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- PDB-2v8h: Crystal structure of mutant E159A of beta-alanine synthase from S... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2v8h
タイトルCrystal structure of mutant E159A of beta-alanine synthase from Saccharomyces kluyveri in complex with its substrate N-carbamyl-beta- alanine
要素BETA-ALANINE SYNTHASE
キーワードHYDROLASE / AMIDOHYDROLASE / ALPHA AND BETA PROTEIN / DI-ZINC CENTER / COMPLEX WITH N-CARBAMYL-BETA-ALANINE
機能・相同性
機能・相同性情報


beta-ureidopropionase / hydrolase activity, acting on carbon-nitrogen (but not peptide) bonds, in linear amidines / beta-ureidopropionase activity / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Amidase, carbamoylase-type / Alpha-Beta Plaits - #360 / Peptidase M20, dimerisation domain / Bacterial exopeptidase dimerisation domain / Peptidase dimerisation domain / Peptidase M20 / Peptidase family M20/M25/M40 / Zn peptidases / Aminopeptidase / Alpha-Beta Plaits ...Amidase, carbamoylase-type / Alpha-Beta Plaits - #360 / Peptidase M20, dimerisation domain / Bacterial exopeptidase dimerisation domain / Peptidase dimerisation domain / Peptidase M20 / Peptidase family M20/M25/M40 / Zn peptidases / Aminopeptidase / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
N-(AMINOCARBONYL)-BETA-ALANINE / Beta-alanine synthase
類似検索 - 構成要素
生物種SACCHAROMYCES KLUYVERI (菌類)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Lundgren, S. / Andersen, B. / Piskur, J. / Dobritzsch, D.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / : 2007
タイトル: Crystal Structures of Yeast -Alanine Synthase Complexes Reveal the Mode of Substrate Binding and Large Scale Domain Closure Movements.
著者: Lundgren, S. / Andersen, B. / Piskur, J. / Dobritzsch, D.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / : 2003
タイトル: Yeast Beta-Alanine Synthase Shares a Structural Scaffold and Origin with Dizinc-Dependent Exopeptidases
著者: Lundgren, S. / Gojkovic, Z. / Piskur, J. / Dobritzsch, D.
#2: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / : 2003
タイトル: Crystallization and Preliminary X-Ray Analysis of Beta-Alanine Synthase from the Yeast Saccharomyces Kluyveri
著者: Dobritzsch, D. / Gojkovic, Z. / Andersen, B. / Piskur, J.
履歴
登録2007年8月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02007年10月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Refinement description / Version format compliance
改定 1.22023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ncs_dom_lim / struct_site
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: BETA-ALANINE SYNTHASE
B: BETA-ALANINE SYNTHASE
C: BETA-ALANINE SYNTHASE
D: BETA-ALANINE SYNTHASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)209,50020
ポリマ-207,7954
非ポリマー1,70416
17,222956
1
A: BETA-ALANINE SYNTHASE
B: BETA-ALANINE SYNTHASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)104,75010
ポリマ-103,8982
非ポリマー8528
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6280 Å2
ΔGint-47.3 kcal/mol
Surface area38640 Å2
手法PISA
2
C: BETA-ALANINE SYNTHASE
D: BETA-ALANINE SYNTHASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)104,75010
ポリマ-103,8982
非ポリマー8528
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6210 Å2
ΔGint-47.4 kcal/mol
Surface area39140 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)49.780, 218.300, 81.580
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 92.19, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C
41D

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDRefine codeAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11LEULEUTRPTRP3AA28 - 5227 - 51
21LEULEUTRPTRP3BB28 - 5227 - 51
31LEULEUTRPTRP3CC28 - 5227 - 51
41LEULEUTRPTRP3DD28 - 5227 - 51
12HISHISVALVAL3AA57 - 18956 - 188
22HISHISVALVAL3BB57 - 18956 - 188
32HISHISVALVAL3CC57 - 18956 - 188
42HISHISVALVAL3DD57 - 18956 - 188
13SERSERHISHIS3AA196 - 455195 - 454
23SERSERHISHIS3BB196 - 455195 - 454
33SERSERHISHIS3CC196 - 455195 - 454
43SERSERHISHIS3DD196 - 455195 - 454
14ZNZNZNZN4AE500
24ZNZNZNZN4BI500
34ZNZNZNZN4CM500
44ZNZNZNZN4DQ500
15URPURPURPURP4AG600
25URPURPURPURP4BK600
35URPURPURPURP4CO600
45URPURPURPURP4DS600

