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万見
- PDB-2w3o: Crystal structure of the human PNKP FHA domain in complex with an... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2w3o
タイトルCrystal structure of the human PNKP FHA domain in complex with an XRCC1-derived phosphopeptide
要素
  • BIFUNCTIONAL POLYNUCLEOTIDE PHOSPHATASE/KINASE
  • DNA REPAIR PROTEIN XRCC1
キーワードHYDROLASE / TRANSFERASE/PEPTIDE / FHA / PNKP / XRCC1 / KINASE / NUCLEUS / POLYNUCLEOTIDE KINASE 3' PHOSPHATASE / DNA DAMAGE / DNA REPAIR / TRANSFERASE / ATP-BINDING / MULTIFUNCTIONAL ENZYME / POLYMORPHISM / PHOSPHOPROTEIN / PHOSPHO- PEPTIDE / NUCLEOTIDE-BINDING / BASE EXCISION REPAIR / TRANSFERASE-PEPTIDE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


purine nucleotide binding / polynucleotide 3'-phosphatase / 3' overhang single-stranded DNA endodeoxyribonuclease activity / oxidized DNA binding / polynucleotide 3'-phosphatase activity / polynucleotide 5'-hydroxyl-kinase / telomeric DNA-containing double minutes formation / ERCC4-ERCC1 complex / negative regulation of protection from non-homologous end joining at telomere / ATP-dependent polydeoxyribonucleotide 5'-hydroxyl-kinase activity ...purine nucleotide binding / polynucleotide 3'-phosphatase / 3' overhang single-stranded DNA endodeoxyribonuclease activity / oxidized DNA binding / polynucleotide 3'-phosphatase activity / polynucleotide 5'-hydroxyl-kinase / telomeric DNA-containing double minutes formation / ERCC4-ERCC1 complex / negative regulation of protection from non-homologous end joining at telomere / ATP-dependent polydeoxyribonucleotide 5'-hydroxyl-kinase activity / ADP-D-ribose modification-dependent protein binding / negative regulation of protein ADP-ribosylation / poly-ADP-D-ribose binding / positive regulation of single strand break repair / cerebellum morphogenesis / voluntary musculoskeletal movement / single strand break repair / HDR through MMEJ (alt-NHEJ) / response to hydroperoxide / Resolution of AP sites via the single-nucleotide replacement pathway / positive regulation of double-strand break repair via nonhomologous end joining / APEX1-Independent Resolution of AP Sites via the Single Nucleotide Replacement Pathway / positive regulation of telomere maintenance / site of DNA damage / base-excision repair, gap-filling / hippocampus development / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / nucleotide-excision repair / response to radiation / base-excision repair / double-strand break repair via nonhomologous end joining / DNA-templated DNA replication / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / double-strand break repair / site of double-strand break / double-stranded DNA binding / endonuclease activity / response to oxidative stress / damaged DNA binding / chromosome, telomeric region / response to hypoxia / response to xenobiotic stimulus / DNA repair / chromatin / nucleolus / enzyme binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / membrane
類似検索 - 分子機能
Bifunctional polynucleotide phosphatase/kinase PNKP / Polynucleotide 3'-phosphatase / Polynucleotide kinase 3 phosphatase / Polynucleotide kinase 3 phosphatase / DNA-repair protein Xrcc1, N-terminal / XRCC1, first (central) BRCT domain / XRCC1 N terminal domain / PNK, FHA domain / FHA domain / HAD-superfamily hydrolase,subfamily IIIA ...Bifunctional polynucleotide phosphatase/kinase PNKP / Polynucleotide 3'-phosphatase / Polynucleotide kinase 3 phosphatase / Polynucleotide kinase 3 phosphatase / DNA-repair protein Xrcc1, N-terminal / XRCC1, first (central) BRCT domain / XRCC1 N terminal domain / PNK, FHA domain / FHA domain / HAD-superfamily hydrolase,subfamily IIIA / AAA domain / Tumour Suppressor Smad4 - #20 / BRCT domain / Tumour Suppressor Smad4 / SMAD/FHA domain superfamily / BRCA1 C Terminus (BRCT) domain / breast cancer carboxy-terminal domain / BRCT domain profile. / BRCT domain / BRCT domain superfamily / HAD superfamily / HAD-like superfamily / Galactose-binding-like domain superfamily / Sandwich / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA repair protein XRCC1 / Bifunctional polynucleotide phosphatase/kinase
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Oliver, A.W. / Ali, A.A.E. / Pearl, L.H.
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2009
タイトル: Specific Recognition of a Multiply Phosphorylated Motif in the DNA Repair Scaffold Xrcc1 by the Fha Domain of Human Pnk.
著者: Ali, A.A.E. / Jukes, R.M. / Pearl, L.H. / Oliver, A.W.
履歴
登録2008年11月13日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02009年2月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_conn_type.id
改定 1.42024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: BIFUNCTIONAL POLYNUCLEOTIDE PHOSPHATASE/KINASE
B: BIFUNCTIONAL POLYNUCLEOTIDE PHOSPHATASE/KINASE
C: DNA REPAIR PROTEIN XRCC1
D: DNA REPAIR PROTEIN XRCC1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,50710
ポリマ－26,2674
非ポリマー2406
水5,152286
1
A: BIFUNCTIONAL POLYNUCLEOTIDE PHOSPHATASE/KINASE
C: DNA REPAIR PROTEIN XRCC1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,2545
ポリマ－13,1332
非ポリマー1203
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1350 Å2
ΔGint-4.9 kcal/mol
Surface area7130 Å2
手法PQS
2
B: BIFUNCTIONAL POLYNUCLEOTIDE PHOSPHATASE/KINASE
D: DNA REPAIR PROTEIN XRCC1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,2545
ポリマ－13,1332
非ポリマー1203
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1340 Å2
ΔGint-3.6 kcal/mol
Surface area7210 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)56.900, 56.900, 62.770
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number143
Space group name H-MP3
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2020-

