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万見
- PDB-2wqy: Remodelling of carboxin binding to the Q-site of avian respirator... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2wqy
タイトルRemodelling of carboxin binding to the Q-site of avian respiratory complex II
要素(SUCCINATE DEHYDROGENASE ...) x 4
キーワードOXIDOREDUCTASE / OXALOACETATE NITROPROPIONATE UBIQUINONE / RESPIRATORY CHAIN / COMPLEX II / CYTOCROME B / REDOX ENZYME / HEME PROTEIN / FLAVOPROTEIN / METAL-BINDING / MITOCHONDRION INNER MEMBRANE / IRON SULFUR PROTEIN / TRICARBOXYLIC ACID CYCLE
機能・相同性
機能・相同性情報


The tricarboxylic acid cycle / 酸化還元酵素; CH-OHの結合に対し酸化酵素として働く; キノンあるいはその類似化合物を用いる / succinate metabolic process / respiratory chain complex II (succinate dehydrogenase) / mitochondrial electron transport, succinate to ubiquinone / succinate dehydrogenase (quinone) activity / succinate dehydrogenase / 3 iron, 4 sulfur cluster binding / ubiquinone binding / tricarboxylic acid cycle ...The tricarboxylic acid cycle / 酸化還元酵素; CH-OHの結合に対し酸化酵素として働く; キノンあるいはその類似化合物を用いる / succinate metabolic process / respiratory chain complex II (succinate dehydrogenase) / mitochondrial electron transport, succinate to ubiquinone / succinate dehydrogenase (quinone) activity / succinate dehydrogenase / 3 iron, 4 sulfur cluster binding / ubiquinone binding / tricarboxylic acid cycle / aerobic respiration / respiratory electron transport chain / mitochondrial membrane / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / flavin adenine dinucleotide binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / electron transfer activity / mitochondrial inner membrane / heme binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Single helix bin / Succinate dehydrogenase [ubiquinone] cytochrome b small subunit, CybS / CybS, succinate dehydrogenase cytochrome B small subunit / succinate dehydrogenase protein domain / Succinate dehydrogenase, cytochrome b subunit, conserved site / Succinate dehydrogenase cytochrome b subunit signature 1. / Succinate dehydrogenase cytochrome b subunit signature 2. / Succinate dehydrogenase, cytochrome b556 subunit / Succinate dehydrogenase, flavoprotein subunit / Succinate dehydrogenase/fumarate reductase type B, transmembrane subunit ...Single helix bin / Succinate dehydrogenase [ubiquinone] cytochrome b small subunit, CybS / CybS, succinate dehydrogenase cytochrome B small subunit / succinate dehydrogenase protein domain / Succinate dehydrogenase, cytochrome b subunit, conserved site / Succinate dehydrogenase cytochrome b subunit signature 1. / Succinate dehydrogenase cytochrome b subunit signature 2. / Succinate dehydrogenase, cytochrome b556 subunit / Succinate dehydrogenase, flavoprotein subunit / Succinate dehydrogenase/fumarate reductase type B, transmembrane subunit / Succinate dehydrogenase/Fumarate reductase transmembrane subunit / Fumarate reductase/succinate dehydrogenase, transmembrane subunit / Fumarate reductase/succinate dehydrogenase flavoprotein-like, C-terminal domain / Alpha-helical ferredoxin / Fumarate Reductase Iron-sulfur Protein; Chain B, domain 2 / Fumarate reductase/succinate dehydrogenase, transmembrane subunit / : / Succinate dehydrogenase/fumarate reductase, flavoprotein subunit / Fumarate reductase/succinate dehydrogenase, FAD-binding site / Fumarate reductase / succinate dehydrogenase FAD-binding site. / FAD-dependent oxidoreductase SdhA/FrdA/AprA / 3 helical TM bundles of succinate and fumarate reductases / 4Fe-4S dicluster domain / Succinate dehydrogenase/fumarate reductase iron-sulphur protein / Succinate dehydogenase/fumarate reductase N-terminal / 2Fe-2S iron-sulfur cluster binding domain / Fumarate reductase/succinate dehydrogenase flavoprotein-like, C-terminal / Fumarate reductase flavoprotein C-term / Fumarate reductase/succinate dehydrogenase flavoprotein-like, C-terminal domain superfamily / Flavocytochrome C3; Chain A, domain 1 / Succinate dehydrogenase/fumarate reductase flavoprotein, catalytic domain / Succinate dehydrogenase/fumarate reductase flavoprotein, catalytic domain superfamily / FAD-dependent oxidoreductase 2, FAD binding domain / FAD binding domain / Rhinovirus 14, subunit 4 / Alpha-helical ferredoxin / 2Fe-2S ferredoxin, iron-sulphur binding site / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding region signature. / Beta-grasp domain / Beta-grasp domain superfamily / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain / 2Fe-2S ferredoxin-like superfamily / FAD/NAD(P)-binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain / 4Fe-4S ferredoxin, iron-sulphur binding, conserved site / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding region signature. / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 4Fe-4S ferredoxin-type, iron-sulphur binding domain / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / 3-Layer(bba) Sandwich / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / Few Secondary Structures / Irregular / Ubiquitin-like (UB roll) / Roll / Alpha-Beta Complex / Up-down Bundle / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
