / Succinate dehydrogenase, cytochrome b556 subunit / Succinate dehydrogenase, flavoprotein subunit / Fumarate reductase/succinate dehydrogenase, transmembrane subunit / Succinate dehydrogenase/fumarate reductase type B, transmembrane subunit / Succinate dehydrogenase/Fumarate reductase transmembrane subunit ...Succinate dehydrogenase, hydrophobic membrane anchor / succinate dehydrogenase protein domain / Succinate dehydrogenase, cytochrome b subunit, conserved site / Succinate dehydrogenase cytochrome b subunit signature 1. / Succinate dehydrogenase cytochrome b subunit signature 2. / Succinate dehydrogenase, cytochrome b556 subunit / Succinate dehydrogenase, flavoprotein subunit / Fumarate reductase/succinate dehydrogenase, transmembrane subunit / Succinate dehydrogenase/fumarate reductase type B, transmembrane subunit / Succinate dehydrogenase/Fumarate reductase transmembrane subunit / Fumarate reductase/succinate dehydrogenase flavoprotein-like, C-terminal domain / Alpha-helical ferredoxin / Fumarate Reductase Iron-sulfur Protein; Chain B, domain 2 / Fumarate reductase/succinate dehydrogenase, transmembrane subunit / : / Succinate dehydrogenase/fumarate reductase, flavoprotein subunit / Fumarate reductase/succinate dehydrogenase, FAD-binding site / Fumarate reductase / succinate dehydrogenase FAD-binding site. / FAD-dependent oxidoreductase SdhA/FrdA/AprA / 3 helical TM bundles of succinate and fumarate reductases / 4Fe-4S dicluster domain / Flavocytochrome C3; Chain A, domain 1 / Succinate dehydrogenase/fumarate reductase flavoprotein, catalytic domain / Succinate dehydrogenase/fumarate reductase iron-sulphur protein / Succinate dehydogenase/fumarate reductase N-terminal / 2Fe-2S iron-sulfur cluster binding domain / Fumarate reductase/succinate dehydrogenase flavoprotein-like, C-terminal / Fumarate reductase flavoprotein C-term / Fumarate reductase/succinate dehydrogenase flavoprotein-like, C-terminal domain superfamily / Succinate dehydrogenase/fumarate reductase flavoprotein, catalytic domain superfamily / FAD-dependent oxidoreductase 2, FAD binding domain / Alpha-helical ferredoxin / FAD binding domain / Rhinovirus 14, subunit 4 / Beta-grasp domain / Beta-grasp domain superfamily / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain / 2Fe-2S ferredoxin-like superfamily / FAD/NAD(P)-binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain / 4Fe-4S ferredoxin, iron-sulphur binding, conserved site / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding region signature. / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 4Fe-4S ferredoxin-type, iron-sulphur binding domain / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / 3-Layer(bba) Sandwich / Ubiquitin-like (UB roll) / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / Few Secondary Structures / Irregular / Roll / Alpha-Beta Complex / Up-down Bundle / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-CBE / FE3-S4 CLUSTER / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / IRON/SULFUR CLUSTER / MALATE LIKE INTERMEDIATE / Succinate dehydrogenase iron-sulfur subunit / Succinate dehydrogenase flavoprotein subunit / Succinate dehydrogenase hydrophobic membrane anchor subunit / Succinate dehydrogenase cytochrome b556 subunit
類似検索 - 構成要素
生物種ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Ruprecht, J. / Yankovskaya, V. / Maklashina, E. / Iwata, S. / Cecchini, G.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Succinate Dehydrogenase Activity
著者: Ruprecht, J. / Yankovskaya, V. / Maklashina, E. / Iwata, S. / Cecchini, G.
履歴
登録2009年9月3日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02010年8月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ncs_dom_lim / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SUCCINATE DEHYDROGENASE FLAVOPROTEIN SUBUNIT
B: SUCCINATE DEHYDROGENASE IRON-SULFUR SUBUNIT
C: SUCCINATE DEHYDROGENASE CYTOCHROME B-556 SUBUNIT
D: SUCCINATE DEHYDROGENASE HYDROPHOBIC MEMBRANE ANCHOR SUBUNIT
E: SUCCINATE DEHYDROGENASE FLAVOPROTEIN SUBUNIT
F: SUCCINATE DEHYDROGENASE IRON-SULFUR SUBUNIT
G: SUCCINATE DEHYDROGENASE CYTOCHROME B-556 SUBUNIT
H: SUCCINATE DEHYDROGENASE HYDROPHOBIC MEMBRANE ANCHOR SUBUNIT
I: SUCCINATE DEHYDROGENASE FLAVOPROTEIN SUBUNIT
J: SUCCINATE DEHYDROGENASE IRON-SULFUR SUBUNIT
K: SUCCINATE DEHYDROGENASE CYTOCHROME B-556 SUBUNIT
L: SUCCINATE DEHYDROGENASE HYDROPHOBIC MEMBRANE ANCHOR SUBUNIT
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)363,27336
ポリマ－355,42612
非ポリマー7,84724
水00
1
I: SUCCINATE DEHYDROGENASE FLAVOPROTEIN SUBUNIT
J: SUCCINATE DEHYDROGENASE IRON-SULFUR SUBUNIT
K: SUCCINATE DEHYDROGENASE CYTOCHROME B-556 SUBUNIT
L: SUCCINATE DEHYDROGENASE HYDROPHOBIC MEMBRANE ANCHOR SUBUNIT
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)121,09112
ポリマ－118,4754
非ポリマー2,6168
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area15680 Å2
ΔGint-163.4 kcal/mol
Surface area37780 Å2
手法PISA
2
E: SUCCINATE DEHYDROGENASE FLAVOPROTEIN SUBUNIT
F: SUCCINATE DEHYDROGENASE IRON-SULFUR SUBUNIT
G: SUCCINATE DEHYDROGENASE CYTOCHROME B-556 SUBUNIT
H: SUCCINATE DEHYDROGENASE HYDROPHOBIC MEMBRANE ANCHOR SUBUNIT
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)121,09112
ポリマ－118,4754
非ポリマー2,6168
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area15610 Å2
ΔGint-158.7 kcal/mol
Surface area37770 Å2
手法PISA
3
A: SUCCINATE DEHYDROGENASE FLAVOPROTEIN SUBUNIT
B: SUCCINATE DEHYDROGENASE IRON-SULFUR SUBUNIT
C: SUCCINATE DEHYDROGENASE CYTOCHROME B-556 SUBUNIT
D: SUCCINATE DEHYDROGENASE HYDROPHOBIC MEMBRANE ANCHOR SUBUNIT
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)121,09112
ポリマ－118,4754
非ポリマー2,6168
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area15620 Å2
ΔGint-160.2 kcal/mol
Surface area37720 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)119.850, 184.710, 203.310
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21E
31I
12B
22F
32J
13C
23G
33K
14D
24H
34L

