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- PDB-2vwc: STRUCTURE OF THE HSP90 INHIBITOR MACBECIN BOUND TO THE N-TERMINUS... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2vwc
タイトルSTRUCTURE OF THE HSP90 INHIBITOR MACBECIN BOUND TO THE N-TERMINUS OF YEAST HSP90.
要素ATP-DEPENDENT MOLECULAR CHAPERONE HSP82
キーワードCHAPERONE / CHAPERONE-COMPLEX / INHIBITOR / HEAT SHOCK / ATP-BINDING / STRESS RESPONSE / MULTIGENE FAMILY / NUCLEOTIDE-BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


The NLRP3 inflammasome / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / eNOS activation / Extra-nuclear estrogen signaling / HSF1-dependent transactivation / VEGFR2 mediated vascular permeability / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / HSF1 activation / response to oxygen levels / box C/D snoRNP assembly ...The NLRP3 inflammasome / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / eNOS activation / Extra-nuclear estrogen signaling / HSF1-dependent transactivation / VEGFR2 mediated vascular permeability / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / HSF1 activation / response to oxygen levels / box C/D snoRNP assembly / regulation of telomere maintenance / protein targeting to mitochondrion / response to osmotic stress / 'de novo' protein folding / proteasome assembly / positive regulation of telomere maintenance via telomerase / Neutrophil degranulation / protein maturation / ATP-dependent protein folding chaperone / unfolded protein binding / protein folding / cellular response to heat / protein refolding / protein stabilization / perinuclear region of cytoplasm / protein-containing complex / ATP hydrolysis activity / ATP binding / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Histidine kinase-like ATPase, C-terminal domain / Heat Shock Protein 90 / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase ...Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Histidine kinase-like ATPase, C-terminal domain / Heat Shock Protein 90 / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPases / Histidine kinase/HSP90-like ATPase / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
MACBECIN / ATP-dependent molecular chaperone HSP82
類似検索 - 構成要素
生物種SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Roe, S.M. / Prodromou, C. / Pearl, L.H.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2008
タイトル: Molecular Characterisation of Macbecin as an Hsp90 Inhibitor
著者: Martin, C.J. / Gaisser, S. / Challis, I.R. / Carletti, I. / Wilkinson, B. / Gregory, M. / Prodromou, C. / Roe, S.M. / Pearl, L.H. / Boyd, S.M. / Zhang, M.Q.
履歴
登録2008年6月20日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
置き換え2008年7月1日ID: 2VLS
改定 1.02008年7月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATP-DEPENDENT MOLECULAR CHAPERONE HSP82
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,4273
ポリマ－24,7761
非ポリマー6512
水2,144119
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)73.805, 73.805, 110.667
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number95
Space group name H-MP4322

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要素

#1: タンパク質 ATP-DEPENDENT MOLECULAR CHAPERONE HSP82 / HEAT SHOCK PROTEIN HSP90 HEAT-INDUCIBLE ISOFORM / 82 KDA HEAT SHOCK PROTEIN


分子量: 24776.281 Da / 分子数: 1 / 断片: N-TERMINAL DOMAIN, RESIDUES 1-219 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P02829
#2: 化合物 ChemComp-BC2 / MACBECIN


分子量: 558.663 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C30H42N2O8 / コメント: 抗生剤*YM
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 119 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.13 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.7 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7 / 詳細: pH 7

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX14.1 / 波長: 0.977
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2005年11月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.977 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→100 Å / Num. obs: 12582 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 6.8 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 20.2
反射 シェル解像度: 2.4→2.53 Å / 冗長度: 6.4 % / Rmerge(I) obs: 0.34 / Mean I/σ(I) obs: 5.2 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.4.0066精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1AMW

1amw


解像度: 2.4→73.72 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.942 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.892 / SU B: 12.542 / SU ML: 0.163 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.311 / ESU R Free: 0.255 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.262 610 4.9 %RANDOM
Rwork0.195 ---
obs0.198 11939 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 32.93 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.06 Å20 Å20 Å2
2---1.06 Å2-0 Å2
3---2.13 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→73.72 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1694 0 46 119 1859
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0221798
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4442.0052434
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.2795224
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.13225.30183
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.15515337
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.9821510
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1220.2282
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.021335
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5161.51076
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.01121752
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.7223722
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.964.5676
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.46 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.321 63
Rwork0.228 856
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -16.6911 Å / Origin y: 30.7815 Å / Origin z: 0.868 Å
111213212223313233
T-0.0958 Å20.013 Å20.0015 Å2--0.1339 Å20.0088 Å2---0.0937 Å2
L3.4079 °20.3358 °2-0.0761 °2-1.4236 °20.2515 °2--1.951 °2
S-0.1151 Å °-0.1473 Å °0.0304 Å °0.1091 Å °0.0078 Å °0.1587 Å °0.0505 Å °-0.0405 Å °0.1073 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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