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万見
- PDB-2whd: Barley NADPH-dependent thioredoxin reductase 2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2whd
タイトルBarley NADPH-dependent thioredoxin reductase 2
要素THIOREDOXIN REDUCTASE
キーワードOXIDOREDUCTASE / REDOX-ACTIVE CENTER / DISULFIDE OXIDOREDUCTASE / SEED DEVELOPMENT / REDOX REGULATION / NTR / GERMINATION / FLAVOPROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


thioredoxin-disulfide reductase (NADPH) / thioredoxin-disulfide reductase (NADPH) activity / removal of superoxide radicals / nucleotide binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Thioredoxin reductase / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class-II, active site / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductases class-II active site. / : / FAD/NAD(P)-binding domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / FAD/NAD(P)-binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain / 3-Layer(bba) Sandwich / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / CITRATE ANION / Thioredoxin reductase
類似検索 - 構成要素
生物種Hordeum vulgare (オオムギ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Kirkensgaard, K.G. / Hagglund, P. / Finnie, C. / Svensson, B. / Henriksen, A.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2009
タイトル: Structure of Hordeum Vulgare Nadph-Dependent Thioredoxin Reductase 2. Unwinding the Reaction Mechanism.
著者: Kirkensgaard, K.G. / Hagglund, P. / Finnie, C. / Svensson, B. / Henriksen, A.
履歴
登録2009年5月4日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02009年9月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年3月7日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
Item: _entity_src_gen.pdbx_gene_src_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id ..._entity_src_gen.pdbx_gene_src_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain / _entity_src_gen.pdbx_host_org_variant
改定 1.42023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: THIOREDOXIN REDUCTASE
B: THIOREDOXIN REDUCTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,3258
ポリマ－73,9972
非ポリマー2,3286
水86548
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6670 Å2
ΔGint-25.15 kcal/mol
Surface area27660 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)133.672, 133.672, 166.058
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number180
Space group name H-MP6222
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection details
111CHAIN A AND (RESSEQ 6:200 OR RESSEQ 202:262 OR RESSEQ 264:323 )
211CHAIN B AND (RESSEQ 6:200 OR RESSEQ 202:262 OR RESSEQ 264:323 )

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要素

#1: タンパク質 THIOREDOXIN REDUCTASE / NADPH DEPENDENT THIOREDOXIN REDUCTASE


分子量: 36998.531 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Hordeum vulgare (オオムギ) / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): Rosetta
参照: UniProt: A9LN30, thioredoxin-disulfide reductase (NADPH)
#2: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#3: 化合物
ChemComp-FLC / CITRATE ANION / シトラ-ト


分子量: 189.100 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H5O7
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 48 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細THE EXPRESSED PROTEIN HAS A N-TERMINAL HIS-TAG WHICH HAS NO OBSERVABLE ELECTRON DENSITY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.05 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.6 % / 解説: NONE
結晶化pH: 3.5
詳細: 24% PEG400, 2% JEFFAMINE M-600, 0.1 M CITRATE-BUFFER PH 3.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2 / 波長: 0.933
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年2月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.933 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→62 Å / Num. obs: 1635011 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.1 % / Biso Wilson estimate: 45.97 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 9.1
反射 シェル解像度: 2.6→2.74 Å / 冗長度: 7.3 % / Rmerge(I) obs: 0.35 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1VDC

