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万見
- PDB-2w9e: Structure of ICSM 18 (anti-Prp therapeutic antibody) Fab fragment... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2w9e
タイトルStructure of ICSM 18 (anti-Prp therapeutic antibody) Fab fragment complexed with human Prp fragment 119-231
要素
  • ICSM 18-ANTI-PRP THERAPEUTIC FAB HEAVY CHAIN
  • ICSM 18-ANTI-PRP THERAPEUTIC FAB LIGHT CHAIN
  • MAJOR PRION PROTEIN
キーワードIMMUNE SYSTEM / FAB / PRP / PRION / MEMBRANE / GPI-ANCHOR / LIPOPROTEIN / GOLGI APPARATUS / DISEASE MUTATION / GLYCOPROTEIN / CELL MEMBRANE
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of glutamate receptor signaling pathway / negative regulation of amyloid precursor protein catabolic process / lamin binding / regulation of glutamate receptor signaling pathway / regulation of calcium ion import across plasma membrane / aspartic-type endopeptidase inhibitor activity / negative regulation of dendritic spine maintenance / glycosaminoglycan binding / ATP-dependent protein binding / NCAM1 interactions ...positive regulation of glutamate receptor signaling pathway / negative regulation of amyloid precursor protein catabolic process / lamin binding / regulation of glutamate receptor signaling pathway / regulation of calcium ion import across plasma membrane / aspartic-type endopeptidase inhibitor activity / negative regulation of dendritic spine maintenance / glycosaminoglycan binding / ATP-dependent protein binding / NCAM1 interactions / negative regulation of interleukin-17 production / type 5 metabotropic glutamate receptor binding / cupric ion binding / regulation of potassium ion transmembrane transport / negative regulation of protein processing / dendritic spine maintenance / negative regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / extrinsic component of membrane / negative regulation of T cell receptor signaling pathway / Insertion of tail-anchored proteins into the endoplasmic reticulum membrane / negative regulation of interleukin-2 production / negative regulation of amyloid-beta formation / negative regulation of activated T cell proliferation / cuprous ion binding / response to amyloid-beta / negative regulation of type II interferon production / negative regulation of long-term synaptic potentiation / intracellular copper ion homeostasis / positive regulation of protein targeting to membrane / long-term memory / response to cadmium ion / regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / inclusion body / cellular response to copper ion / neuron projection maintenance / positive regulation of calcium-mediated signaling / tubulin binding / negative regulation of protein phosphorylation / molecular function activator activity / positive regulation of protein localization to plasma membrane / molecular condensate scaffold activity / protein destabilization / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / protein homooligomerization / terminal bouton / positive regulation of neuron apoptotic process / cellular response to amyloid-beta / positive regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / cellular response to xenobiotic stimulus / protein-folding chaperone binding / signaling receptor activity / amyloid-beta binding / microtubule binding / protease binding / nuclear membrane / postsynapse / transmembrane transporter binding / response to oxidative stress / molecular adaptor activity / postsynaptic density / learning or memory / regulation of cell cycle / membrane raft / copper ion binding / external side of plasma membrane / intracellular membrane-bounded organelle / dendrite / protein-containing complex binding / negative regulation of apoptotic process / Golgi apparatus / cell surface / endoplasmic reticulum / extracellular exosome / identical protein binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Prion/Doppel protein, beta-ribbon domain / Major Prion Protein / Major prion protein N-terminal domain / Major prion protein bPrPp - N terminal / Prion protein signature 1. / Prion protein signature 2. / Prion protein / Major prion protein / Prion/Doppel protein, beta-ribbon domain / Prion/Doppel beta-ribbon domain superfamily ...Prion/Doppel protein, beta-ribbon domain / Major Prion Protein / Major prion protein N-terminal domain / Major prion protein bPrPp - N terminal / Prion protein signature 1. / Prion protein signature 2. / Prion protein / Major prion protein / Prion/Doppel protein, beta-ribbon domain / Prion/Doppel beta-ribbon domain superfamily / Prion/Doppel alpha-helical domain / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Major prion protein
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
MUS MUSCULUS (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Antonyuk, S.V. / Trevitt, C.R. / Strange, R.W. / Jackson, G.S. / Sangar, D. / Batchelor, M. / Jones, S. / Georgiou, T. / Cooper, S. / Fraser, C. ...Antonyuk, S.V. / Trevitt, C.R. / Strange, R.W. / Jackson, G.S. / Sangar, D. / Batchelor, M. / Jones, S. / Georgiou, T. / Cooper, S. / Fraser, C. / Khalili-Shirazi, A. / Clarke, A.R. / Hasnain, S.S. / Collinge, J.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2009
タイトル: Crystal Structure of Human Prion Protein Bound to a Therapeutic Antibody.
著者: Antonyuk, S.V. / Trevitt, C.R. / Strange, R.W. / Jackson, G.S. / Sangar, D. / Batchelor, M. / Cooper, S. / Fraser, C. / Jones, S. / Georgiou, T. / Khalili-Shirazi, A. / Clarke, A.R. / Hasnain, S.S. / Collinge, J.
履歴
登録2009年1月23日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02009年2月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Refinement description / Version format compliance
改定 1.22023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MAJOR PRION PROTEIN
H: ICSM 18-ANTI-PRP THERAPEUTIC FAB HEAVY CHAIN
L: ICSM 18-ANTI-PRP THERAPEUTIC FAB LIGHT CHAIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,6574
ポリマ－59,5613
非ポリマー961
水75742
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5220 Å2
ΔGint-36.4 kcal/mol
Surface area23860 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)126.149, 126.149, 134.126
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number182
Space group name H-MP6322

