[日本語] English
万見
- PDB-2wns: Human Orotate phosphoribosyltransferase (OPRTase) domain of Uridi... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2wns
タイトルHuman Orotate phosphoribosyltransferase (OPRTase) domain of Uridine 5' -monophosphate synthase (UMPS) in complex with its substrate orotidine 5'-monophosphate (OMP)
要素OROTATE PHOSPHORIBOSYLTRANSFERASE
キーワードTRANSFERASE / ALTERNATIVE SPLICING / MULTIFUNCTIONAL ENZYME / LYASE / POLYMORPHISM / DECARBOXYLASE / PHOSPHOPROTEIN / DISEASE MUTATION / GLYCOSYLTRANSFERASE / PYRIMIDINE BIOSYNTHESIS
機能・相同性
機能・相同性情報


UMP biosynthetic process / orotate phosphoribosyltransferase / orotate phosphoribosyltransferase activity / pyrimidine nucleobase biosynthetic process / Pyrimidine biosynthesis / orotidine-5'-phosphate decarboxylase / UDP biosynthetic process / orotidine-5'-phosphate decarboxylase activity / 'de novo' UMP biosynthetic process / 'de novo' pyrimidine nucleobase biosynthetic process ...UMP biosynthetic process / orotate phosphoribosyltransferase / orotate phosphoribosyltransferase activity / pyrimidine nucleobase biosynthetic process / Pyrimidine biosynthesis / orotidine-5'-phosphate decarboxylase / UDP biosynthetic process / orotidine-5'-phosphate decarboxylase activity / 'de novo' UMP biosynthetic process / 'de novo' pyrimidine nucleobase biosynthetic process / lactation / female pregnancy / cellular response to xenobiotic stimulus / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Orotate phosphoribosyl transferase domain / Orotate phosphoribosyltransferase / Purine/pyrimidine phosphoribosyl transferases signature. / Orotidine 5'-phosphate decarboxylase / Orotidine 5'-phosphate decarboxylase, active site / Orotidine 5'-phosphate decarboxylase active site. / Orotidine 5'-phosphate decarboxylase domain / Orotidine 5'-phosphate decarboxylase / HUMPS family / Orotidine 5'-phosphate decarboxylase / HUMPS family / Rossmann fold - #2020 ...Orotate phosphoribosyl transferase domain / Orotate phosphoribosyltransferase / Purine/pyrimidine phosphoribosyl transferases signature. / Orotidine 5'-phosphate decarboxylase / Orotidine 5'-phosphate decarboxylase, active site / Orotidine 5'-phosphate decarboxylase active site. / Orotidine 5'-phosphate decarboxylase domain / Orotidine 5'-phosphate decarboxylase / HUMPS family / Orotidine 5'-phosphate decarboxylase / HUMPS family / Rossmann fold - #2020 / Phosphoribosyl transferase domain / Phosphoribosyltransferase-like / Phosphoribosyltransferase domain / Ribulose-phosphate binding barrel / Aldolase-type TIM barrel / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
OROTIDINE-5'-MONOPHOSPHATE / Uridine 5'-monophosphate synthase
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Moche, M. / Roos, A. / Arrowsmith, C.H. / Berglund, H. / Bountra, C. / Collins, R. / Edwards, A.M. / Flodin, S. / Flores, A. / Graslund, S. ...Moche, M. / Roos, A. / Arrowsmith, C.H. / Berglund, H. / Bountra, C. / Collins, R. / Edwards, A.M. / Flodin, S. / Flores, A. / Graslund, S. / Hammarstrom, M. / Johansson, A. / Johansson, I. / Karlberg, T. / Kotyenova, T. / Kotzch, A. / Nielsen, T.K. / Nyman, T. / Persson, C. / Sagemark, J. / Schueler, H. / Schutz, P. / Siponen, M.I. / Svensson, L. / Thorsell, A.G. / Tresaugues, L. / VanDenBerg, S. / Weigelt, J. / Welin, M. / Wisniewska, M. / Nordlund, P.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Human Orotate Phosphoribosyltransferase (Oprtase) Domain of Uridine 5'-Monophosphate Synthase (Umps) in Complex with its Substrate Orotidine 5'-Monophosphate (Omp)
著者: Moche, M. / Roos, A. / Arrowsmith, C.H. / Berglund, H. / Bountra, C. / Collins, R. / Edwards, A.M. / Flodin, S. / Flores, A. / Graslund, S. / Hammarstrom, M. / Johansson, A. / Johansson, I. / ...著者: Moche, M. / Roos, A. / Arrowsmith, C.H. / Berglund, H. / Bountra, C. / Collins, R. / Edwards, A.M. / Flodin, S. / Flores, A. / Graslund, S. / Hammarstrom, M. / Johansson, A. / Johansson, I. / Karlberg, T. / Kotyenova, T. / Kotzch, A. / Nielsen, T.K. / Nyman, T. / Persson, C. / Sagemark, J. / Schueler, H. / Schutz, P. / Siponen, M.I. / Svensson, L. / Thorsell, A.G. / Tresaugues, L. / Vandenberg, S. / Weigelt, J. / Welin, M. / Wisniewska, M. / Nordlund, P.
履歴
登録2009年7月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02009年8月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: OROTATE PHOSPHORIBOSYLTRANSFERASE
B: OROTATE PHOSPHORIBOSYLTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,0025
ポリマ－45,2302
非ポリマー7723
水4,270237
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4020 Å2
ΔGint-30.78 kcal/mol
Surface area17660 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)64.400, 43.600, 71.000
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 113.40, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質 OROTATE PHOSPHORIBOSYLTRANSFERASE / OPRTASE / URIDINE 5'-MONOPHOSPHATE SYNTHASE


