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万見
- PDB-2vk1: Crystal structure of the Saccharomyces cerevisiae pyruvate decarb... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2vk1
タイトルCrystal structure of the Saccharomyces cerevisiae pyruvate decarboxylase variant D28A in complex with its substrate
要素PYRUVATE DECARBOXYLASE ISOZYME 1
キーワードLYASE / ASYMMETRIC ACTIVE SITES / PHENYLALANINE CATABOLISM / TRYPTOPHAN CATABOLISM / THIAMINE PYROPHOSPHATE / DIMER OF DIMERS / PHOSPHORYLATION / ALLOSTERIC ENZYME / TDP / TPP / NUCLEUS / PYRUVATE / CYTOPLASM / BRANCHED-CHAIN AMINO ACID CATABOLISM / SUBSTRATE ACTIVATION / THIAMINE DIPHOSPHATE / MAGNESIUM / ACETYLATION / METAL-BINDING / DECARBOXYLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


phenylpyruvate decarboxylase / branched-chain-2-oxoacid decarboxylase / phenylpyruvate decarboxylase activity / branched-chain-2-oxoacid decarboxylase activity / indolepyruvate decarboxylase / glycolytic fermentation to ethanol / indolepyruvate decarboxylase activity / aromatic amino acid family catabolic process to alcohol via Ehrlich pathway / pyruvate decarboxylase activity / 付加脱離酵素（リアーゼ）; C-Cリアーゼ; カルボキシル基の付加脱離 ...phenylpyruvate decarboxylase / branched-chain-2-oxoacid decarboxylase / phenylpyruvate decarboxylase activity / branched-chain-2-oxoacid decarboxylase activity / indolepyruvate decarboxylase / glycolytic fermentation to ethanol / indolepyruvate decarboxylase activity / aromatic amino acid family catabolic process to alcohol via Ehrlich pathway / pyruvate decarboxylase activity / 付加脱離酵素（リアーゼ）; C-Cリアーゼ; カルボキシル基の付加脱離 / branched-chain amino acid catabolic process / tryptophan catabolic process / L-phenylalanine catabolic process / pyruvate metabolic process / thiamine pyrophosphate binding / magnesium ion binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / : / Thiamine pyrophosphate (TPP)-dependent enzyme / TPP-binding enzyme, conserved site / Thiamine pyrophosphate enzymes signature. / Thiamine pyrophosphate enzyme, central domain / Thiamine pyrophosphate enzyme, central domain / Thiamine pyrophosphate enzyme, N-terminal TPP-binding domain / Thiamine pyrophosphate enzyme, N-terminal TPP binding domain / Thiamine pyrophosphate enzyme, C-terminal TPP-binding ...: / : / Thiamine pyrophosphate (TPP)-dependent enzyme / TPP-binding enzyme, conserved site / Thiamine pyrophosphate enzymes signature. / Thiamine pyrophosphate enzyme, central domain / Thiamine pyrophosphate enzyme, central domain / Thiamine pyrophosphate enzyme, N-terminal TPP-binding domain / Thiamine pyrophosphate enzyme, N-terminal TPP binding domain / Thiamine pyrophosphate enzyme, C-terminal TPP-binding / Thiamine pyrophosphate enzyme, C-terminal TPP binding domain / Thiamin diphosphate (ThDP)-binding fold, Pyr/PP domains / TPP-binding domain / Thiamin diphosphate-binding fold / DHS-like NAD/FAD-binding domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PYRUVIC ACID / THIAMINE DIPHOSPHATE / Pyruvate decarboxylase isozyme 1
類似検索 - 構成要素
生物種SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.71 Å
データ登録者Kutter, S. / Weik, M. / Weiss, M.S. / Konig, S.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2009
タイトル: Covalently Bound Substrate at the Regulatory Site of Yeast Pyruvate Decarboxylases Triggers Allosteric Enzyme Activation.
著者: Kutter, S. / Weiss, M.S. / Wille, G. / Golbik, R. / Spinka, M. / Konig, S.
履歴
登録2007年12月16日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02009年1月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年1月30日Group: Data collection / Experimental preparation / Other
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status
Item: _exptl_crystal_grow.method / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.42019年2月6日Group: Data collection / Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.temp
改定 2.02023年11月15日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_validate_close_contact / struct_conn / struct_site
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _pdbx_validate_close_contact.auth_atom_id_2 / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 2.12023年12月13日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PYRUVATE DECARBOXYLASE ISOZYME 1
B: PYRUVATE DECARBOXYLASE ISOZYME 1
C: PYRUVATE DECARBOXYLASE ISOZYME 1
D: PYRUVATE DECARBOXYLASE ISOZYME 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)248,55520
ポリマ－246,0524
非ポリマー2,50316
水28,0671558
1
A: PYRUVATE DECARBOXYLASE ISOZYME 1
B: PYRUVATE DECARBOXYLASE ISOZYME 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)124,27710
ポリマ－123,0262
非ポリマー1,2518
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8650 Å2
ΔGint-56.9 kcal/mol
Surface area44660 Å2
手法PQS
2
C: PYRUVATE DECARBOXYLASE ISOZYME 1
D: PYRUVATE DECARBOXYLASE ISOZYME 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)124,27710
ポリマ－123,0262
非ポリマー1,2518
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8650 Å2
ΔGint-53.6 kcal/mol
Surface area44420 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)80.880, 141.310, 114.410
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 107.19, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
PYRUVATE DECARBOXYLASE ISOZYME 1 / PYRUVATE DECARBOXYLASE


