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- PDB-2wpd: The Mg.ADP inhibited state of the yeast F1c10 ATP synthase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2wpd
タイトルThe Mg.ADP inhibited state of the yeast F1c10 ATP synthase
要素(ATP SYNTHASE SUBUNIT ...) x 6
キーワードHYDROLASE / ATP PHOSPHORYLASE (H+ TRANSPORTING) / ATP-BINDING / CENTRAL STALK / ATP SYNTHESIS / PHOSPHOPROTEIN / MEMBRANE PROTEIN / LIPID-BINDING / ION TRANSPORT / NUCLEOTIDE-BINDING / HYDROGEN ION TRANSPORT
機能・相同性
機能・相同性情報


Mitochondrial protein degradation / proton transmembrane transporter activity / proton motive force-driven ATP synthesis / proton-transporting two-sector ATPase complex, proton-transporting domain / mitochondrial nucleoid / proton motive force-driven mitochondrial ATP synthesis / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / H+-transporting two-sector ATPase / proton-transporting ATP synthase complex / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism ...Mitochondrial protein degradation / proton transmembrane transporter activity / proton motive force-driven ATP synthesis / proton-transporting two-sector ATPase complex, proton-transporting domain / mitochondrial nucleoid / proton motive force-driven mitochondrial ATP synthesis / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / H+-transporting two-sector ATPase / proton-transporting ATP synthase complex / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / ADP binding / mitochondrial intermembrane space / mitochondrial inner membrane / lipid binding / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / ATP binding / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
ATP synthase, F1 complex, epsilon subunit superfamily, mitochondrial / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit / Atp Synthase Epsilon Chain; Chain: I; / : / Fungal epsilon subunit of F1F0-ATP synthase C-terminal domain / ATP synthase alpha/beta chain, C-terminal domain / Lysin / Thrombin, subunit H - #170 / F1F0 ATP synthase subunit C / F1FO ATP Synthase ...ATP synthase, F1 complex, epsilon subunit superfamily, mitochondrial / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit / Atp Synthase Epsilon Chain; Chain: I; / : / Fungal epsilon subunit of F1F0-ATP synthase C-terminal domain / ATP synthase alpha/beta chain, C-terminal domain / Lysin / Thrombin, subunit H - #170 / F1F0 ATP synthase subunit C / F1FO ATP Synthase / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 - #20 / Bovine Mitochondrial F1-ATPase, ATP Synthase Beta Chain; Chain D, domain3 / Bovine Mitochondrial F1-atpase; Atp Synthase Beta Chain; Chain D, domain 3 / ATP synthase, gamma subunit, helix hairpin domain / Pyruvate Kinase; Chain: A, domain 1 / ATP synthase, F1 complex, epsilon subunit, mitochondrial / ATP synthase, F1 complex, epsilon subunit superfamily, mitochondrial / Mitochondrial ATP synthase epsilon chain / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit, N-terminal / F0F1 ATP synthase delta/epsilon subunit, N-terminal / ATP synthase, Delta/Epsilon chain, beta-sandwich domain / ATP synthase, F0 complex, subunit C / F1F0 ATP synthase subunit C superfamily / ATP synthase, F0 complex, subunit C, DCCD-binding site / ATP synthase c subunit signature. / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit conserved site / ATP synthase gamma subunit signature. / ATP synthase, F1 complex, beta subunit / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal domain superfamily / : / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit nucleotide-binding domain / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit superfamily / ATP synthase / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit / ATP synthase alpha/beta chain, C terminal domain / V-ATPase proteolipid subunit C-like domain / F/V-ATP synthase subunit