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- PDB-2wqm: Structure of apo human Nek7 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2wqm
タイトルStructure of apo human Nek7
要素SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE NEK7
キーワードTRANSFERASE / ATP-BINDING / POLYMORPHISM / METAL-BINDING / SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE / CELL CYCLE KINASE / MITOSIS / CYTOPLASM / MAGNESIUM / PHOSPHOPROTEIN / PROTEIN KINASE / NUCLEOTIDE-BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


NEK6-subfamily protein kinase / Activation of NIMA Kinases NEK9, NEK6, NEK7 / Nuclear Pore Complex (NPC) Disassembly / cellular response to potassium ion / positive regulation of NLRP3 inflammasome complex assembly / positive regulation of telomere maintenance / microtubule organizing center / spindle assembly / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / regulation of mitotic cell cycle ...NEK6-subfamily protein kinase / Activation of NIMA Kinases NEK9, NEK6, NEK7 / Nuclear Pore Complex (NPC) Disassembly / cellular response to potassium ion / positive regulation of NLRP3 inflammasome complex assembly / positive regulation of telomere maintenance / microtubule organizing center / spindle assembly / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / regulation of mitotic cell cycle / molecular function activator activity / spindle pole / microtubule / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / centrosome / nucleoplasm / ATP binding / metal ion binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site ...Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NICKEL (II) ION / Serine/threonine-protein kinase Nek7
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Richards, M.W. / Bayliss, R.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2009
タイトル: An Auto-Inhibitory Tyrosine Motif in the Cell-Cycle Regulated Nek7 Kinase is Released Through Binding of Nek9
著者: Richards, M.W. / O'Regan, L. / Mas-Droux, C. / Blot, J.M.Y. / Cheung, J. / Hoelder, S. / Fry, A.M. / Bayliss, R.
履歴
登録2009年8月24日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02009年12月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE NEK7
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,8253
ポリマ－35,6701
非ポリマー1552
水3,225179
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)46.937, 132.322, 133.366
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1302-

NI

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要素

#1: タンパク質 SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE NEK7 / NEK7 / NIMA-RELATED PROTEIN KINASE 7


分子量: 35670.113 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PET30 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): CODONPLUS RPIL
参照: UniProt: Q8TDX7, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-NI / NICKEL (II) ION


分子量: 58.693 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ni
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 179 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細ADDITION OF C-TERMINAL HIS6 TAG AND LINKER LEHHHHHH

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.89 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.4 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 100 MM HEPES, PH 7.5, 15% PEG 5000 MME, 400 MM AMMONIUM SULFATE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.9796
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9796 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→66.2 Å / Num. obs: 23808 / % possible obs: 96.9 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 31.08 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 12.5
反射 シェル解像度: 2.1→2.21 Å / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.28 / Mean I/σ(I) obs: 3.8 / % possible all: 98.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2W5B

2w5b


解像度: 2.1→9.977 Å / SU ML: 0.26 / σ(F): 0.01 / 位相誤差: 20.68 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2155 1106 5 %
Rwork0.1735 --
obs0.1755 22221 90.73 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 67.922 Å2 / ksol: 0.399 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 45.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--10.4072 Å2-0 Å20 Å2
2---6.517 Å2-0 Å2
3---16.9242 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→9.977 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2068 0 6 179 2253
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0082151
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0632914
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.637799
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.072317
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004376
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.1-2.19460.27161410.21992393X-RAY DIFFRACTION84
2.1946-2.3090.27041290.20812503X-RAY DIFFRACTION87
2.309-2.45160.2151420.18452536X-RAY DIFFRACTION89
2.4516-2.63770.24611520.17672623X-RAY DIFFRACTION91
2.6377-2.89720.19071300.17532705X-RAY DIFFRACTION93
2.8972-3.30310.21481330.16672751X-RAY DIFFRACTION94
3.3031-4.11240.20191560.14542782X-RAY DIFFRACTION95
4.1124-9.9770.19321230.17192822X-RAY DIFFRACTION92
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.90391.40920.2773.27290.78031.64240.03580.51330.1686-0.49120.10640.1416-0.21560.1077-0.12310.25510.032-0.00850.3245-0.0970.2554.196139.784824.7703
24.3165-1.93920.08963.46450.85691.3409-0.0623-0.05860.8535-0.10490.067-0.7715-0.06980.06350.01070.1951-0.03410.01080.1929-0.0520.380710.070818.078724.7235
31.1375-0.10531.04621.001-0.20971.2130.07350.42760.0841-0.4321-0.0451-0.0977-0.0180.1638-0.02120.30320.02610.00180.254-0.02270.14715.003112.202610.5921
42.82960.19920.58642.69180.20461.52140.2212-0.1711-0.52660.0867-0.0770.05650.1283-0.0012-0.13750.2219-0.0298-0.01290.1799-0.02150.13874.25324.561823.5563
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(CHAIN A AND RESID 20:117)
2X-RAY DIFFRACTION2(CHAIN A AND RESID 118:203)
3X-RAY DIFFRACTION3(CHAIN A AND RESID 204:254)
4X-RAY DIFFRACTION4(CHAIN A AND RESID 255:300)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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