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- PDB-2vqj: Structure of HDAC4 catalytic domain bound to a trifluoromethylket... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2vqj
タイトルStructure of HDAC4 catalytic domain bound to a trifluoromethylketone inhbitor
要素HISTONE DEACETYLASE 4
キーワードHYDROLASE / INHIBITOR / REPRESSOR / CHROMATIN / COILED COIL / HISTONE DEACETYLASE / TRANSCRIPTION REGULATION / UBL CONJUGATION / CHROMATIN REGULATOR / POLYMORPHISM / TRANSCRIPTION / PHOSPHOPROTEIN / HDAC / ZINC / HDACI / NUCLEUS / CYTOPLASM
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of protein binding / RUNX2 regulates chondrocyte maturation / response to denervation involved in regulation of muscle adaptation / negative regulation of myotube differentiation / peptidyl-lysine deacetylation / positive regulation of protein sumoylation / negative regulation of transcription by competitive promoter binding / histone H4K16 deacetylase activity, hydrolytic mechanism / histone H4K5 deacetylase activity, hydrolytic mechanism / histone H4K8 deacetylase activity, hydrolytic mechanism ...regulation of protein binding / RUNX2 regulates chondrocyte maturation / response to denervation involved in regulation of muscle adaptation / negative regulation of myotube differentiation / peptidyl-lysine deacetylation / positive regulation of protein sumoylation / negative regulation of transcription by competitive promoter binding / histone H4K16 deacetylase activity, hydrolytic mechanism / histone H4K5 deacetylase activity, hydrolytic mechanism / histone H4K8 deacetylase activity, hydrolytic mechanism / histone H3K4 deacetylase activity, hydrolytic mechanism / histone H3K14 deacetylase activity, hydrolytic mechanism / histone H4K12 deacetylase activity, hydrolytic mechanism / protein deacetylation / histone deacetylase / histone H3K9 deacetylase activity, hydrolytic mechanism / cardiac muscle hypertrophy in response to stress / negative regulation of glycolytic process / SUMO transferase activity / protein lysine deacetylase activity / type I interferon-mediated signaling pathway / histone deacetylase activity / Notch-HLH transcription pathway / negative regulation of gene expression, epigenetic / potassium ion binding / B cell activation / protein sumoylation / histone deacetylase complex / RUNX3 regulates p14-ARF / transcription repressor complex / response to interleukin-1 / B cell differentiation / SUMOylation of chromatin organization proteins / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / epigenetic regulation of gene expression / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / SUMOylation of intracellular receptors / NOTCH1 Intracellular Domain Regulates Transcription / Constitutive Signaling by NOTCH1 PEST Domain Mutants / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD+PEST Domain Mutants / histone deacetylase binding / nervous system development / DNA-binding transcription factor binding / molecular adaptor activity / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / nuclear speck / chromatin remodeling / inflammatory response / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / positive regulation of cell population proliferation / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Histone deacetylase, glutamine rich N-terminal domain / Glutamine rich N terminal domain of histone deacetylase 4 / : / Histone deacetylase domain / Arginase; Chain A / Histone deacetylase family / Histone deacetylase domain / Histone deacetylase domain superfamily / Histone deacetylase domain / Ureohydrolase domain superfamily ...Histone deacetylase, glutamine rich N-terminal domain / Glutamine rich N terminal domain of histone deacetylase 4 / : / Histone deacetylase domain / Arginase; Chain A / Histone deacetylase family / Histone deacetylase domain / Histone deacetylase domain superfamily / Histone deacetylase domain / Ureohydrolase domain superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
1,4-DIETHYLENE DIOXIDE / : / Chem-TFG / Histone deacetylase 4
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Bottomley, M.J. / Lo Surdo, P. / Di Giovine, P. / Cirillo, A. / Scarpelli, R. / Ferrigno, F. / Jones, P. / Neddermann, P. / De Francesco, R. / Steinkuhler, C. ...Bottomley, M.J. / Lo Surdo, P. / Di Giovine, P. / Cirillo, A. / Scarpelli, R. / Ferrigno, F. / Jones, P. / Neddermann, P. / De Francesco, R. / Steinkuhler, C. / Gallinari, P. / Carfi, A.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2008
タイトル: Structural and Functional Analysis of the Human Hdac4 Catalytic Domain Reveals a Regulatory Zinc-Binding Domain.
著者: Bottomley, M.J. / Lo Surdo, P. / Di Giovine, P. / Cirillo, A. / Scarpelli, R. / Ferrigno, F. / Jones, P. / Neddermann, P. / De Francesco, R. / Steinkuhler, C. / Gallinari, P. / Carfi, A.
履歴
登録2008年3月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02008年7月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
改定 1.42024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification
Remark 650 HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HISTONE DEACETYLASE 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,48610
ポリマ－44,4771
非ポリマー1,0099
水3,999222
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)106.770, 137.562, 68.993
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 HISTONE DEACETYLASE 4 / HD4


