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- PDB-2vyt: The MBT repeats of human SCML2 bind to peptides containing mono m... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2vyt
タイトルThe MBT repeats of human SCML2 bind to peptides containing mono methylated lysine.
要素SEX COMB ON MIDLEG-LIKE PROTEIN 2
キーワードTRANSCRIPTION / MONO METHYLATED PEPTIDES / MBT REPEATS / PHOSPHOPROTEIN / ALTERNATIVE SPLICING / TRANSCRIPTION REGULATION / NUCLEUS / REPRESSOR / CHROMATIN / HUMAN SCML2
機能・相同性
機能・相同性情報


PcG protein complex / anatomical structure morphogenesis / histone binding / negative regulation of DNA-templated transcription / chromatin binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Polycomb group protein, RNA binding region / RNA binding Region / : / SLED domain / SLED domain superfamily / SLED domain / Mbt repeat / MBT repeat profile. / Present in Drosophila Scm, l(3)mbt, and vertebrate SCML2 / : ...Polycomb group protein, RNA binding region / RNA binding Region / : / SLED domain / SLED domain superfamily / SLED domain / Mbt repeat / MBT repeat profile. / Present in Drosophila Scm, l(3)mbt, and vertebrate SCML2 / : / mbt repeat / SH3 type barrels. - #140 / SAM domain (Sterile alpha motif) / Sterile alpha motif. / Sterile alpha motif domain / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / SH3 type barrels. / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
N-METHYL-LYSINE / TRIETHYLENE GLYCOL / Sex comb on midleg-like protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Santiveri, C.M. / Lechtenberg, B.C. / Allen, M.D. / Sathyamurthy, A. / Jaulent, A.M. / Freund, S.M.V. / Bycroft, M.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / : 2008
タイトル: The Malignant Brain Tumor Repeats of Human Scml2 Bind to Peptides Containing Monomethylated Lysine.
著者: Santiveri, C.M. / Lechtenberg, B.C. / Allen, M.D. / Sathyamurthy, A. / Jaulent, A.M. / Freund, S.M.V. / Bycroft, M.
履歴
登録2008年7月28日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02008年8月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月7日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年1月24日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
Item: _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name ..._entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain / _entity_src_gen.pdbx_host_org_variant
改定 1.42023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SEX COMB ON MIDLEG-LIKE PROTEIN 2
B: SEX COMB ON MIDLEG-LIKE PROTEIN 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,7725
ポリマ-49,3022
非ポリマー4713
3,369187
1
A: SEX COMB ON MIDLEG-LIKE PROTEIN 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,8112
ポリマ-24,6511
非ポリマー1601
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
B: SEX COMB ON MIDLEG-LIKE PROTEIN 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,9613
ポリマ-24,6511
非ポリマー3102
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)38.530, 99.210, 131.277
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 SEX COMB ON MIDLEG-LIKE PROTEIN 2 / SCML2 / HUMAN MBT


分子量: 24650.818 Da / 分子数: 2 / 断片: MBT REPEATS, RESIDUES 24-243 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): C41 / 参照: UniProt: Q9UQR0
#2: 化合物 ChemComp-MLZ / N-METHYL-LYSINE / Nε-メチルリシン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 160.214 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : C7H16N2O2
#3: 化合物 ChemComp-PGE / TRIETHYLENE GLYCOL / トリエチレングリコ-ル


分子量: 150.173 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : C6H14O4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 187 / 由来タイプ: 天然 / : H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, LYS 147 TO GLU ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, LYS 147 TO GLU
配列の詳細MUTATION K147E

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.53 Å3/Da / 溶媒含有率: 51 % / 解説: NONE
結晶化pH: 9.5
詳細: 0.1M CHES, PH 9.5 40% PEG 600 5MM MONOMETHYLATD LYSINE 10MM MBT

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2 / 波長: 0.954
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.954 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→30.4 Å / Num. obs: 40544 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4 % / Biso Wilson estimate: 26.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 13.2
反射 シェル最高解像度: 1.9 Å / 冗長度: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.32 / Mean I/σ(I) obs: 3.8 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.2精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1OI1
解像度: 1.9→30 Å / Data cutoff high absF: 10000 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2489 2005 4.9 %1
Rwork0.2167 ---
obs0.2167 40481 99.6 %-
溶媒の処理Bsol: 63.7487 Å2 / ksol: 0.45 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 31.26 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.495 Å20 Å20 Å2
2---4.443 Å20 Å2
3---0.949 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3123 0 32 187 3342
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.444
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAM
X-RAY DIFFRACTION2ION.PARAM
X-RAY DIFFRACTION3WATER.PARAM
X-RAY DIFFRACTION4NHE.PAR
X-RAY DIFFRACTION5PEG.PAR

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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