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- PDB-2wcy: NMR solution structure of factor I-like modules of complement C7. -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2wcy
タイトルNMR solution structure of factor I-like modules of complement C7.
要素COMPLEMENT COMPONENT C7
キーワードIMMUNE SYSTEM / DISULFIDE BOND / IMMUNE RESPONSE / FACTOR I MODULE / C7 / FIM / EGF / MAC / FOLN / SUSHI / FIMAC / KAZAL / COMPLEMENT ALTERNATE PATHWAY / FOLLISTATIN / POLYMORPHISM / GLYCOPROTEIN / SECRETED / DISULFIDE / CYTOLYSIS / COMPLEMENT / COMPLEMENT PATHWAY / MEMBRANE ATTACK COMPLEX / INNATE IMMUNITY / EGF-LIKE DOMAIN / DISEASE MUTATION
機能・相同性
機能・相同性情報


Terminal pathway of complement / membrane attack complex / complement activation / complement activation, alternative pathway / complement activation, classical pathway / Regulation of Complement cascade / positive regulation of immune response / killing of cells of another organism / extracellular space / extracellular exosome ...Terminal pathway of complement / membrane attack complex / complement activation / complement activation, alternative pathway / complement activation, classical pathway / Regulation of Complement cascade / positive regulation of immune response / killing of cells of another organism / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Kazal-type serine protease inhibitor domain / : / : / Kazal-type serine protease inhibitor domain / Complement component C7, FIM2 N-terminal / Complement component C7, Kazal domain / Membrane attack complex component/perforin/complement C9 / Factor I / membrane attack complex / factor I membrane attack complex / Membrane attack complex component/perforin domain, conserved site ...Kazal-type serine protease inhibitor domain / : / : / Kazal-type serine protease inhibitor domain / Complement component C7, FIM2 N-terminal / Complement component C7, Kazal domain / Membrane attack complex component/perforin/complement C9 / Factor I / membrane attack complex / factor I membrane attack complex / Membrane attack complex component/perforin domain, conserved site / Membrane attack complex/perforin (MACPF) domain signature. / membrane-attack complex / perforin / MAC/Perforin domain / Membrane attack complex/perforin (MACPF) domain profile. / Membrane attack complex component/perforin (MACPF) domain / Wheat Germ Agglutinin (Isolectin 2); domain 1 - #30 / Thrombospondin type 1 domain / Low-density lipoprotein receptor domain class A / Thrombospondin type-1 (TSP1) repeat superfamily / Thrombospondin type-1 (TSP1) repeat profile. / Thrombospondin type 1 repeats / Thrombospondin type-1 (TSP1) repeat / Wheat Germ Agglutinin (Isolectin 2); domain 1 / Low-density lipoprotein (LDL) receptor class A, conserved site / LDL-receptor class A (LDLRA) domain signature. / LDL-receptor class A (LDLRA) domain profile. / Sushi repeat (SCR repeat) / Domain abundant in complement control proteins; SUSHI repeat; short complement-like repeat (SCR) / Sushi/SCR/CCP domain / Sushi/CCP/SCR domain profile. / Sushi/SCR/CCP superfamily / Low-density lipoprotein receptor domain class A / Low-density lipoprotein (LDL) receptor class A repeat / LDL receptor-like superfamily / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain signature 1. / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Complement component C7
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法溶液NMR / SIMULATED ANNEAILING, RESTRAINED MOLECULAR DYNAMICS
データ登録者Phelan, M.M. / Thai, C.T. / Soares, D.C. / Ogata, R.T. / Barlow, P.N. / Bramham, J.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2009
タイトル: Solution Structure of Factor I-Like Modules from Complement C7 Reveals a Pair of Follistatin Domains in Compact Pseudosymmetric Arrangement.
著者: Phelan, M.M. / Thai, C.T. / Soares, D.C. / Ogata, R.T. / Barlow, P.N. / Bramham, J.
#1: ジャーナル: Biomol. NMR Assign. / 年: 2009
タイトル: 1H, 15N and 13C Resonance Assignment of the Pair of Factor-I Like Modules of the Complement Protein C7
著者: Phelan, M.M. / Thai, C.T. / Herbert, A.P. / Bella, J. / Uhrin, D. / Ogata, R.T. / Barlow, P.N. / Bramham, J.
履歴
登録2009年3月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02009年5月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32020年1月15日Group: Data collection / Other
カテゴリ: pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer
Item: _pdbx_database_status.status_code_cs / _pdbx_database_status.status_code_mr ..._pdbx_database_status.status_code_cs / _pdbx_database_status.status_code_mr / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model
改定 1.42023年6月14日Group: Database references / Other / カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data
Remark 650 HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED.
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: COMPLEMENT COMPONENT C7


