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- PDB-2vpv: Dimerization Domain of Mif2p -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2vpv
タイトルDimerization Domain of Mif2p
要素PROTEIN MIF2
キーワードCELL CYCLE / NUCLEUS / MITOSIS / CENTROMERE / DNA-BINDING / KINETOCHORE / CELL DIVISION / PHOSPHOPROTEIN / JELLY-ROLL FOLD / DIMERIZATION DOMAIN
機能・相同性
機能・相同性情報


spindle attachment to meiosis I kinetochore / centromeric DNA binding / kinetochore assembly / attachment of mitotic spindle microtubules to kinetochore / condensed chromosome, centromeric region / mitotic spindle organization / chromosome segregation / kinetochore / cell division / protein-containing complex binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Mif2, N-terminal / Kinetochore CENP-C fungal homologue, Mif2, N-terminal / Mif2/CENP-C cupin domain / Centromere protein C/Mif2/cnp3 / Mif2/CENP-C like / Jelly Rolls / RmlC-like jelly roll fold / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Inner kinetochore subunit MIF2
類似検索 - 構成要素
生物種SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Cohen, R.L. / Espelin, C.W. / Sorger, P.K. / Harrison, S.C. / Simons, K.T.
引用ジャーナル: Mol.Biol.Cell / : 2008
タイトル: Structural and Functional Dissection of Mif2P, a Conserved DNA-Binding Kinetochore Protein.
著者: Cohen, R.L. / Espelin, C.W. / De Wulf, P. / Sorger, P.K. / Harrison, S.C. / Simons, K.T.
履歴
登録2008年3月5日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02008年8月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年6月2日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年5月8日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Derived calculations / Experimental preparation / Other
カテゴリ: database_PDB_rev / database_PDB_rev_record ...database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status / pdbx_struct_special_symmetry / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues
Item: _exptl_crystal_grow.method / _pdbx_database_status.recvd_author_approval

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN MIF2
B: PROTEIN MIF2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,5383
ポリマ-37,4422
非ポリマー961
48627
1
A: PROTEIN MIF2
B: PROTEIN MIF2
ヘテロ分子

A: PROTEIN MIF2
B: PROTEIN MIF2
ヘテロ分子

A: PROTEIN MIF2
B: PROTEIN MIF2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)112,6159
ポリマ-112,3266
非ポリマー2883
1086
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_555z,x,y1
crystal symmetry operation9_555y,z,x1
Buried area12540 Å2
ΔGint-76 kcal/mol
Surface area31250 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)106.020, 106.020, 106.020
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number198
Space group name H-MP213
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1531-

SO4

非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.9065, -0.3388, 0.252), (-0.3388, 0.2274, -0.913), (0.252, -0.913, -0.3209)
ベクター: 140.3945, 142.5386, 139.5289)

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN MIF2 / MIF2P


分子量: 18721.082 Da / 分子数: 2 / 断片: DIMERIZATION DOMAIN, RESIDUES 365-530 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
: S288C / プラスミド: PET28A / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / Variant (発現宿主): CODON-PLUS / 参照: UniProt: P35201
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 27 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 4

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.6 % / 解説: NONE
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: HANGING DROP VAPOR FUSION FROM 3-4% (W/V) PEG 3000, 100 MM IMIDAZOLE (PH 8.0), AND 70-100 MM LI2SO4 OR NA2SO4

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データ収集

回折平均測定温度: 78 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.2 / 波長: 1.5003
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2005年3月15日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5003 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→40 Å / Num. obs: 15323 / % possible obs: 89.7 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 1.9 % / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 9.6
反射 シェル解像度: 2.9→3 Å / 冗長度: 1.6 % / Rmerge(I) obs: 0.43 / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / % possible all: 80.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.4.0066精密化
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散
開始モデル: NONE

解像度: 2.7→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.928 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.902 / SU B: 20.74 / SU ML: 0.204 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.387 / ESU R Free: 0.267 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.242 468 4.8 %RANDOM
Rwork0.208 ---
obs0.21 9197 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 54.42 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1487 0 5 27 1519
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0221490
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5291.9432003
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg10.8595177
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.7124.24266
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.06615268
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.212154
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1020.2225
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.021092
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9661.5899
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.81721456
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.9263591
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.2234.5547
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.97221.1816-1.75012.9568-1.09272.80470.0677-0.2289-0.02890.2031-0.13370.0577-0.11760.24290.0661-0.0231-0.0623-0.0475-0.02390.0341-0.034971.132159.17290.4789
22.9495-1.0155-0.69543.11310.30873.8479-0.09360.0325-0.33820.29710.25780.60040.1081-0.5139-0.1642-0.09290.01170.02660.0640.05350.091149.593474.67578.594
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A437 - 530
2X-RAY DIFFRACTION2B439 - 530

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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