分子量: 22615.191 Da / 分子数: 2 / 断片: OPRTASE DOMAIN, RESIDUES 7-203 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PNIC-CH2 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) R3 PRARE / 参照: UniProt: P11172, orotate phosphoribosyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-OMP / OROTIDINE-5'-MONOPHOSPHATE / オロチジン5′-りん酸


分子量: 368.191 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H13N2O11P
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 237 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
非ポリマーの詳細OROTIDINE-5'-MONOPHOSPHATE (OMP): THE OROTIDINE 5-MONOPHOSPHATE, OMP, WAS RENAMED INTO DRG SINCE ...OROTIDINE-5'-MONOPHOSPHATE (OMP): THE OROTIDINE 5-MONOPHOSPHATE, OMP, WAS RENAMED INTO DRG SINCE THERE WAS A PROBLEM WITH THE REFMAC5 OMP DEFAULT DICTIONARY
配列の詳細THE SEQUENCE CONTAINS ONLY THE OROTATE PHOSPHORIBOSYLTRANSFERASE DOMAIN OF UMPS AND IS FURTHER CUT ...THE SEQUENCE CONTAINS ONLY THE OROTATE PHOSPHORIBOSYLTRANSFERASE DOMAIN OF UMPS AND IS FURTHER CUT BY SIX AA IN THE N-TERMINUS AND IN ADDITION CONTAINS AN C-TERMINAL HEXAHISTIDINE TAG.

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 1.95 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.52 % / 解説: NONE

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.9793
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年1月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→37.06 Å / Num. obs: 28358 / % possible obs: 98.4 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4 % / Biso Wilson estimate: 17.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 14.8
反射 シェル解像度: 1.9→1.95 Å / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.57 / Mean I/σ(I) obs: 3.6 / % possible all: 98.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.5.0072精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2ZYK

2zyk


解像度: 1.9→37.06 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.956 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.927 / SU B: 3.909 / SU ML: 0.114 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.173 / ESU R Free: 0.155 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22791 1418 5 %RANDOM
Rwork0.18003 ---
obs0.18244 26940 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 17.51 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1 Å20 Å21.54 Å2
2---1.09 Å20 Å2
3---3.31 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→37.06 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3035 0 49 237 3321
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0223149
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022123
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4372.0114271
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.18135239
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.0075398
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.82224.508122
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.22915584
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.4011521
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0790.2524
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.023408
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02571
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6971.51970
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.1891.5811
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.29123208
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.19531179
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.6784.51062
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.949 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.243 103 -
Rwork0.248 1959 -
obs--100 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る