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- PDB-2vkz: Structure of the cerulenin-inhibited fungal fatty acid synthase t... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2vkz
タイトルStructure of the cerulenin-inhibited fungal fatty acid synthase type I multienzyme complex
要素
  • FATTY ACID SYNTHASE SUBUNIT ALPHA
  • FATTY ACID SYNTHASE SUBUNIT BETA
キーワードTRANSFERASE / PHOSPHORYLATION / PHOSPHOPANTETHEINE / FATTY ACID SYNTHASE / MULTIFUNCTIONAL ENZYME / OXIDOREDUCTASE / LIPID SYNTHESIS / FAS / NAD / NADP / LYASE / CERULENIN / HYDROLASE / FATTY ACID BIOSYNTHESIS
機能・相同性
機能・相同性情報


: / fatty-acyl-CoA synthase system / fatty-acyl-CoA synthase activity / fatty acid synthase complex / [acyl-carrier-protein] S-acetyltransferase / palmitoyltransferase activity / (3R)-hydroxyacyl-[acyl-carrier-protein] dehydratase activity / [acyl-carrier-protein] S-acetyltransferase activity / fatty acyl-[ACP] hydrolase activity / oleoyl-[acyl-carrier-protein] hydrolase ...: / fatty-acyl-CoA synthase system / fatty-acyl-CoA synthase activity / fatty acid synthase complex / [acyl-carrier-protein] S-acetyltransferase / palmitoyltransferase activity / (3R)-hydroxyacyl-[acyl-carrier-protein] dehydratase activity / [acyl-carrier-protein] S-acetyltransferase activity / fatty acyl-[ACP] hydrolase activity / oleoyl-[acyl-carrier-protein] hydrolase / : / holo-[acyl-carrier-protein] synthase activity / [acyl-carrier-protein] S-malonyltransferase / [acyl-carrier-protein] S-malonyltransferase activity / 3-hydroxyacyl-[acyl-carrier-protein] dehydratase / beta-ketoacyl-[acyl-carrier-protein] synthase I / 3-oxoacyl-[acyl-carrier-protein] reductase / 3-oxoacyl-[acyl-carrier-protein] reductase (NADPH) activity / enoyl-[acyl-carrier-protein] reductase (NADH) / long-chain fatty acid biosynthetic process / fatty acid synthase activity / enoyl-[acyl-carrier-protein] reductase (NADH) activity / 3-oxoacyl-[acyl-carrier-protein] synthase activity / lipid droplet / magnesium ion binding / mitochondrion / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #120 / Transcription Elongation Factor S-II; Chain A - #70 / Lipocalin - #700 / Arylsulfatase, C-terminal domain - #100 / Alpha-Beta Plaits - #3320 / Alpha-Beta Plaits - #3330 / Helix Hairpins - #1400 / Hydrophobic Seed Protein / Hydrophobic Seed Protein - #10 / Fatty acid synthase, meander beta sheet domain ...Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #120 / Transcription Elongation Factor S-II; Chain A - #70 / Lipocalin - #700 / Arylsulfatase, C-terminal domain - #100 / Alpha-Beta Plaits - #3320 / Alpha-Beta Plaits - #3330 / Helix Hairpins - #1400 / Hydrophobic Seed Protein / Hydrophobic Seed Protein - #10 / Fatty acid synthase, meander beta sheet domain / Fatty acid synthase subunit beta, N-terminal domain / : / N-terminal domain in fatty acid synthase subunit beta / Fatty acid synthase meander beta sheet domain / Fatty acid synthase beta subunit AflB /Fas1-like, fungi / Fatty acid synthase subunit alpha, acyl carrier domain / Fatty acid synthase subunit alpha Acyl carrier domain / Fatty acid synthase beta subunit AflB /Fas1-like, central domain / Fatty acid synthase alpha subunit, yeast / Fatty acid synthase subunit beta/Fas1-like, helical / Malonyl-Coenzyme A Acyl Carrier Protein, domain 2 / Fatty acid synthase type I, helical / Fatty acid synthase type I helical domain / Fatty acid synthase / Malonyl-Coenzyme A Acyl Carrier Protein; domain 2 / N-terminal of MaoC-like dehydratase / N-terminal half of MaoC dehydratase / Starter unit:ACP transacylase / Starter unit:ACP