分子量: 61512.996 Da / 分子数: 4 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
プラスミド: PUC 18 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM 109 / 参照: UniProt: P06169, pyruvate decarboxylase
#2: 化合物
ChemComp-TPP / THIAMINE DIPHOSPHATE / 3-[(4-アミノ-2-メチル-5-ピリミジニル)メチル]-4-メチル-5-[2-(ホスホノオキシホスフィナトオキシ)(以下略)


分子量: 425.314 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C12H19N4O7P2S
#3: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物
ChemComp-PYR / PYRUVIC ACID / ピルビン酸


分子量: 88.062 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H4O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1558 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ASP 28 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, ASP 28 TO ALA ...ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ASP 28 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, ASP 28 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN C, ASP 28 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN D, ASP 28 TO ALA

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.54 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.59 % / 解説: NONE
結晶化温度: 273 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.35
詳細: 15MM CITRATE, 1,67MM MES, 315MM PYRUVATE, 1MM NADH, 0.001MG/ML ALCOHOL DEHYDROGENASE, 1.67MM TDP, 1.67MM MAGNESIUM SULFATE, 1.67MM DTT, 11.25% PEG 2000, 11.25% PEG 6000, 1.1MG SCPDC/ML PH 6. ...詳細: 15MM CITRATE, 1,67MM MES, 315MM PYRUVATE, 1MM NADH, 0.001MG/ML ALCOHOL DEHYDROGENASE, 1.67MM TDP, 1.67MM MAGNESIUM SULFATE, 1.67MM DTT, 11.25% PEG 2000, 11.25% PEG 6000, 1.1MG SCPDC/ML PH 6.35, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, TEMPERATURE 273.15C

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2 / 波長: 0.933
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年7月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.933 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.71→99 Å / Num. obs: 262151 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 17.5
反射 シェル解像度: 1.71→1.74 Å / Rmerge(I) obs: 0.57 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / % possible all: 99.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP- AUTO MR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1QPB

1qpb


解像度: 1.71→109.11 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.958 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.938 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.105 / ESU R Free: 0.102 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22 1313 5 %RANDOM
Rwork0.191 ---
obs0.191 260330 99.1 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 20.91 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.09 Å20 Å2-0.32 Å2
2--0.78 Å20 Å2
3----0.88 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.71→109.11 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数17280 0 156 1558 18994
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.02217798
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.451.96724200
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.71452244
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.85525.163736
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.173152960
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.5131560
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.5140.22784
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0213316
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2190.29295
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3090.212415
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1250.21509
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.20.228
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1230.218
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7551.511172
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.307218040
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.19336626
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.2954.56160
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.71→1.75 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.276 99 -
Rwork0.248 19242 -
obs--99.11 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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