AZIDE ION / hexyl beta-D-galactopyranoside / Chem-CBE / FE3-S4 CLUSTER / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / : / OXALOACETATE ION / 1,2-dioleoyl-sn-glycero-3-phosphoethanolamine ...AZIDE ION / hexyl beta-D-galactopyranoside / Chem-CBE / FE3-S4 CLUSTER / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / : / OXALOACETATE ION / 1,2-dioleoyl-sn-glycero-3-phosphoethanolamine / IRON/SULFUR CLUSTER / Unknown ligand / Succinate dehydrogenase cytochrome b560 subunit, mitochondrial / Succinate dehydrogenase [ubiquinone] cytochrome b small subunit, mitochondrial / Succinate dehydrogenase [ubiquinone] flavoprotein subunit, mitochondrial / Succinate dehydrogenase [ubiquinone] iron-sulfur subunit, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種GALLUS GALLUS (ニワトリ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Ruprecht, J. / Iwata, S. / Cecchini, G.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2006
タイトル: 3-Nitropropionic Acid is a Suicide Inhibitor of Mitochondrial Respiration that, Upon Oxidation by Complex II, Forms a Covalent Adduct with a Catalytic Base Arginine in the Active Site of the Enzyme.
著者: Huang, L. / Sun, G. / Cobessi, D. / Wang, A.C. / Shen, J.T. / Tung, E.Y. / Anderson, V.E. / Berry, E.A.
履歴
登録2009年8月27日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02010年8月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年4月25日Group: Database references / Non-polymer description ...Database references / Non-polymer description / Other / Version format compliance
改定 1.22015年5月20日Group: Non-polymer description
改定 1.32019年1月30日Group: Data collection / Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.method
改定 1.42019年2月6日Group: Data collection / Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.52020年7月29日Group: Advisory / Derived calculations ...Advisory / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / database_PDB_caveat ...chem_comp / database_PDB_caveat / entity / pdbx_database_status / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name ..._chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.02023年12月20日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / entity / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_atom_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.label_atom_id
Remark 0THIS ENTRY 2WQY REFLECTS AN ALTERNATIVE MODELING OF THE ORIGINAL STRUCTURAL DATA (R2FBWSF) ...THIS ENTRY 2WQY REFLECTS AN ALTERNATIVE MODELING OF THE ORIGINAL STRUCTURAL DATA (R2FBWSF) DETERMINED BY AUTHORS OF THE PDB ENTRY 2FBW: L.S.HUANG,G.SUN,D.COBESSI,A.C.WANG,J.T.SHEN,E.Y.TUNG, V.E.ANDERSON,E.A.BERRY
Remark 700 THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE ... THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SUCCINATE DEHYDROGENASE FLAVOPROTEIN SUBUNIT
B: SUCCINATE DEHYDROGENASE IP SUBUNIT
C: SUCCINATE DEHYDROGENASE CYTOCHROME B, LARGE SUBUNIT
D: SUCCINATE DEHYDROGENASE CYTOCHROME B, SMALL SUBUNIT
N: SUCCINATE DEHYDROGENASE FLAVOPROTEIN SUBUNIT
O: SUCCINATE DEHYDROGENASE IP SUBUNIT
P: SUCCINATE DEHYDROGENASE CYTOCHROME B, LARGE SUBUNIT
Q: SUCCINATE DEHYDROGENASE CYTOCHROME B, SMALL SUBUNIT
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)254,433130
ポリマ－246,6668
非ポリマー7,767122
水35,9581996
1
A: SUCCINATE DEHYDROGENASE FLAVOPROTEIN SUBUNIT
B: SUCCINATE DEHYDROGENASE IP SUBUNIT
C: SUCCINATE DEHYDROGENASE CYTOCHROME B, LARGE SUBUNIT
D: SUCCINATE DEHYDROGENASE CYTOCHROME B, SMALL SUBUNIT
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)127,23773
ポリマ－123,3334
非ポリマー3,90469
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area15910 Å2
ΔGint-81 kcal/mol
Surface area51890 Å2
手法PQS
2
N: SUCCINATE DEHYDROGENASE FLAVOPROTEIN SUBUNIT
O: SUCCINATE DEHYDROGENASE IP SUBUNIT
P: SUCCINATE DEHYDROGENASE CYTOCHROME B, LARGE SUBUNIT
Q: SUCCINATE DEHYDROGENASE CYTOCHROME B, SMALL SUBUNIT
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)127,19557
ポリマ－123,3334
非ポリマー3,86253
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area15650 Å2
ΔGint-81.4 kcal/mol
Surface area50890 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)118.700, 200.753, 67.631
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.06, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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SUCCINATE DEHYDROGENASE ... , 4種, 8分子 ANBOCPDQ