transacylase in aflatoxin biosynthesis / Holo-[acyl carrier protein] synthase / Phosphopantetheine-protein transferase domain / MaoC-like dehydratase domain / MaoC like domain / Arylsulfatase, C-terminal domain / 4'-phosphopantetheinyl transferase domain / 4'-phosphopantetheinyl transferase domain superfamily / 4'-phosphopantetheinyl transferase superfamily / Transcription Elongation Factor S-II; Chain A / Hotdog Thioesterase / Thiol Ester Dehydrase; Chain A / HotDog domain superfamily / Acyl transferase domain superfamily / Acyl transferase / Acyl transferase domain / Acyl transferase domain in polyketide synthase (PKS) enzymes. / Acyl transferase/acyl hydrolase/lysophospholipase / Ketosynthase family 3 (KS3) domain profile. / Helix Hairpins / Beta-ketoacyl synthase, active site / Ketosynthase family 3 (KS3) active site signature. / Polyketide synthase, beta-ketoacyl synthase domain / Beta-ketoacyl synthase, N-terminal / Beta-ketoacyl synthase, C-terminal / Beta-ketoacyl synthase, N-terminal domain / Beta-ketoacyl synthase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Thiolase-like / Phosphopantetheine attachment site. / Lipocalin / Carrier protein (CP) domain profile. / Phosphopantetheine binding ACP domain / Helix non-globular / Special / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / Alpha-Beta Plaits / NAD(P)-binding domain superfamily / TIM Barrel / Roll / Alpha-Beta Barrel / Up-down Bundle / Beta Barrel / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-CER / FLAVIN MONONUCLEOTIDE / Fatty acid synthase subunit beta / Fatty acid synthase subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換・異常分散 / 解像度: 4 Å
データ登録者Johansson, P. / Wiltschi, B. / Kumari, P. / Kessler, B. / Vonrhein, C. / Vonck, J. / Oesterhelt, D. / Grininger, M.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2008
タイトル: Inhibition of the Fungal Fatty Acid Synthase Type I Multienzyme Complex.
著者: Johansson, P. / Wiltschi, B. / Kumari, P. / Kessler, B. / Vonrhein, C. / Vonck, J. / Oesterhelt, D. / Grininger, M.
履歴
登録2008年1月7日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02008年8月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年6月21日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "GE" AND "HE" IN EACH CHAIN ON SHEET ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "GE" AND "HE" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 8-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 9-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "IE" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 7-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 8-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: FATTY ACID SYNTHASE SUBUNIT ALPHA
B: FATTY ACID SYNTHASE SUBUNIT ALPHA
C: FATTY ACID SYNTHASE SUBUNIT ALPHA
G: FATTY ACID SYNTHASE SUBUNIT BETA
H: FATTY ACID SYNTHASE SUBUNIT BETA
I: FATTY ACID SYNTHASE SUBUNIT BETA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,310,41912
ポリマ－1,308,3746
非ポリマー2,0456
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area50250 Å2
ΔGint-328.2 kcal/mol
Surface area571100 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)231.900, 231.900, 756.800
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.009, -1, -0.003), (0.015, -0.003, 1), (-1, 0.009, 0.015)217.80899, -11.43496, 223.66127
2given(-0.006, 0.02, -1), (-1, -0.011, 0.006), (-0.011, 1, 0.02)225.42664, 215.48335, 10.50734
3given(-1), (0.021, 1), (-1, 0.021)217.1186, -12.5452, 223.891
4given(-0.0165, 0.0156, -1), (-1, -0.0211, 0.0161), (-0.0208, 1, 0.0159)226.7422, 215.409, 11.3748