C superfamily / ATP synthase subunit C / : / ATPase, F1/V1 complex, beta/alpha subunit, C-terminal / C-terminal domain of V and A type ATP synthase / ATP synthase subunit alpha, N-terminal domain-like superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain / ATP synthase alpha/beta family, beta-barrel domain / ATPase, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain, active site / ATP synthase alpha and beta subunits signature. / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta family, nucleotide-binding domain / Helix Hairpins / Thrombin, subunit H / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Up-down Bundle / Beta Barrel / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP synthase subunit beta, mitochondrial / ATP synthase subunit alpha, mitochondrial / ATP synthase subunit epsilon, mitochondrial / ATP synthase subunit gamma, mitochondrial / ATP synthase subunit 9, mitochondrial / ATP synthase subunit delta, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.432 Å
データ登録者Dautant, A. / Velours, J. / Giraud, M.-F.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2010
タイトル: Crystal Structure of the Mg.Adp-Inhibited State of the Yeast F1C10-ATP Synthase.
著者: Dautant, A. / Velours, J. / Giraud, M.
#1: ジャーナル: Science / 年: 1999
タイトル: Molecular Architecture of the Rotary Motor in ATP Synthase.
著者: Stock, D. / Leslie, A.G.W. / Walker, J.E.
#2: ジャーナル: Embo J. / 年: 2006
タイトル: Novel Features of the Rotary Catalytic Mechanism Revealed in the Structure of Yeast F1 ATPase.
著者: Kabaleeswaran, V. / Puri, N. / Walker, J.E. / Leslie, A.G.W. / Mueller, D.M.
#3: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2009
タイトル: Asymmetric Structure of the Yeast F1 ATPase in the Absence of Bound Nucleotides.
著者: Kabaleeswaran, V. / Shen, H. / Symersky, J. / Walker, J.E. / Leslie, A.G.W. / Mueller, D.M.
#4: ジャーナル: Science / 年: 2005
タイトル: Structure of the Rotor Ring of F-Type Na+-ATPase from Ilyobacter Tartaricus.
著者: Meier, T. / Polzer, P. / Diederichs, K. / Welte, W. / Dimroth, P.
#5: ジャーナル: J.Bioenerg.Biomembr. / 年: 2009
タイトル: Hydrogenated and Fluorinated Surfactants Derived from Tris(Hydroxymethyl)-Acrylamidomethane Allow the Purification of a Highly Active Yeast F1-F0 ATP-Synthase with an Enhanced Stability.
著者: Talbot, J.-C. / Dautant, A. / Polidori, A. / Pucci, B. / Cohen-Bouhacina, T. / Maali, A. / Salin, B. / Brethes, D. / Velours, J. / Giraud, M.-F.
履歴
登録2009年8月5日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02010年7月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 650 HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATP SYNTHASE SUBUNIT ALPHA, MITOCHONDRIAL
B: ATP SYNTHASE SUBUNIT ALPHA, MITOCHONDRIAL
C: ATP SYNTHASE SUBUNIT ALPHA, MITOCHONDRIAL
D: ATP SYNTHASE SUBUNIT BETA, MITOCHONDRIAL
E: ATP SYNTHASE SUBUNIT BETA, MITOCHONDRIAL
F: ATP SYNTHASE SUBUNIT BETA, MITOCHONDRIAL
G: ATP SYNTHASE SUBUNIT GAMMA, MITOCHONDRIAL
H: ATP SYNTHASE SUBUNIT DELTA, MITOCHONDRIAL
I: ATP SYNTHASE SUBUNIT EPSILON, MITOCHONDRIAL
J: ATP SYNTHASE SUBUNIT 9, MITOCHONDRIAL
K: ATP SYNTHASE SUBUNIT 9, MITOCHONDRIAL
L: ATP SYNTHASE SUBUNIT 9, MITOCHONDRIAL
M: ATP SYNTHASE SUBUNIT 9, MITOCHONDRIAL
N: ATP SYNTHASE SUBUNIT 9, MITOCHONDRIAL
O: ATP SYNTHASE SUBUNIT 9, MITOCHONDRIAL
P: ATP SYNTHASE SUBUNIT 9, MITOCHONDRIAL
Q: ATP SYNTHASE SUBUNIT 9, MITOCHONDRIAL
R: ATP SYNTHASE SUBUNIT 9, MITOCHONDRIAL
S: ATP SYNTHASE SUBUNIT 9, MITOCHONDRIAL
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)450,52829
ポリマ－448,03019
非ポリマー2,49710
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area32020 Å2
ΔGint-390 kcal/mol
Surface area26110 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)134.990, 173.944, 137.016
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 92.69, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21
31
41
51
61
71
81
91
101