HOH

21B-2011-

HOH

31B-2051-

HOH

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要素

#1: タンパク質 BIFUNCTIONAL POLYNUCLEOTIDE PHOSPHATASE/KINASE / FHA DOMAIN OF POLYNUCLEOTIDE KINASE 3' PHOSPHATASE / DNA 5'-KINASE/3'-PHOSPHATASE / POLYNUCLEOTIDE ...FHA DOMAIN OF POLYNUCLEOTIDE KINASE 3' PHOSPHATASE / DNA 5'-KINASE/3'-PHOSPHATASE / POLYNUCLEOTIDE 5'-HYDROXYL-KINASE / POLYNUCLEOTIDE 3'-PHOSPHATASE


分子量: 12117.620 Da / 分子数: 2 / 断片: FHA DOMAIN, RESIDUES 1-110 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 解説: SYNTHETIC GENE / プラスミド: PTWO-E / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): ROSETTA2(DE3)PLYSS
参照: UniProt: Q96T60, polynucleotide 3'-phosphatase, polynucleotide 5'-hydroxyl-kinase
#2: タンパク質・ペプチド DNA REPAIR PROTEIN XRCC1 / X-RAY REPAIR CROSS-COMPLEMENTING PROTEIN 1 / XRCC1-DERIVED PHOSPHOPEPTIDE


分子量: 1015.764 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 515-522 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: P18887
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 286 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, LEU 99 TO GLU ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, LEU 99 TO GLU
Has protein modificationY
配列の詳細THE SEQUENCE THAT WAS SYNTHESIZED WAS TAKEN FROM THAT REPORTED IN "MOLECULAR CLONING OF THE HUMAN ...THE SEQUENCE THAT WAS SYNTHESIZED WAS TAKEN FROM THAT REPORTED IN "MOLECULAR CLONING OF THE HUMAN GENE, PNKP, ENCODING A POLYNUCLEOTID KINASE 3'-PHOSPHATASE AND EVIDENCE FOR ITS ROLE IN REPAIR OF DNA STRAND BREAKS CAUSED BY OXIDATIVE DAMAGE." JILANI A., RAMOTAR D., SLACK C., ONG C., YANG X.M., SCHERER S.W., LASKO D.D. J. BIOL. CHEM. 274:24176-24186(1999), WHICH HAS A GLYCINE AT POSITION 18 INSTEAD OF A GLUTAMIC ACID.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.63 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.33 % / 解説: NONE
結晶化pH: 8.5
詳細: 0.1 M TRIS-HCL PH 8.5, 0.25 M CACL2, 28% W/V PEG 4000, 0.2 M NDSB-221

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 1.208
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2008年8月4日 / 詳細: KIRKPATRICK BAEZ BIMORPH MIRROR PAIR
放射モノクロメーター: SI(111) DOUBLE CRYSTAL MONOCHROMATOR
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.208 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→38.75 Å / Num. obs: 19211 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.37 % / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 5.78
反射 シェル解像度: 1.85→1.95 Å / 冗長度: 2.12 % / Rmerge(I) obs: 0.3 / Mean I/σ(I) obs: 2.43 / % possible all: 95.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.4.0066精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2BRF

2brf


解像度: 1.85→62.75 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.963 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.941 / SU B: 3.452 / SU ML: 0.103 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.145 / ESU R Free: 0.146 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.236 977 5.1 %RANDOM
Rwork0.178 ---
obs0.181 18234 99 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 27.33 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.29 Å2-0.15 Å2-0 Å2
2---0.29 Å2-0 Å2
3---0.44 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→62.75 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1634 0 6 286 1926
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.0221692
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.722.0222328
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.3165221
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.06124.70668
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.63515.228263
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.5911512
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0980.2269
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0221266
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0521.51087
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.81721760
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.6593605
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.3494.5564
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.85→1.9 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.358 65
Rwork0.273 1271

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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