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Refine code: 1

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11METMETTYRTYRAA1 - 5881 - 588
21METMETTYRTYREE1 - 5881 - 588
31METMETTYRTYRII1 - 5881 - 588
12METMETALAALABB1 - 2381 - 238
22METMETALAALAFF1 - 2381 - 238
32METMETALAALAJJ1 - 2381 - 238
13GLNGLNVALVALCC8 - 1288 - 128
23GLNGLNVALVALGG8 - 1288 - 128
33GLNGLNVALVALKK8 - 1288 - 128
14ASNASNVALVALDD11 - 11511 - 115
24ASNASNVALVALHH11 - 11511 - 115
34ASNASNVALVALLL11 - 11511 - 115

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.94492, 0.28619, 0.15879), (0.28093, -0.46029, -0.84215), (-0.16793, 0.84038, -0.51533)18.50396, -97.15851, -30.96337
2given(0.94703, 0.2816, -0.15436), (0.27136, -0.44471, 0.85358), (0.17172, -0.85026, -0.49757)4.53321, -22.49522, -101.68967
3given(0.94805, 0.28095, 0.14925), (0.26963, -0.46063, -0.84565), (-0.16883, 0.84196, -0.51245)18.16462, -97.08932, -30.9092
4given(0.94465, 0.2817, -0.16817), (0.28418, -0.44644, 0.84849), (0.16394, -0.84932, -0.50178)4.2652, -23.09317, -101.58215
5given(0.94733, 0.28472, 0.14666), (0.26841, -0.45598, -0.84855), (-0.17472, 0.84322, -0.50838)18.2494, -97.04973, -30.63527
6given(0.94231, 0.28318, -0.17851), (0.29486, -0.44971, 0.8431), (0.15847, -0.8471, -0.50726)4.07432, -23.69032, -101.56531
7given(0.94619, 0.28688, 0.14975), (0.27114, -0.45021, -0.85076), (-0.17665, 0.84558, -0.50377)18.46492, -97.2653, -30.37287
8given(0.9441, 0.27693, -0.17882), (0.29068, -0.44353, 0.84781), (0.15548, -0.8524, -0.49924)3.82943, -23.20065, -101.13769

