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- PDB-2wh0: Recognition of an intrachain tandem 14-3-3 binding site within pr... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2wh0
タイトルRecognition of an intrachain tandem 14-3-3 binding site within protein kinase C epsilon
要素
  • 14-3-3 PROTEIN ZETA/DELTA
  • PROTEIN KINASE C EPSILON TYPE, NPKC-EPSILON
キーワードSIGNALING PROTEIN / TANDEM BINDING / PHOSPHOPROTEIN / 14-3-3 / CYTOPLASM / ACETYLATION / PKC EPSILON
機能・相同性
機能・相同性情報


ethanol binding / TRAM-dependent toll-like receptor 4 signaling pathway / negative regulation of sodium ion transmembrane transport / toxin catabolic process / DAG and IP3 signaling / calcium,diacylglycerol-dependent serine/threonine kinase activity / positive regulation of lipid catabolic process / diacylglycerol-dependent, calcium-independent serine/threonine kinase activity / protein kinase C / diacylglycerol-dependent serine/threonine kinase activity ...ethanol binding / TRAM-dependent toll-like receptor 4 signaling pathway / negative regulation of sodium ion transmembrane transport / toxin catabolic process / DAG and IP3 signaling / calcium,diacylglycerol-dependent serine/threonine kinase activity / positive regulation of lipid catabolic process / diacylglycerol-dependent, calcium-independent serine/threonine kinase activity / protein kinase C / diacylglycerol-dependent serine/threonine kinase activity / synaptic target recognition / Golgi reassembly / mucus secretion / Effects of PIP2 hydrolysis / NOTCH4 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / establishment of Golgi localization / regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / respiratory system process / tube formation / regulation of synapse maturation / macrophage activation involved in immune response / intermediate filament cytoskeleton / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / Rap1 signalling / cellular response to ethanol / positive regulation of fibroblast migration / positive regulation of cell-substrate adhesion / negative regulation of protein localization to nucleus / insulin secretion / positive regulation of mucus secretion / response to morphine / KSRP (KHSRP) binds and destabilizes mRNA / synaptic transmission, GABAergic / positive regulation of actin filament polymerization / positive regulation of wound healing / GP1b-IX-V activation signalling / cell-substrate adhesion / positive regulation of cytokinesis / signaling receptor activator activity / Fc-gamma receptor signaling pathway involved in phagocytosis / locomotory exploration behavior / Regulation of localization of FOXO transcription factors / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / positive regulation of epithelial cell migration / actin monomer binding / phosphoserine residue binding / Activation of BAD and translocation to mitochondria / Role of phospholipids in phagocytosis / xenobiotic catabolic process / Chk1/Chk2(Cds1) mediated inactivation of Cyclin B:Cdk1 complex / protein targeting / SARS-CoV-2 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / cellular response to glucose starvation / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / RHO GTPases activate PKNs / negative regulation of TORC1 signaling / 14-3-3 protein binding / negative regulation of protein ubiquitination / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / ERK1 and ERK2 cascade / SHC1 events in ERBB2 signaling / protein sequestering activity / negative regulation of innate immune response / lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / enzyme activator activity / positive regulation of superoxide anion generation / positive regulation of synaptic transmission, GABAergic / cell periphery / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / TP53 Regulates Metabolic Genes / establishment of localization in cell / positive regulation of protein localization to plasma membrane / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / lung development / Negative regulation of NOTCH4 signaling / regulation of protein stability / positive regulation of insulin secretion / G alpha (z) signalling events / MAPK cascade / intracellular protein localization / melanosome / cellular response to prostaglandin E stimulus / peptidyl-serine phosphorylation / angiogenesis / DNA-binding transcription factor binding / cellular response to hypoxia / vesicle / blood microparticle / transmembrane transporter binding / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / protein kinase activity / positive regulation of MAPK cascade / intracellular signal transduction / protein phosphorylation / cadherin binding / protein domain specific binding / cell division / protein serine kinase activity
