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- PDB-2w5y: Binary Complex of the Mixed Lineage Leukaemia (MLL1) SET Domain w... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2w5y
タイトルBinary Complex of the Mixed Lineage Leukaemia (MLL1) SET Domain with the cofactor product S-Adenosylhomocysteine.
要素HISTONE-LYSINE N-METHYLTRANSFERASE HRX
キーワードTRANSFERASE / TRANSCRIPTION REGULATION / CHROMOSOMAL REARRANGEMENT / PROTEIN LYSINE METHYLTRANSFERASE / PROTO-ONCOGENE / PHOSPHOPROTEIN / UBL CONJUGATION / S-ADENOSYL-L-METHIONINE / MIXED LINEAGE LEUKAEMIA / POLYMORPHISM / TRANSCRIPTION / METAL-BINDING / ZINC-FINGER / DNA-BINDING / BROMODOMAIN / METHYLTRANSFERASE / CHROMATIN REGULATOR / ALTERNATIVE SPLICING / HISTONE MODIFICATION / MLL1 / ZINC / KMT2A / NUCLEUS / APOPTOSIS / SET DOMAIN
機能・相同性
機能・相同性情報


protein-cysteine methyltransferase activity / [histone H3]-lysine4 N-methyltransferase / histone H3K4 monomethyltransferase activity / response to potassium ion / unmethylated CpG binding / histone H3K4 trimethyltransferase activity / negative regulation of DNA methylation-dependent heterochromatin formation / T-helper 2 cell differentiation / regulation of short-term neuronal synaptic plasticity / definitive hemopoiesis ...protein-cysteine methyltransferase activity / [histone H3]-lysine4 N-methyltransferase / histone H3K4 monomethyltransferase activity / response to potassium ion / unmethylated CpG binding / histone H3K4 trimethyltransferase activity / negative regulation of DNA methylation-dependent heterochromatin formation / T-helper 2 cell differentiation / regulation of short-term neuronal synaptic plasticity / definitive hemopoiesis / histone H3K4 methyltransferase activity / embryonic hemopoiesis / anterior/posterior pattern specification / exploration behavior / histone methyltransferase complex / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / minor groove of adenine-thymine-rich DNA binding / membrane depolarization / MLL1 complex / negative regulation of fibroblast proliferation / spleen development / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / homeostasis of number of cells within a tissue / post-embryonic development / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / lysine-acetylated histone binding / circadian regulation of gene expression / protein modification process / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / visual learning / PKMTs methylate histone lysines / Transcriptional regulation of granulopoiesis / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / fibroblast proliferation / protein-containing complex assembly / methylation / chromatin binding / apoptotic process / positive regulation of DNA-templated transcription / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
KMT2A, ePHD domain / KMT2A, PHD domain 1 / KMT2A, PHD domain 2 / KMT2A, PHD domain 3 / Methyltransferase, trithorax / : / FY-rich, N-terminal / F/Y-rich N-terminus / PHD-like zinc-binding domain / FYR domain FYRN motif profile. ...KMT2A, ePHD domain / KMT2A, PHD domain 1 / KMT2A, PHD domain 2 / KMT2A, PHD domain 3 / Methyltransferase, trithorax / : / FY-rich, N-terminal / F/Y-rich N-terminus / PHD-like zinc-binding domain / FYR domain FYRN motif profile. / "FY-rich" domain, N-terminal region / FY-rich, C-terminal / F/Y rich C-terminus / FYR domain FYRC motif profile. / "FY-rich" domain, C-terminal region / CXXC zinc finger domain / Zinc finger, CXXC-type / Zinc finger CXXC-type profile. / Beta-clip-like / SET domain / Cysteine-rich motif following a subset of SET domains / Post-SET domain / Post-SET domain profile. / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain / Extended PHD (ePHD) domain / Extended PHD (ePHD) domain profile. / SET domain superfamily / SET domain profile. / SET domain / PHD-finger / Zinc finger PHD-type signature. / Beta Complex / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Bromodomain profile. / bromo domain / Bromodomain / Bromodomain-like superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / Histone-lysine N-methyltransferase 2A
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Southall, S.M. / Wong, P.S. / Odho, Z. / Roe, S.M. / WIlson, J.R.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2009
タイトル: Structural Basis for the Requirement of Additional Factors for Mll1 Set Domain Activity and Recognition of Epigenetic Marks.
著者: Southall, S.M. / Wong, P.S. / Odho, Z. / Roe, S.M. / Wilson, J.R.
履歴
登録2008年12月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02009年2月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HISTONE-LYSINE N-METHYLTRANSFERASE HRX
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,6313
ポリマ－22,1811
非ポリマー4502
水2,342130
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)48.850, 56.210, 78.240
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 HISTONE-LYSINE N-METHYLTRANSFERASE HRX / ZINC FINGER PROTEIN HRX / ALL-1 / TRITHORAX-LIKE PROTEIN / LYSINE N-METHYLTRANSFERASE 2A / CXXC- ...ZINC FINGER PROTEIN HRX / ALL-1 / TRITHORAX-LIKE PROTEIN / LYSINE N-METHYLTRANSFERASE 2A / CXXC-TYPE ZINC FINGER PROTEIN 7 / MLL-1


分子量: 22181.402 Da / 分子数: 1 / 断片: METHYLTRANSFERASE DOMAIN, RESIDUES 3785-3969 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PTHREE-E / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): ROSETTA 2 / 参照: UniProt: Q03164, histone-lysine N-methyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 130 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
非ポリマーの詳細5'-DEOXY-S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE (SAH): ADOHCY
配列の詳細CONSTRUCT USED FOR CRYSTALLISATION CONTAINS RESIDUES 3785 TO 3969

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 47 % / 解説: NONE
結晶化pH: 6.8
詳細: 0.1 M SODIUM CACODYLATE, PH6.5, 2 % PEG 8000, 30 % 2-METHYL-2,4-PENTANDIOL, pH 6.8

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データ収集

回折平均測定温度: 287 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.92
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年4月13日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: GRAPHIC CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.92 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→56.2 Å / Num. obs: 13868 / % possible obs: 96.8 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4 % / Biso Wilson estimate: 27.77 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 12.5
反射 シェル解像度: 2→2.1 Å / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.34 / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / % possible all: 84.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1PEG

1peg


解像度: 2→23.66 Å / SU ML: 0.3 / σ(F): 1.45 / 位相誤差: 23.94 / 立体化学のターゲット値: ML / 詳細: DISORDERED REGIONS WERE NOT INCLUDED IN THE MODEL
Rfactor反射数%反射
Rfree0.264 1268 4.8 %
Rwork0.187 --
obs0.191 26312 93.7 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 75.61 Å2 / ksol: 0.4 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 33.94 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--8.7679 Å2-0 Å20 Å2
2---4.7871 Å2-0 Å2
3---13.555 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→23.66 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1351 0 27 130 1508
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0081418
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2661904
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.338536
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.081198
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008246
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.0003-2.08030.2437910.22972048X-RAY DIFFRACTION69
2.0803-2.17490.24551430.22192394X-RAY DIFFRACTION82
2.1749-2.28950.29341480.20052895X-RAY DIFFRACTION98
2.2895-2.43280.27431610.18832968X-RAY DIFFRACTION99
2.4328-2.62040.27561540.1892954X-RAY DIFFRACTION99
2.6204-2.88370.23591370.17862961X-RAY DIFFRACTION99
2.8837-3.30.24631360.17442991X-RAY DIFFRACTION100
3.3-4.1540.25551630.16022957X-RAY DIFFRACTION100
4.154-23.65920.27211350.1952876X-RAY DIFFRACTION97

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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