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection details
111CHAIN J AND (RESID 1:34 OR RESID 44:76)
211CHAIN K AND (RESID 1:34 OR RESID 44:76)
311CHAIN L AND (RESID 1:34 OR RESID 44:76)
411CHAIN M AND (RESID 1:34 OR RESID 44:76)
511CHAIN N AND (RESID 1:34 OR RESID 44:76)
611CHAIN O AND (RESID 1:34 OR RESID 44:76)
711CHAIN P AND (RESID 1:34 OR RESID 44:76)
811CHAIN Q AND (RESID 1:34 OR RESID 44:76)
911CHAIN R AND (RESID 1:34 OR RESID 44:76)
1011CHAIN S AND (RESID 1:34 OR RESID 44:76)

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要素

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ATP SYNTHASE SUBUNIT ... , 6種, 19分子 ABCDEFGHIJKLMNOPQRS

#1: タンパク質 ATP SYNTHASE SUBUNIT ALPHA, MITOCHONDRIAL / ATP SYNTHASE ALPHA CHAIN\ / MITOCHONDRIAL


分子量: 55007.402 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母) / 株: D273-10B/A / 参照: UniProt: P07251
#2: タンパク質 ATP SYNTHASE SUBUNIT BETA, MITOCHONDRIAL / ATP SYNTHASE BETA CHAIN\ / MITOCHONDRIAL


分子量: 51181.082 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母) / 株: D273-10B/A / 参照: UniProt: P00830, H+-transporting two-sector ATPase
#3: タンパク質 ATP SYNTHASE SUBUNIT GAMMA, MITOCHONDRIAL / ATP SYNTHASE GAMMA CHAIN\ / MITOCHONDRIAL / F-ATPASE GAMMA SUBUNIT


分子量: 30657.160 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母) / 株: D273-10B/A / 参照: UniProt: P38077
#4: タンパク質 ATP SYNTHASE SUBUNIT DELTA, MITOCHONDRIAL / ATP SYNTHASE DELTA CHAIN\ / MITOCHONDRIAL / F-ATPASE DELTA SUBUNIT


分子量: 14565.385 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母) / 株: D273-10B/A / 参照: UniProt: Q12165
#5: タンパク質 ATP SYNTHASE SUBUNIT EPSILON, MITOCHONDRIAL / ATP SYNTHASE EPSILON CHAIN\ / MITOCHONDRIAL


分子量: 6618.359 Da / 分子数: 1 / Fragment: RESIDUES 2-62 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母) / 株: D273-10B/A / 参照: UniProt: P21306
#6: タンパク質
ATP SYNTHASE SUBUNIT 9, MITOCHONDRIAL / ATP SYNTHASE 9 CHAIN\ / MITOCHONDRIAL / LIPID-BINDING PROTEIN / OLIGOMYCIN RESISTANCE PROTEIN 1


分子量: 7762.375 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母) / 株: D273-10B/A / 参照: UniProt: P61829, H+-transporting two-sector ATPase

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非ポリマー , 3種, 10分子

#7: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE


分子量: 507.181 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#8: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#9: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE


分子量: 427.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.72 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.67 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7.5
詳細: 0.1 M HEPES/HCL PH 7.5, 12% PEG MME 5000, 100 MM SODIUM CHLORIDE MIXED 1:1 WITH PROTEIN SOLUTION CONTAINING 0.64 MM DDM, 25 MM TRIS/HCL PH 8.0, 100 MM SODIUM CHLORIDE, 25 MM TREHALOSE, 0.5 MM ...詳細: 0.1 M HEPES/HCL PH 7.5, 12% PEG MME 5000, 100 MM SODIUM CHLORIDE MIXED 1:1 WITH PROTEIN SOLUTION CONTAINING 0.64 MM DDM, 25 MM TRIS/HCL PH 8.0, 100 MM SODIUM CHLORIDE, 25 MM TREHALOSE, 0.5 MM EDTA, 0.02% SODIUM AZIDE, 2 MM MAGNESIUM CHLORIDE, 0.66 MM ADP, 0.1 MM DCCD, 2.5 MM DTT, 0.5 MM PMSF

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 1
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2005年2月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.43→39.8 Å / Num. obs: 84424 / % possible obs: 88.1 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.8 % / Biso Wilson estimate: 85 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.19 / Net I/σ(I): 4.3
反射 シェル解像度: 3.43→3.62 Å / 冗長度: 2.3 % / Rmerge(I) obs: 0.72 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / % possible all: 64.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
iMOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRIES 2HLD, 1YCE

2hld

1yce


解像度: 3.432→39.775 Å / SU ML: 0.67 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 32.75 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2972 3767 5.1 %
Rwork0.2863 --
obs0.2868 74395 88.13 %
溶媒の処理減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 0.8 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 28.559 Å2 / ksol: 0.281 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 108 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-7.3833 Å20 Å228.4471 Å2
2---13.2772 Å20 Å2
3---5.8939 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.432→39.775 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数30674 0 152 0 30826
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00431294
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.62942421
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.7111370
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0325046
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0035446
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11J480X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
12K480X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0
13L480X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0
14M480X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0
15N480X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0
16O480X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0
17P480X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0
18Q480X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0
19R480X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0
110S480X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.4323-3.47570.4065900.39681770X-RAY DIFFRACTION60
3.4757-3.52140.37311040.39962004X-RAY DIFFRACTION68
3.5214-3.56960.39731130.39532063X-RAY DIFFRACTION69
3.5696-3.62060.361180.37292044X-RAY DIFFRACTION70
3.6206-3.67460.34891070.36042100X-RAY DIFFRACTION71
3.6746-3.7320.38561240.3752622X-RAY DIFFRACTION88
3.732-3.79310.37131230.37572688X-RAY DIFFRACTION90
3.7931-3.85840.34221520.35442708X-RAY DIFFRACTION91
3.8584-3.92850.35341410.34822690X-RAY DIFFRACTION92
3.9285-4.0040.37941550.34332739X-RAY DIFFRACTION93
4.004-4.08570.31741330.33492772X-RAY DIFFRACTION93
4.0857-4.17440.3541460.32082771X-RAY DIFFRACTION93
4.1744-4.27140.31371420.31652782X-RAY DIFFRACTION94
4.2714-4.37810.34771490.30172765X-RAY DIFFRACTION94
4.3781-4.49630.30851470.2952797X-RAY DIFFRACTION94
4.4963-4.62850.31591370.26982786X-RAY DIFFRACTION94
4.6285-4.77760.28651470.26632811X-RAY DIFFRACTION94
4.7776-4.94810.27811610.26272792X-RAY DIFFRACTION94
4.9481-5.14580.24341520.25952804X-RAY DIFFRACTION95
5.1458-5.37940.28311630.26162782X-RAY DIFFRACTION94
5.3794-5.66230.2671470.2642810X-RAY DIFFRACTION94
5.6623-6.01590.29271580.26112763X-RAY DIFFRACTION94
6.0159-6.47860.30341570.25962797X-RAY DIFFRACTION93
6.4786-7.12720.25331590.24022747X-RAY DIFFRACTION93
7.1272-8.15080.24531530.20572762X-RAY DIFFRACTION93
8.1508-10.24010.17511500.1722759X-RAY DIFFRACTION92
10.2401-39.77730.23971390.25472700X-RAY DIFFRACTION88

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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