分子量: 44477.402 Da / 分子数: 1 / 断片: CATALYTIC DOMAIN, RESIDUES 648-1057 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PETM-11 (OBTAINED FROM EMBL-HEIDELBERG) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P56524

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非ポリマー , 6種, 231分子

#2: 化合物 ChemComp-DIO / 1,4-DIETHYLENE DIOXIDE / 1,4-ジオキサン


分子量: 88.105 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H8O2
#3: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 化合物 ChemComp-TFG / 2,2,2-TRIFLUORO-1-{5-[(3-PHENYL-5,6-DIHYDROIMIDAZO[1,2-A]PYRAZIN-7(8H)-YL)CARBONYL]THIOPHEN-2-YL}ETHANE-1,1-DIOL


分子量: 423.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C19H16F3N3O3S
#6: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 222 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY
配列の詳細THERE IS LIKELY TO BE AN INTERMOLECULAR DISULPHIDE BOND BETWEEN SG ATOMS OF CYS25 AND RESIDUE CYS56 ...THERE IS LIKELY TO BE AN INTERMOLECULAR DISULPHIDE BOND BETWEEN SG ATOMS OF CYS25 AND RESIDUE CYS56 OF THE NEIGHBOURING MOLECULE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.85 Å3/Da / 溶媒含有率: 57 % / 解説: NONE
結晶化pH: 6.5
詳細: 1.6M AMMONIUM SULPHATE, 0.1M MES PH 6.5, 10% DIOXANE 1MM DTT

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 0.94
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2005年6月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.94 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→84 Å / Num. obs: 28496 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 7.2 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 31.3
反射 シェル解像度: 2.1→2.14 Å / 冗長度: 5.5 % / Rmerge(I) obs: 0.52 / Mean I/σ(I) obs: 3.12 / % possible all: 99.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1W22 AND A MODEL BUILD FROM A SAD DATASET

1w22


解像度: 2.1→84 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.947 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.926 / SU B: 5.664 / SU ML: 0.152 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.224 / ESU R Free: 0.201 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. N-TERM RESIDUES GAMTKP ARE DISORDERED. C- TERM RESIDUES EEAETVT ARE DISORDERED.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.276 1516 5.1 %RANDOM
Rwork0.225 ---
obs0.228 28496 99.9 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 36.84 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.36 Å20 Å20 Å2
2---1.62 Å20 Å2
3----1.73 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→84 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3021 0 54 222 3297
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0213136
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022074
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3151.9744262
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.9273.0015039
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.0195401
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.62823.769130
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.31315489
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.4741519
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0730.2472
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.023530
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02621
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2170.2771
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1810.22216
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1740.21511
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0870.21571
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.170.2176
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.3070.216
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2350.247
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1240.210
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6361.51986
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.17523175
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.44131160
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.2114.51087
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.15 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.299 115
Rwork0.287 2080

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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