#1: タンパク質 SUCCINATE DEHYDROGENASE FLAVOPROTEIN SUBUNIT


分子量: 68256.922 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) GALLUS GALLUS (ニワトリ) / 参照: UniProt: Q9YHT1, succinate dehydrogenase
#2: タンパク質 SUCCINATE DEHYDROGENASE IP SUBUNIT


分子量: 28685.221 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) GALLUS GALLUS (ニワトリ) / 参照: UniProt: Q9YHT2, succinate dehydrogenase
#3: タンパク質 SUCCINATE DEHYDROGENASE CYTOCHROME B, LARGE SUBUNIT


分子量: 15419.120 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) GALLUS GALLUS (ニワトリ) / 参照: UniProt: D0VWW3*PLUS, succinate dehydrogenase
#4: タンパク質 SUCCINATE DEHYDROGENASE CYTOCHROME B, SMALL SUBUNIT


分子量: 10971.604 Da / 分子数: 2 / Fragment: RESIDUES 55-157 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) GALLUS GALLUS (ニワトリ) / 参照: UniProt: Q5ZIS0, succinate dehydrogenase

-
糖 , 1種, 2分子

#14: 糖 ChemComp-BHG / hexyl beta-D-galactopyranoside / 2-HEXYLOXY-6-HYDROXYMETHYL-TETRAHYDRO-PYRAN-3,4,5-TRIOL / hexyl beta-D-galactoside / hexyl D-galactoside / hexyl galactoside / ヘキシルβ-D-ガラクトピラノシド


タイプ: D-saccharide / 分子量: 264.315 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C12H24O6

-
非ポリマー , 13種, 2116分子

#5: 化合物...
ChemComp-UNL / UNKNOWN LIGAND


分子数: 95 / 由来タイプ: 合成
#6: 化合物
ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#7: 化合物 ChemComp-AZI / AZIDE ION / アザイド


分子量: 42.020 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: N3
#8: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#9: 化合物 ChemComp-OAA / OXALOACETATE ION


分子量: 131.064 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H3O5
#10: 化合物 ChemComp-FES / FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER


分子量: 175.820 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe2S2
#11: 化合物 ChemComp-SF4 / IRON/SULFUR CLUSTER


分子量: 351.640 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe4S4
#12: 化合物 ChemComp-F3S / FE3-S4 CLUSTER


分子量: 295.795 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe3S4
#13: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#15: 化合物 ChemComp-HEM / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / HEME


分子量: 616.487 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C34H32FeN4O4
#16: 化合物 ChemComp-CBE / 2-METHYL-N-PHENYL-5,6-DIHYDRO-1,4-OXATHIINE-3-CARBOXAMIDE / 5,6-DIHYDRO-2-METHYL-1,4-OXATHIIN-3-CARBOXANILID / CARBOXIN / CBX / カルボキシン


分子量: 235.302 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C12H13NO2S
#17: 化合物 ChemComp-PEE / 1,2-dioleoyl-sn-glycero-3-phosphoethanolamine / DOPE


分子量: 744.034 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C41H78NO8P / コメント: DOPE, リン脂質*YM
#18: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1996 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.3 % / 解説: AUTHOR USED THE SF DATA FROM ENTRY 2FBW.
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 50 G/L PEG-3350, 25 ML/L ISOPROPANOL, 15 ML/L PEG-400 0.05 M NA-HEPES, 0.01 M TRIS-HCL, 0.0005 M MNCL2, 0.0013 M MGCL2, 0.0015 M NA-AZIDE, 0.00025 M NA-EDTA, CARBOXIN, PH 7.50, VAPOR ...詳細: 50 G/L PEG-3350, 25 ML/L ISOPROPANOL, 15 ML/L PEG-400 0.05 M NA-HEPES, 0.01 M TRIS-HCL, 0.0005 M MNCL2, 0.0013 M MGCL2, 0.0015 M NA-AZIDE, 0.00025 M NA-EDTA, CARBOXIN, PH 7.50, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, TEMPERATURE 277K

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データ収集

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.5.0066精密化
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1YQ3

1yq3


解像度: 2.1→64.09 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.942 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.922 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.207 / ESU R Free: 0.176 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. U VALUES REFINED INDIVIDUALLY. STRUCTURE IS A REMODELLING OF CARBOXIN BINDING TO THE Q- SITE OF AVIAN COMPLEX II. POSITIONAL AND B-FACTOR ...詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. U VALUES REFINED INDIVIDUALLY. STRUCTURE IS A REMODELLING OF CARBOXIN BINDING TO THE Q- SITE OF AVIAN COMPLEX II. POSITIONAL AND B-FACTOR REFINEMENT OF CARBOXIN ONLY WAS PERFORMED. THE REST OF THE STRUCTURE IS AS MODELLED IN 2FBW.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22283 8009 4.9 %RANDOM
Rwork0.18395 ---
obs0.18585 154202 88.31 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 30.499 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.73 Å20 Å2-0.4 Å2
2--1.5 Å20 Å2
3----0.77 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→64.09 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数16978 0 516 1996 19490
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.154 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.322 375 -
Rwork0.285 7054 -
obs--54.96 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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