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万見
- PDB-5b3j: Activation of NMDA receptors and the mechanism of inhibition by i... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5b3j
タイトルActivation of NMDA receptors and the mechanism of inhibition by ifenprodil
要素
  • Fab, heavy chain
  • Fab, light chain
  • Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2B
  • NMDA glutamate receptor subunit
キーワードTRANSPORT PROTEIN / NMDA receptor
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to curcumin / cellular response to corticosterone stimulus / cellular response to magnesium starvation / sensory organ development / sensitization / EPHB-mediated forward signaling / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / response to hydrogen sulfide / auditory behavior / dendritic branch ...cellular response to curcumin / cellular response to corticosterone stimulus / cellular response to magnesium starvation / sensory organ development / sensitization / EPHB-mediated forward signaling / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / response to hydrogen sulfide / auditory behavior / dendritic branch / response to other organism / regulation of ARF protein signal transduction / fear response / apical dendrite / positive regulation of inhibitory postsynaptic potential / suckling behavior / response to methylmercury / response to manganese ion / response to carbohydrate / interleukin-1 receptor binding / negative regulation of dendritic spine maintenance / cellular response to dsRNA / response to growth hormone / cellular response to lipid / heterocyclic compound binding / regulation of monoatomic cation transmembrane transport / NMDA glutamate receptor activity / positive regulation of glutamate secretion / RAF/MAP kinase cascade / Synaptic adhesion-like molecules / response to glycoside / NMDA selective glutamate receptor complex / glutamate binding / ligand-gated sodium channel activity / calcium ion transmembrane import into cytosol / response to zinc ion / protein heterotetramerization / glycine binding / response to amine / small molecule binding / regulation of cAMP/PKA signal transduction / parallel fiber to Purkinje cell synapse / receptor clustering / startle response / monoatomic cation transmembrane transport / behavioral response to pain / regulation of MAPK cascade / response to magnesium ion / regulation of postsynaptic membrane potential / associative learning / action potential / extracellularly glutamate-gated ion channel activity / monoatomic cation transport / response to electrical stimulus / regulation of neuronal synaptic plasticity / glutamate receptor binding / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / response to mechanical stimulus / long-term memory / detection of mechanical stimulus involved in sensory perception of pain / synaptic cleft / neuron development / behavioral fear response / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / multicellular organismal response to stress / postsynaptic density, intracellular component / monoatomic cation channel activity / response to fungicide / glutamate-gated receptor activity / cell adhesion molecule binding / D2 dopamine receptor binding / regulation of long-term synaptic depression / cellular response to manganese ion / glutamate-gated calcium ion channel activity / presynaptic active zone membrane / response to cytokine / ionotropic glutamate receptor binding / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / cellular response to forskolin / sodium ion transmembrane transport / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / protein tyrosine kinase binding / synaptic membrane / response to amphetamine / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / learning / regulation of membrane potential / excitatory postsynaptic potential / response to nicotine / response to cocaine / hippocampus development / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / synaptic transmission, glutamatergic / cellular response to amino acid stimulus / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / response to calcium ion / postsynaptic density membrane / beta-catenin binding / cerebral cortex development
類似検索 - 分子機能
Glutamate [NMDA] receptor, epsilon subunit, C-terminal / N-methyl D-aspartate receptor 2B3 C-terminus / : / : / Response regulator / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel ...Glutamate [NMDA] receptor, epsilon subunit, C-terminal / N-methyl D-aspartate receptor 2B3 C-terminus / : / : / Response regulator / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like I / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1 / Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2B / Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1
類似検索 - 構成要素
生物種Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
Rattus norvegicus (ドブネズミ)
Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Tajima, N. / Karakas, E. / Grant, T. / Simorowski, N. / Diaz-Avalos, R. / Grigorieff, N. / Furukawa, H.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Mental Health (NIH/NIMH)MH085926 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM105730 米国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2016
タイトル: Activation of NMDA receptors and the mechanism of inhibition by ifenprodil.
著者: Nami Tajima / Erkan Karakas / Timothy Grant / Noriko Simorowski / Ruben Diaz-Avalos / Nikolaus Grigorieff / Hiro Furukawa /
要旨: The physiology of N-methyl-d-aspartate (NMDA) receptors is fundamental to brain development and function. NMDA receptors are ionotropic glutamate receptors that function as heterotetramers composed ...The physiology of N-methyl-d-aspartate (NMDA) receptors is fundamental to brain development and function. NMDA receptors are ionotropic glutamate receptors that function as heterotetramers composed mainly of GluN1 and GluN2 subunits. Activation of NMDA receptors requires binding of neurotransmitter agonists to a ligand-binding domain (LBD) and structural rearrangement of an amino-terminal domain (ATD). Recent crystal structures of GluN1-GluN2B NMDA receptors bound to agonists and an allosteric inhibitor, ifenprodil, represent the allosterically inhibited state. However, how the ATD and LBD move to activate the NMDA receptor ion channel remains unclear. Here we applied X-ray crystallography, single-particle electron cryomicroscopy and electrophysiology to rat NMDA receptors to show that, in the absence of ifenprodil, the bi-lobed structure of GluN2 ATD adopts an open conformation accompanied by rearrangement of the GluN1-GluN2 ATD heterodimeric interface, altering subunit orientation in the ATD and LBD and forming an active receptor conformation that gates the ion channel.
履歴
登録2016年3月1日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年5月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年5月18日Group: Database references
改定 1.22016年6月15日Group: Database references
改定 1.32017年9月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / diffrn_detector / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _diffrn_detector.detector / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.42017年10月18日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52022年3月23日Group: Author supporting evidence / Database references / カテゴリ: database_2 / pdbx_audit_support
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.62024年10月23日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NMDA glutamate receptor subunit
B: NMDA glutamate receptor subunit
C: Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2B
E: Fab, heavy chain
D: Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2B
F: Fab, light chain
H: Fab, heavy chain
L: Fab, light chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)263,8039
ポリマ－263,7808
非ポリマー231
水1,928107
1
A: NMDA glutamate receptor subunit
C: Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2B