-
要素

-
SUCCINATE DEHYDROGENASE ... , 4種, 12分子 AEIBFJCGKDHL

#1: タンパク質 SUCCINATE DEHYDROGENASE FLAVOPROTEIN SUBUNIT


分子量: 64502.766 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: FAD ATOM C8M IS COVALENTLY LINKED TO NE2 OF SDHA HIS45
由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / プラスミド: PFAS / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): DW35 / 参照: UniProt: P0AC41, succinate dehydrogenase
#2: タンパク質 SUCCINATE DEHYDROGENASE IRON-SULFUR SUBUNIT


分子量: 26800.912 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / プラスミド: PFAS / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): DW35 / 参照: UniProt: P07014, succinate dehydrogenase
#3: タンパク質 SUCCINATE DEHYDROGENASE CYTOCHROME B-556 SUBUNIT / CYTOCHROME B-556


分子量: 14313.100 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: RESIDUES 8-128 MODELLED / 由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / プラスミド: PFAS / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): DW35 / 参照: UniProt: P69054, succinate dehydrogenase
#4: タンパク質 SUCCINATE DEHYDROGENASE HYDROPHOBIC MEMBRANE ANCHOR SUBUNIT


分子量: 12858.438 Da / 分子数: 3 / Mutation: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: RESIDUES 11-115 MODELLED / 由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / プラスミド: PFAS / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): DW35 / 参照: UniProt: P0AC44, succinate dehydrogenase

-
非ポリマー , 8種, 24分子

#5: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#6: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#7: 化合物 ChemComp-TEO / MALATE LIKE INTERMEDIATE


分子量: 132.072 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H4O5
#8: 化合物 ChemComp-FES / FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER


分子量: 175.820 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe2S2
#9: 化合物 ChemComp-SF4 / IRON/SULFUR CLUSTER


分子量: 351.640 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe4S4
#10: 化合物 ChemComp-F3S / FE3-S4 CLUSTER


分子量: 295.795 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe3S4
#11: 化合物 ChemComp-CBE / 2-METHYL-N-PHENYL-5,6-DIHYDRO-1,4-OXATHIINE-3-CARBOXAMIDE / 5,6-DIHYDRO-2-METHYL-1,4-OXATHIIN-3-CARBOXANILID / CARBOXIN / CBX / カルボキシン


分子量: 235.302 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C12H13NO2S
#12: 化合物 ChemComp-HEM / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / HEME


分子量: 616.487 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C34H32FeN4O4

-
詳細

構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN D, TYR 83 TO PHE ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN H, TYR 83 TO PHE ...ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN D, TYR 83 TO PHE ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN H, TYR 83 TO PHE ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN L, TYR 83 TO PHE

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.13 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.67 % / 解説: NONE
結晶化pH: 8.5 / 詳細: PH 8.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.97625
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年7月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97625 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→49.03 Å / Num. obs: 71105 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): 6 / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 12.1
反射 シェル解像度: 3.2→3.37 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.61 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.5.0072精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2WDQ