1vdc


解像度: 2.6→49.938 Å / SU ML: 0.33 / σ(F): 0.02 / 位相誤差: 23.49 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2384 2404 5 %
Rwork0.1897 --
obs0.1922 48282 94.55 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 52.174 Å2 / ksol: 0.348 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.3618 Å2-0 Å2-0 Å2
2--1.3618 Å2-0 Å2
3----2.7235 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→49.938 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4721 0 158 48 4927
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0114979
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3296786
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.4381726
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.085765
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005874
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A2342X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
12B2342X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.06
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.6001-2.65310.30131300.22622490X-RAY DIFFRACTION88
2.6531-2.71080.25691260.2242607X-RAY DIFFRACTION90
2.7108-2.77390.35241130.212596X-RAY DIFFRACTION91
2.7739-2.84320.28521260.20582674X-RAY DIFFRACTION93
2.8432-2.92010.30481040.22032685X-RAY DIFFRACTION94
2.9201-3.0060.26481590.22082705X-RAY DIFFRACTION95
3.006-3.1030.27551340.20942723X-RAY DIFFRACTION95
3.103-3.21390.2911590.20542747X-RAY DIFFRACTION96
3.2139-3.34260.24031670.21342728X-RAY DIFFRACTION96
3.3426-3.49460.27581610.19992737X-RAY DIFFRACTION97
3.4946-3.67880.24531440.18052767X-RAY DIFFRACTION97
3.6788-3.90920.20061240.1632777X-RAY DIFFRACTION97
3.9092-4.21090.18771470.14962762X-RAY DIFFRACTION97
4.2109-4.63440.19981810.1352729X-RAY DIFFRACTION97
4.6344-5.30440.19451480.13872724X-RAY DIFFRACTION96
5.3044-6.68040.20491570.1792722X-RAY DIFFRACTION95
6.6804-49.94670.20261240.19352705X-RAY DIFFRACTION94
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.31250.81520.25270.1741-0.81421.2320.1996-0.5747-0.3272-0.0585-0.1947-0.14880.06590.3657-0.00350.1775-0.0973-0.05840.62050.06850.3074-55.3227-5.220325.8547
23.81870.29760.30080.0722-0.35662.92950.2142-0.2694-0.76910.092-0.1371-0.19880.3770.5343-0.07080.1455-0.027-0.04710.49020.1420.2904-50.0563-9.94621.3307
3-0.13841.14770.15222.0869-1.32980.6609-0.268-0.52650.10840.33750.25580.0405-0.361-0.21670.00880.3531-0.0215-0.13360.6331-0.04810.6514-51.399423.366423.4995
42.690.17230.26761.3004-1.31151.7899-0.46870.08410.9467-0.0392-0.0162-0.0372-0.56350.17670.25360.2935-0.116-0.25830.41680.07960.5778-48.053127.490514.6416
51.2781-1.1358-0.96472.1304-0.7041.21050.1761-0.0727-0.1705-0.0503-0.191-0.04040.05770.19870.0540.0023-0.0224-0.03970.37980.00630.1968-57.5947-4.470711.0627
62.75210.80482.96791.34370.5796-0.021-0.21550.42320.186-0.4550.2380.1992-0.18070.4248-0.03230.3254-0.2111-0.05230.5459-0.02670.1462-21.631120.687214.5241
74.45721.2821.14182.74920.73761.0962-0.38470.6246-0.0374-0.60950.13240.3232-0.13030.1152-0.04650.2147-0.2349-0.0890.4041-0.01370.0955-21.716119.189614.3303
81.5105-0.6014-0.24771.1957-1.54532.359-0.0566-0.64570.4945-0.04550.2317-0.1366-0.2077-0.6895-0.11760.3501-0.2896-0.03551.0549-0.05040.189-37.990412.355238.964
92.53830.00120.27223.3315-0.44562.07520.0843-1.0063-0.36610.52270.106-0.00370.1824-0.2476-0.1020.339-0.271-0.09881.0320.14850.2091-35.01863.598444.2739
101.3621.13312.10271.7911-0.35842.57160.09660.3431-0.47350.15110.1852-0.20910.409-0.027-0.17270.2949-0.2077-0.06920.4631-0.12210.1985-13.63410.073619.6873
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A AND RESID 6:71
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN A AND RESID 72:127
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN A AND RESID 128:181
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN A AND RESID 182:258
5X-RAY DIFFRACTION5CHAIN A AND RESID 259:323
6X-RAY DIFFRACTION6CHAIN B AND RESID 5:60
7X-RAY DIFFRACTION7CHAIN B AND RESID 61:127
8X-RAY DIFFRACTION8CHAIN B AND RESID 128:168
9X-RAY DIFFRACTION9CHAIN B AND RESID 169:255
10X-RAY DIFFRACTION10CHAIN B AND RESID 256:323

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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