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- PDB-2vqi: Structure of the P pilus usher (PapC) translocation pore -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2vqi
タイトルStructure of the P pilus usher (PapC) translocation pore
要素OUTER MEMBRANE USHER PROTEIN PAPC
キーワードTRANSPORT / TRANSMEMBRANE / OUTER MEMBRANE / USHER / P PILUS / MEMBRANE / FIMBRIUM / OM TRANSLOCATION PORE / PILUS ASSEMBLY PLATFORM
機能・相同性
機能・相同性情報


fimbrial usher porin activity / pilus assembly / cell outer membrane / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Outer membrane usher protein / Fimbrial membrane usher, conserved site / PapC, N-terminal domain / PapC, N-terminal domain superfamily / Outer membrane usher protein FimD, plug domain / PapC-like, C-terminal domain superfamily / Outer membrane usher protein / PapC C-terminal domain / PapC N-terminal domain / Fimbrial biogenesis outer membrane usher protein signature. / PapC-like, C-terminal domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Outer membrane usher protein PapC
類似検索 - 構成要素
生物種ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Remaut, H. / Tang, C. / Henderson, N.S. / Pinkner, J.S. / Wang, T. / Hultgren, S.J. / Thanassi, D.G. / Li, H. / Waksman, G.
引用ジャーナル: Cell / 年: 2008
タイトル: Fiber formation across the bacterial outer membrane by the chaperone/usher pathway.
著者: Han Remaut / Chunyan Tang / Nadine S Henderson / Jerome S Pinkner / Tao Wang / Scott J Hultgren / David G Thanassi / Gabriel Waksman / Huilin Li /
要旨: Gram-negative pathogens commonly exhibit adhesive pili on their surfaces that mediate specific attachment to the host. A major class of pili is assembled via the chaperone/usher pathway. Here, the ...Gram-negative pathogens commonly exhibit adhesive pili on their surfaces that mediate specific attachment to the host. A major class of pili is assembled via the chaperone/usher pathway. Here, the structural basis for pilus fiber assembly and secretion performed by the outer membrane assembly platform--the usher--is revealed by the crystal structure of the translocation domain of the P pilus usher PapC and single particle cryo-electron microscopy imaging of the FimD usher bound to a translocating type 1 pilus assembly intermediate. These structures provide molecular snapshots of a twinned-pore translocation machinery in action. Unexpectedly, only one pore is used for secretion, while both usher protomers are used for chaperone-subunit complex recruitment. The translocating pore itself comprises 24 beta strands and is occluded by a folded plug domain, likely gated by a conformationally constrained beta-hairpin. These structures capture the secretion of a virulence factor across the outer membrane of gram-negative bacteria.
履歴
登録2008年3月16日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02008年5月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年1月16日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / pdbx_struct_assembly ...citation / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title
改定 1.42024年11月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 47-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 48-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: OUTER MEMBRANE USHER PROTEIN PAPC
B: OUTER MEMBRANE USHER PROTEIN PAPC
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)116,3306
ポリマ－115,2582
非ポリマー1,0724
水61334
1
A: OUTER MEMBRANE USHER PROTEIN PAPC
ヘテロ分子

A: OUTER MEMBRANE USHER PROTEIN PAPC
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)115,7174
ポリマ－115,2582
非ポリマー4592
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,y,-z1
2
B: OUTER MEMBRANE USHER PROTEIN PAPC
ヘテロ分子

B: OUTER MEMBRANE USHER PROTEIN PAPC
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)116,9438
ポリマ－115,2582
非ポリマー1,6856
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,y,-z1
単位格子
Length a, b, c (Å)166.500, 101.900, 113.700
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 128.20, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (0.2323, 0.0092, 0.9726), (0.0097, -0.9999, 0.0071), (0.9726, 0.0078, -0.2324)
ベクター: 2.7337, 58.9495, -4.5976)

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要素

#1: タンパク質 OUTER MEMBRANE USHER PROTEIN PAPC / PAPC


分子量: 57628.984 Da / 分子数: 2 / 断片: TRANSLOCATION DOMAIN, RESIDUES 157-667 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株: J96 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834 (DE3) / 参照: UniProt: P07110
#2: 化合物 ChemComp-LDA / LAURYL DIMETHYLAMINE-N-OXIDE / ドデシルジメチルアミンオキシド


分子量: 229.402 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H31NO / コメント: LDAO, 可溶化剤*YM
#3: 化合物 ChemComp-C8E / (HYDROXYETHYLOXY)TRI(ETHYLOXY)OCTANE / テトラエチレングリコ-ルモノオクチルエ-テル


分子量: 306.438 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H34O5 / コメント: C8E, 可溶化剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 34 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細CONSTRUCT CONTAINS CENTRAL TRANSLOCATION CHANNEL, RESIDUES 130-640. C-TERMINAL 4 RESIDUES LVPR ...CONSTRUCT CONTAINS CENTRAL TRANSLOCATION CHANNEL, RESIDUES 130-640. C-TERMINAL 4 RESIDUES LVPR RESULT FROM INTRODUCED THROMBIN CLEAVAGE SITE

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.3 % / 解説: NONE
結晶化pH: 8.5
詳細: 5-20 % 3-METHYL-1,5-PENTANEDIOL (MPD), 6-12 % POLYETHYLENE GLYCOL 4000 (PEG4000), 50 MM NA CITRATE PH 5.6, 100 MM AMMONIUM SULFATE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.979
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年7月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→20 Å / Num. obs: 48050 / % possible obs: 98.4 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 67.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 9.7
反射 シェル解像度: 3.2→3.4 Å / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.22 / Mean I/σ(I) obs: 5.5 / % possible all: 99.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.2精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散
開始モデル: NONE

解像度: 3.2→15 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 5055100.25 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: DISORDERED ATOMS IN PARTIALLY ORDERED RESIDUES WERE MODELED WITH OCCUPANCY 0.01
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2958 2410 5 %RANDOM
Rwork0.2593 ---
obs0.2593 47937 99.9 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 20.4143 Å2 / ksol: 0.3 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 50.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-7.369 Å20 Å219.591 Å2
2---6.277 Å20 Å2
3----1.092 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.51 Å0.42 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.5 Å0.41 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.2→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7517 0 74 34 7625
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.016733
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.73555
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d29.1
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.57
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.491.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.72
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.592
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.662.5
LS精密化 シェル解像度: 3.2→3.4 Å / Rfactor Rfree error: 0.017 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.323 384 4.8 %
Rwork0.291 7597 -
obs--100 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3LDAO.PARAMLDAO.TOPOL
X-RAY DIFFRACTION4C8E4.PARAMC8E4.TOPOL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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