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,9771
ポリマ－16,9771
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)48 / 200CONVERGED DATASETS OF 100 STRUCTURES EACH (1-25 AND 26-48)
代表モデルモデル #1

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要素

#1: タンパク質 COMPLEMENT COMPONENT C7


分子量: 16977.494 Da / 分子数: 1 / 断片: FACTOR I-LIKE MODULES (FIMS), RESIDUES 693-843 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: N TERMINAL CLONING ARTEFACT GSHM / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 組織: BLOOD / 解説: COMPONENT OF HUMAN COMPLEMENT SYSTEM / 細胞内の位置: EXTRACELLULAR / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): ORIGAMI B / 参照: UniProt: P10643
配列の詳細N TERMINAL CLONING ARTEFACT GSHM

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 13C EDITED NOESY
1213D 15N EDITED NOESY
1313D 13C EDITED NOESY IN 100% D2O
NMR実験の詳細Text: THE STRUCTURE WAS DETERMINED USING TRIPLE-RESONANCE NMR SPECTROSCOPY ON 13C, 15N-LABELED C7-FIMS. FURTHER ACQUISITION DETAILS AVAILABLE AT BIOMAGRESBANK ACCESSION NO. 15996.

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試料調製

詳細内容: 90% H2O, 10% D2O
試料状態イオン強度: 20MM K PHOSPHATE / pH: 6.5 / 温度: 298.0 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker AVANCE / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 800 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CNS1.2BRUNGER,ADAMS,CLORE,DELANO,GROS, GROSSE- KUNSTLEVE,JIANG,KUSZEWSKI,NILGES,PANNU,READ, RICE,SIMONSON,WARREN精密化
TopSpin1.3構造決定
CcpNmr Analysis1.0.15構造決定
CYANA2.1構造決定
CNS1.2構造決定
精密化手法: SIMULATED ANNEAILING, RESTRAINED MOLECULAR DYNAMICS / ソフトェア番号: 1
詳細: REFINEMENT DETAILS CAN BE FOUND IN THE PRIMARY CITATION. THE PROTEIN HAS BEEN SHOWN BY MASS SPECTROMETRY TO CONTAIN NINE DISULPHIDE BONDS FORMED FROM THE EIGHTEEN CYSTEINES PRESENT. THE NMR ...詳細: REFINEMENT DETAILS CAN BE FOUND IN THE PRIMARY CITATION. THE PROTEIN HAS BEEN SHOWN BY MASS SPECTROMETRY TO CONTAIN NINE DISULPHIDE BONDS FORMED FROM THE EIGHTEEN CYSTEINES PRESENT. THE NMR DATA CLEARLY IDENTIFIES THE DISULPHIDE BOND PATTERN OF SEVEN OF THESE NINE DISULPHIDE BONDS HOWEVER, DUE TO THE PROXIMITY OF THE REMAINING FOUR CYSTEINES TO THE FLEXIBLE REGION, THE COMPLETE DISULPHIDE BINDING PATTERN CANNOT BE UNAMBIGUOUSLY DETERMINED. HOMOLOGY EVIDENCE STRONGLY FAVOURS ONE LINKAGE PATTERN OVER THE OTHER TWO POSSIBILITIES AND THIS IS CLEARLY STATED IN THE ASSOCIATED PUBLICATION; THIS LINKAGE PATTERN WAS USED TO GENERATE NMR MODELS 1-25 IN THE ENSEMBLE. MODELS 26-48 WERE CALCULATED BY ALLOWING FOR ANY COMBINATION OF LINKAGES FOR THE TWO AMBIGUOUS DISULPHIDE BONDS AND, DUE TO THE INHERENT FLEXIBILITY IN THIS REGION, A MIXTURE OF ALL OF THE THREE POSSIBLE LINKAGES WAS GENERATED.
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: CONVERGED DATASETS OF 100 STRUCTURES EACH (1-25 AND 26-48)
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 48

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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