類似検索 - 分子機能
Protein kinase C, epsilon / Novel protein kinase C epsilon, catalytic domain / Protein kinase C, delta/epsilon/eta/theta types / Protein kinase, C-terminal / Protein kinase C terminal domain / Diacylglycerol/phorbol-ester binding / 14-3-3 domain / Phorbol esters/diacylglycerol binding domain (C1 domain) / Delta-Endotoxin; domain 1 / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type signature. ...Protein kinase C, epsilon / Novel protein kinase C epsilon, catalytic domain / Protein kinase C, delta/epsilon/eta/theta types / Protein kinase, C-terminal / Protein kinase C terminal domain / Diacylglycerol/phorbol-ester binding / 14-3-3 domain / Phorbol esters/diacylglycerol binding domain (C1 domain) / Delta-Endotoxin; domain 1 / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type signature. / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / C2 domain / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type profile. / Protein kinase C conserved region 1 (C1) domains (Cysteine-rich domains) / Protein kinase C-like, phorbol ester/diacylglycerol-binding domain / C2 domain / C2 domain profile. / C1-like domain superfamily / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3 protein / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain / 14-3-3 domain superfamily / 14-3-3 protein / Extension to Ser/Thr-type protein kinases / AGC-kinase, C-terminal / AGC-kinase C-terminal domain profile. / C2 domain superfamily / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
TRIETHYLENE GLYCOL / 14-3-3 protein zeta/delta / Protein kinase C epsilon type
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.25 Å
データ登録者Kostelecky, B. / Saurin, A.T. / Purkiss, A. / Parker, P.J. / McDonald, N.Q.
引用ジャーナル: Embo Rep. / 年: 2009
タイトル: Recognition of an Intra-Chain Tandem 14-3-3 Binding Site within Pkc Epsilon.
著者: Kostelecky, B. / Saurin, A.T. / Purkiss, A. / Parker, P.J. / Mcdonald, N.Q.
履歴
登録2009年4月28日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02009年8月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 14-3-3 PROTEIN ZETA/DELTA
B: 14-3-3 PROTEIN ZETA/DELTA
C: 14-3-3 PROTEIN ZETA/DELTA
D: 14-3-3 PROTEIN ZETA/DELTA
Q: PROTEIN KINASE C EPSILON TYPE, NPKC-EPSILON
R: PROTEIN KINASE C EPSILON TYPE, NPKC-EPSILON
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)118,7568
ポリマ－118,5666
非ポリマー1902
水1,15364
1
A: 14-3-3 PROTEIN ZETA/DELTA
B: 14-3-3 PROTEIN ZETA/DELTA
Q: PROTEIN KINASE C EPSILON TYPE, NPKC-EPSILON
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,4334
ポリマ－59,2833
非ポリマー1501
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3810 Å2
ΔGint-20.45 kcal/mol
Surface area20590 Å2
手法PISA
2
C: 14-3-3 PROTEIN ZETA/DELTA
D: 14-3-3 PROTEIN ZETA/DELTA
R: PROTEIN KINASE C EPSILON TYPE, NPKC-EPSILON
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,3234
ポリマ－59,2833
非ポリマー401
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2910 Å2
ΔGint-33.8 kcal/mol
Surface area21250 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)71.130, 78.160, 108.520
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.10, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.994832, -0.101326, -0.006474), (-0.101381, 0.987854, 0.117757), (-0.005537, 0.117805, -0.993021)67.6781, -0.59923, 65.4697
2given(0.999803, 0.019824, -0.001291), (0.019829, -0.999796, 0.00378), (-0.001216, -0.003805, -0.999992)-39.6941, 10.0708, 54.3752
3given(-0.996404, 0.084209, 0.0094), (-0.084678, -0.985668, -0.145905), (-0.003022, -0.146177, 0.989254)105.66, 20.6159, 13.6988