2wdq


解像度: 3.2→49.03 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.911 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.885 / SU B: 52.792 / SU ML: 0.412 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.487 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. DENSITY FOR THE N-TERMINUS OF SDH C (RESIDUES 1-7 OF CHAINS C, G, K) AND THE N-TERMINUS OF SDHD (RESIDUES 1-10 OF CHAINS D, H AND L) WAS ...詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. DENSITY FOR THE N-TERMINUS OF SDH C (RESIDUES 1-7 OF CHAINS C, G, K) AND THE N-TERMINUS OF SDHD (RESIDUES 1-10 OF CHAINS D, H AND L) WAS WEAK AND THESE REGIONS ARE NOT INCLUDED IN THE MODEL. THE SIDE CHAIN OF SDHD TRP113 IS TRUNCATED AT THE CBETA ATOM SINCE DENSITY FOR THE SIDE CHAIN WAS POOR. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25271 3797 5.1 %IDENTICAL TO 2WDQ
Rwork0.2187 ---
obs0.22039 71105 99.77 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 72 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.7 Å20 Å20 Å2
2--1.19 Å20 Å2
3---3.51 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.2→49.03 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数24477 0 423 0 24900
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.02225501
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3011.98934581
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.4253144
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.90723.3881107
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.248154200
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.77415192
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0880.23831
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.02119230
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
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X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
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X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.1391.515636
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.23225125
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X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it0.8694.59405
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
11A4522tight positional0.050.05
12E4522tight positional0.040.05
13I4522tight positional0.040.05
21B1869tight positional0.050.05
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31C933tight positional0.040.05
32G933tight positional0.040.05
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41D835tight positional0.040.05
42H835tight positional0.040.05
43L835tight positional0.030.05
11A4522tight thermal0.080.5
12E4522tight thermal0.070.5
13I4522tight thermal0.070.5
21B1869tight thermal0.10.5
22F1869tight thermal0.070.5
23J1869tight thermal0.080.5
31C933tight thermal0.060.5
32G933tight thermal0.050.5
33K933tight thermal0.060.5
41D835tight thermal0.070.5
42H835tight thermal0.060.5
43L835tight thermal0.060.5
LS精密化 シェル解像度: 3.2→3.283 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.33 289 -
Rwork0.3 5162 -
obs--99.84 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.7033-0.02170.1771.9944-0.13651.81130.02990.01450.25760.3454-0.08020.4508-0.0047-0.2080.05030.0674-0.00720.10230.0384-0.00070.1941.2867-10.8839-23.6106
22.8210.06130.19993.2648-0.72211.7589-0.09680.36540.43080.4190.0342-0.3362-0.04670.21110.06260.0598-0.0002-0.05980.07620.04930.10428.6688-8.1688-29.765
34.7929-0.78760.33621.5258-0.1821.4693-0.0236-0.0610.6350.15960.0964-0.5230.02960.2758-0.07270.1713-0.0183-0.04740.24990.0050.576160.4974-4.4443-30.5164
43.5287-0.4842-0.36772.1208-0.52942.43750.16130.50770.2095-0.0489-0.1285-0.71780.04070.5794-0.03280.07950.05960.00290.3070.04840.548966.8484-16.6032-37.2742
51.6660.43470.29192.0360.20691.54260.10030.0905-0.4520.4611-0.00590.14370.2657-0.0288-0.09430.3590.0006-0.08860.0428-0.07530.271712.8631-71.9087-28.1864
62.71090.62620.0061.90280.18341.94380.10590.2247-0.26250.38910.0096-0.43360.31590.3368-0.11550.29410.1028-0.23330.1253-0.10610.262638.6012-60.4421-27.3896
73.95111.7228-1.43242.1538-0.47681.63160.14750.1301-0.8298-0.0255-0.1279-0.97570.30910.3971-0.01960.35830.2383-0.33130.4062-0.14570.870169.8194-52.8861-29.4649
81.94020.4883-0.32362.65760.19383.39430.20580.561-0.2986-0.1223-0.033-0.97410.08080.5372-0.17290.15050.1474-0.13640.4533-0.13710.723971.3585-39.9454-37.4617
91.8886-0.19930.06312.03580.15870.88530.03061.0057-0.0773-0.70760.11080.39060.061-0.2038-0.14130.75820.0487-0.24331.5265-0.08780.49146.3316-37.447-80.4759
102.60040.3612-0.12632.3094-0.04231.747-0.01411.0614-0.2244-0.68240.2131-0.0410.1689-0.0389-0.1990.54910.0853-0.04021.1139-0.11480.242934.037-36.5463-75.0261
112.65121.2428-0.06252.4007-0.0691.9598-0.04171.256-0.0547-0.56770.1239-0.3743-0.12690.2329-0.08210.61890.11140.23261.3439-0.13870.429765.2565-29.5913-72.7546
122.5586-0.06920.54223.9518-0.20652.07010.00960.8958-0.0548-0.1220.0607-0.8173-0.03210.6175-0.07040.25890.12040.1570.9204-0.08490.439269.0119-28.0028-57.9783
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 588
2X-RAY DIFFRACTION1A601
3X-RAY DIFFRACTION2B1 - 238
4X-RAY DIFFRACTION2B302 - 304
5X-RAY DIFFRACTION3C8 - 128
6X-RAY DIFFRACTION4D11 - 115
7X-RAY DIFFRACTION5E1 - 588
8X-RAY DIFFRACTION5E601
9X-RAY DIFFRACTION6F1 - 238
10X-RAY DIFFRACTION6F302 - 304
11X-RAY DIFFRACTION7G8 - 128
12X-RAY DIFFRACTION8H11 - 115
13X-RAY DIFFRACTION9I1 - 588
14X-RAY DIFFRACTION9I601
15X-RAY DIFFRACTION10J1 - 238
16X-RAY DIFFRACTION10J302 - 304
17X-RAY DIFFRACTION11K8 - 128
18X-RAY DIFFRACTION12L11 - 115

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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