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要素

#1: タンパク質 FATTY ACID SYNTHASE SUBUNIT ALPHA / FAS ALPHA CHAIN


分子量: 207184.422 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
参照: UniProt: P19097, fatty-acyl-CoA synthase system, beta-ketoacyl-[acyl-carrier-protein] synthase I
#2: タンパク質 FATTY ACID SYNTHASE SUBUNIT BETA / FAS BETA CHAIN


分子量: 228940.375 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
参照: UniProt: P07149, fatty-acyl-CoA synthase system, oleoyl-[acyl-carrier-protein] hydrolase
#3: 化合物 ChemComp-CER / (2S, 3R)-3-HYDROXY-4-OXO-7,10-TRANS,TRANS-DODECADIENAMIDE / CERULENIN


分子量: 225.284 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C12H19NO3 / コメント: 抗真菌剤, 抗生剤*YM
#4: 化合物 ChemComp-FMN / FLAVIN MONONUCLEOTIDE / RIBOFLAVIN MONOPHOSPHATE / FMN


分子量: 456.344 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H21N4O9P
非ポリマーの詳細(2S, 3R)-3-HYDROXY-4-OXO-7,10-TRANS,TRANS-DODECADIENAMIDE (CER): THE C9-C12 TRUNCATED CERULENIN WAS ...(2S, 3R)-3-HYDROXY-4-OXO-7,10-TRANS,TRANS-DODECADIENAMIDE (CER): THE C9-C12 TRUNCATED CERULENIN WAS COVALENTLY RESTRAINED TO ALPHA CHAIN C1305.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 0.69 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7 / 詳細: pH 7

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 1.039
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.039 Å / 相対比: 1
反射解像度: 4→25 Å / Num. obs: 169821 / % possible obs: 98 % / Observed criterion σ(I): 1.4 / 冗長度: 3.2 % / Biso Wilson estimate: 130.07 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.24 / Net I/σ(I): 7
反射 シェル解像度: 4→4.22 Å / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 1 / Mean I/σ(I) obs: 1.4 / % possible all: 98

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解析

ソフトウェア
名称分類
pirateモデル構築
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
SHELX位相決定
SHARP位相決定
SOLOMON位相決定
pirate位相決定
直接法位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換・異常分散
開始モデル: NONE

解像度: 4→24.993 Å / SU ML: 0.62 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 26.37 / 立体化学のターゲット値: MLHL
詳細: PHASE-RESTRAINED DOMAIN-WISE RIGID BODY REFINEMENT TO 4A USING THE 3.1A S.CEREVISIAE FAS-COMPLEX, PDB-CODE 2UV8. MKPEVEQELAHILLTELLAYQFASPVRWIETQDVFLKDFNTERVVEIGPSPTLAGMAQRT LKNKYESY
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2675 8547 5.06 %
Rwork0.2679 --
obs0.2679 168779 97.29 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 89.498 Å2 / ksol: 0.274 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 164.19 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--20.9783 Å2-0 Å20 Å2
2---20.9783 Å20 Å2
3---42.8159 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 4→24.993 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数85830 0 129 0 85959
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0187747
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.16118833
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.5832262
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0713323
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr015333
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
4-4.04530.38452540.38125248X-RAY DIFFRACTION97
4.0453-4.09270.38942480.37285335X-RAY DIFFRACTION98
4.0927-4.14240.34442890.36415378X-RAY DIFFRACTION98
4.1424-4.19450.39242880.3575280X-RAY DIFFRACTION98
4.1945-4.24950.31723210.34815323X-RAY DIFFRACTION98
4.2495-4.30740.3282940.335333X-RAY DIFFRACTION98
4.3074-4.36860.31852860.32515330X-RAY DIFFRACTION98
4.3686-4.43350.32843010.31625291X-RAY DIFFRACTION98
4.4335-4.50240.32472450.30955349X-RAY DIFFRACTION98
4.5024-4.57570.29672930.3015323X-RAY DIFFRACTION98
4.5757-4.65410.30152730.29475381X-RAY DIFFRACTION98
4.6541-4.73820.30153070.28785338X-RAY DIFFRACTION98
4.7382-4.82870.27932920.28775357X-RAY DIFFRACTION98
4.8287-4.92650.28522680.28365334X-RAY DIFFRACTION98
4.9265-5.03280.26122870.27835377X-RAY DIFFRACTION98
5.0328-5.14890.28862710.27825337X-RAY DIFFRACTION98
5.1489-5.27650.27582790.26835395X-RAY DIFFRACTION98
5.2765-5.41780.2562870.26575333X-RAY DIFFRACTION98
5.4178-5.57550.26733270.2675319X-RAY DIFFRACTION98
5.5755-5.75330.25512800.26845356X-RAY DIFFRACTION98
5.7533-5.95630.24922800.26415378X-RAY DIFFRACTION98
5.9563-6.19130.24682880.25735317X-RAY DIFFRACTION97
6.1913-6.46840.24433240.24475329X-RAY DIFFRACTION97
6.4684-6.80290.21572840.23685342X-RAY DIFFRACTION97
6.8029-7.21950.23732530.23065384X-RAY DIFFRACTION96
7.2195-7.76140.20642750.22575363X-RAY DIFFRACTION96
7.7614-8.51430.19832670.19745361X-RAY DIFFRACTION96
8.5143-9.68310.15362980.17345329X-RAY DIFFRACTION95
9.6831-11.97220.17523020.16985304X-RAY DIFFRACTION94
11.9722-24.99380.31112860.27745408X-RAY DIFFRACTION92

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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