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要素

#1: タンパク質
14-3-3 PROTEIN ZETA/DELTA / 14-3-3 ZETA / KCIP-1 / PROTEIN KINASE C INHIBITOR PROTEIN 1


分子量: 27777.092 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PACYC / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P63104
#2: タンパク質・ペプチド PROTEIN KINASE C EPSILON TYPE, NPKC-EPSILON / PKCEV3


分子量: 3728.884 Da / 分子数: 2 / Fragment: PKC EPSILON V3-DERIVED PEPTIDE, RESIDUES 342-372 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: SYNTHETIC FRAGMENT OF PKC EPSILON V3 REGION / 由来: (合成) HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: Q02156, protein kinase C
#3: 化合物 ChemComp-PGE / TRIETHYLENE GLYCOL / トリエチレングリコ-ル


分子量: 150.173 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O4
#4: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 64 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.58 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.3 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7.4
詳細: 16 MG/ML PROTEIN 9% (W/V) POLYETHYLENE GLYCOL 3350, 25 MM CALCIUM ACETATE, 25 MM SODIUM FLUORIDE, pH 7.4

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2008年8月13日 / 詳細: OSMIC MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
Reflection twinOperator: h,-k,-l / Fraction: 0.441
反射解像度: 2.25→24.5 Å / Num. obs: 56277 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(I): 3.9 / 冗長度: 4.9 % / Biso Wilson estimate: 39.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 19.4
反射 シェル解像度: 2.25→2.45 Å / 冗長度: 4.8 % / Rmerge(I) obs: 0.41 / Mean I/σ(I) obs: 3.9 / % possible all: 82.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1QJB

1qjb


解像度: 2.25→24.46 Å / σ(F): 1.99 / 位相誤差: 37.54 / 立体化学のターゲット値: TWIN_LSQ_F / 詳細: TWINNED REFINEMENT
Rfactor反射数%反射
Rfree0.235 2000 3.5 %
Rwork0.181 --
obs0.183 56277 99.4 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 39.57 Å2 / ksol: 0.35 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 34.93 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.3597 Å20 Å2-1.0192 Å2
2--13.3635 Å2-0 Å2
3----10.0038 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.25→24.46 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6805 0 8 64 6877
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0056901
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8839347
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.8942391
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0571084
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031202
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.25-2.28880.3007960.24422549X-RAY DIFFRACTION98
2.2888-2.33040.2768980.2352672X-RAY DIFFRACTION98
2.3304-2.37520.2857990.24182716X-RAY DIFFRACTION98
2.3752-2.42360.2118980.22682694X-RAY DIFFRACTION98
2.4236-2.47620.2895990.21972712X-RAY DIFFRACTION98
2.4762-2.53380.2973990.2282742X-RAY DIFFRACTION98
2.5338-2.59710.2897990.22122692X-RAY DIFFRACTION98
2.5971-2.66720.2968990.21332696X-RAY DIFFRACTION98
2.6672-2.74560.2657980.20252723X-RAY DIFFRACTION98
2.7456-2.83410.25931000.19542721X-RAY DIFFRACTION98
2.8341-2.93520.29041020.19572732X-RAY DIFFRACTION98
2.9352-3.05250.2899980.19532705X-RAY DIFFRACTION98
3.0525-3.19120.24991050.1862719X-RAY DIFFRACTION98
3.1912-3.3590.23091010.19042726X-RAY DIFFRACTION98
3.359-3.56890.25831020.17842728X-RAY DIFFRACTION98
3.5689-3.84350.20431060.16062720X-RAY DIFFRACTION98
3.8435-4.22850.1849980.13912769X-RAY DIFFRACTION98
4.2285-4.83620.2032970.13512744X-RAY DIFFRACTION98
4.8362-6.07770.22891030.18152746X-RAY DIFFRACTION98
6.0777-24.46540.1691990.1642775X-RAY DIFFRACTION98

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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