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要素

#1: タンパク質 MAJOR PRION PROTEIN / PRP27-30 / PRP33-35C / ASCR / PRP


分子量: 13231.674 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 119-231 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P04156
#2: 抗体 ICSM 18-ANTI-PRP THERAPEUTIC FAB HEAVY CHAIN


分子量: 23045.619 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) MUS MUSCULUS (ハツカネズミ)
#3: 抗体 ICSM 18-ANTI-PRP THERAPEUTIC FAB LIGHT CHAIN


分子量: 23283.688 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) MUS MUSCULUS (ハツカネズミ)
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 42 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 44 % / 解説: NONE
結晶化pH: 8 / 詳細: AMMONIUM SULPHATE, TRIS PH 8.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX10.1 / 波長: 0.98
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2008年2月7日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SI111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.85→27 Å / Num. obs: 13209 / % possible obs: 86.2 % / 冗長度: 8 % / Biso Wilson estimate: 62 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.14 / Net I/σ(I): 12
反射 シェル解像度: 2.85→2.95 Å / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.67 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 70

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.3.0037精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1UW3

1uw3


解像度: 2.9→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.924 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.854 / SU B: 39.624 / SU ML: 0.357 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.447 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.269 711 5 %RANDOM
Rwork0.207 ---
obs0.21 13392 97.5 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 40.62 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.39 Å20.19 Å20 Å2
2--0.39 Å20 Å2
3----0.58 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4077 0 5 42 4124
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0224230
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2541.9385774
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.865536
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.62124.358179
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.53515677
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.591516
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0870.2639
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.023216
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2120.21809
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3070.22824
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1480.2161
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2210.273
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1210.215
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4081.52689
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.71424304
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.89731774
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.5124.51463
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.9→2.98 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.407 44
Rwork0.323 814
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.4784-1.8406-1.86154.6750.0344.9270.0260.48710.3078-0.2262-0.11120.3770.0204-0.27530.0852-0.36-0.0046-0.0214-0.05820.0345-0.081-43.112-5.93321.607
27.5253-0.1104-5.72016.4076-3.496814.46650.37470.9806-0.193-0.8161-0.36050.6769-1.3916-0.9848-0.01420.33650.165-0.2622-0.0254-0.19250.2631-40.3922.8629.355
33.12660.6558-0.18561.892-0.66473.9421-0.0730.19790.212-0.0473-0.2184-0.2734-0.16140.51010.2913-0.31150.004-0.0139-0.03770.059-0.075-22.018-6.04915.634
48.7764-5.1375-3.45499.23913.38375.42810.465-0.94781.4465-0.30870.0554-0.4132-1.90060.7332-0.52030.7611-0.3938-0.04480.1456-0.0980.1821-27.88730.3714.364
51.11331.3047-0.548413.7495-3.90223.0516-0.07960.2413-0.1387-0.5472-0.06860.49460.4409-0.55320.1482-0.1168-0.1204-0.0159-0.0303-0.10620-38.507-38.3623.266
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1H1 - 114
2X-RAY DIFFRACTION2H115 - 215
3X-RAY DIFFRACTION3L1 - 106
4X-RAY DIFFRACTION4L107 - 212
5X-RAY DIFFRACTION5A125 - 223

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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