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)84,3002
ポリマ－84,3002
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2090 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area28800 Å2
手法PISA
2
B: NMDA glutamate receptor subunit
D: Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)84,3233
ポリマ－84,3002
非ポリマー231
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2090 Å2
ΔGint-31 kcal/mol
Surface area28780 Å2
手法PISA
3
E: Fab, heavy chain
F: Fab, light chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,5902
ポリマ－47,5902
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3290 Å2
ΔGint-26 kcal/mol
Surface area18220 Å2
手法PISA
4
H: Fab, heavy chain
L: Fab, light chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,5902
ポリマ－47,5902
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3350 Å2
ΔGint-28 kcal/mol
Surface area18440 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)247.249, 79.903, 181.314
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 127.09, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

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タンパク質 , 2種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質 NMDA glutamate receptor subunit


分子量: 42932.055 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 23-405 / 変異: N61Q, N371Q / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
遺伝子: grin1, NR1 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q91977, UniProt: A0A1L8F5J9*PLUS
#2: タンパク質 Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2B / GluN2B / Glutamate [NMDA] receptor subunit epsilon-2 / N-methyl D-aspartate receptor subtype 2B / NR2B


分子量: 41367.902 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 31-394 / 変異: N348D / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Grin2b / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q00960

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抗体 , 2種, 4分子 EHFL

#3: 抗体 Fab, heavy chain


分子量: 23914.783 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ)
#4: 抗体 Fab, light chain


分子量: 23675.170 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ)

-
非ポリマー , 2種, 108分子

#5: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 107 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.71 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.59 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.5
詳細: 0.1M sodium acetate, 27% PEG3350, 2.2M sodium formate, 0.05 M calcium chloride

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データ収集

回折平均測定温度: 80 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年4月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→50 Å / Num. obs: 57592 / % possible obs: 91.4 % / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.099 / Net I/σ(I): 8.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10_2155: ???)精密化
HKL-2000データ削減
PHENIXデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.9→29.93 Å / SU ML: 0.41 / 交差検証法: NONE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 31.64 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.302 2668 5.04 %
Rwork0.273 --
obs0.275 52910 84.1 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→29.93 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数15832 0 1 107 15940
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00816264
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.06822264
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.069566
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0622640
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0072834
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.9-2.95270.3961090.35642279X-RAY DIFFRACTION72
2.9527-3.00940.33151310.35092378X-RAY DIFFRACTION77
3.0094-3.07080.37061330.34082563X-RAY DIFFRACTION81
3.0708-3.13750.36881380.33242643X-RAY DIFFRACTION85
3.1375-3.21040.32971350.31862737X-RAY DIFFRACTION87
3.2104-3.29060.35911310.31212730X-RAY DIFFRACTION88
3.2906-3.37940.33171310.31032731X-RAY DIFFRACTION87
3.3794-3.47870.3081520.29292700X-RAY DIFFRACTION86
3.4787-3.59090.34241410.28272705X-RAY DIFFRACTION86
3.5909-3.7190.27831550.27772734X-RAY DIFFRACTION88
3.719-3.86760.27841260.27352751X-RAY DIFFRACTION87
3.8676-4.04320.27441540.25912754X-RAY DIFFRACTION88
4.0432-4.25580.28971440.2482680X-RAY DIFFRACTION86
4.2558-4.52160.25951490.22712692X-RAY DIFFRACTION86
4.5216-4.86930.25671460.23922670X-RAY DIFFRACTION85
4.8693-5.35680.27021510.24012611X-RAY DIFFRACTION83
5.3568-6.12620.30431360.26532683X-RAY DIFFRACTION85
6.1262-7.69660.34291420.28492646X-RAY DIFFRACTION83
7.6966-29.93040.29941640.24632555X-RAY DIFFRACTION79

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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