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.669, 0.015, 0.743), (-0.011, -1, 0.011), (0.743, -0.001, 0.669)0.698, -0.43239, -0.36062
2given(-0.791, 0.002, -0.611), (0.006, -1, -0.011), (-0.611, -0.012, 0.791)66.60809, 74.71856, 23.24108

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要素

#1: タンパク質
BETA-ALANINE SYNTHASE


分子量: 51948.773 Da / 分子数: 4 / 断片: RESIDUES 2-455 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) SACCHAROMYCES KLUYVERI (菌類) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 DE3 / 参照: UniProt: Q96W94, beta-ureidopropionase
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / : Zn
#3: 化合物
ChemComp-URP / N-(AMINOCARBONYL)-BETA-ALANINE / N-CARBAMYL-BETA-ALANINE / BETA-UREIDOPROPIONATE / N-カルバモイル-β-アラニン


分子量: 132.118 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / : C4H8N2O3
#4: 化合物
ChemComp-BCN / BICINE / N,N-ビス(2-ヒドロキシエチル)グリシン


分子量: 163.172 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / : C6H13NO4 / コメント: pH緩衝剤*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 956 / 由来タイプ: 天然 / : H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, GLU 159 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, GLU 159 TO ALA ...ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, GLU 159 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, GLU 159 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN C, GLU 159 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN D, GLU 159 TO ALA
配列の詳細THE N-TERMINAL METHIONINE IS ABSENT, MOST LIKELY DUE TO POSTTRANSLATIONAL MODIFICATION THE LAST 20 ...THE N-TERMINAL METHIONINE IS ABSENT, MOST LIKELY DUE TO POSTTRANSLATIONAL MODIFICATION THE LAST 20 AMINO ACIDS CORRESPOND TO THE C-TERMINAL HIS-TAG E159 OF THE DEPOSITED SEQUENCE IS REPLACED BY ALANINE IN THIS MUTANT

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.7 % / 解説: NONE
結晶化pH: 8.75 / 詳細: PEG 6000, TRIS PH 8.5, BICINE PH 9.0, LICL

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-3 / 波長: 0.931
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2006年9月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.931 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→20 Å / Num. obs: 116114 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4.1 % / Biso Wilson estimate: 28.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 9.48
反射 シェル解像度: 2→2.1 Å / 冗長度: 4.2 % / Rmerge(I) obs: 0.27 / Mean I/σ(I) obs: 4.84 / % possible all: 99.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1R43
解像度: 2→19.76 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.954 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.938 / SU B: 8.095 / SU ML: 0.116 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.193 / ESU R Free: 0.155 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.208 5792 5 %RANDOM
Rwork0.178 ---
obs0.18 110321 99.6 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 27.59 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.07 Å20 Å2-0.22 Å2
2---3.35 Å20 Å2
3---0.27 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→19.76 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13359 0 88 956 14403
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.02214010
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0961.94319028
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.47251801
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.35224.406665
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.379152298
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.3621576
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0780.22043
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.0210872
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1810.26140
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2970.29474
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2020.2899
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1540.280
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1770.230
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.361.58979
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.592213948
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.18535823
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.8274.55044
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Dom-IDAuth asym-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
1A1632tight positional0.040.05
2B1632tight positional0.030.05
3C1632tight positional0.030.05
4D1632tight positional0.040.05
1A10medium positional0.290.5
2B10medium positional0.260.5
3C10medium positional0.270.5
4D10medium positional0.740.5
1A1440loose positional0.195
2B1440loose positional0.195
3C1440loose positional0.25
4D1440loose positional0.225
1A1632tight thermal0.090.5
2B1632tight thermal0.060.5
3C1632tight thermal0.060.5
4D1632tight thermal0.070.5
1A10medium thermal0.562
2B10medium thermal0.982
3C10medium thermal0.552
4D10medium thermal0.892
1A1440loose thermal0.910
2B1440loose thermal0.7310
3C1440loose thermal0.7710
4D1440loose thermal0.8210
LS精密化 シェル解像度: 2→2.05 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.233 450
Rwork0.204 7969
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.8588-0.19350.02671.2232-0.14691.005-0.01920.04710.0631-0.04240.0069-0.1172-0.11870.0730.0124-0.1886-0.01720.0195-0.0633-0.0034-0.13227.799831.50794.6444
20.3035-0.06620.14044.4691-0.3860.29360.0130.0155-0.065-0.1070.00620.23950.0545-0.0622-0.0192-0.1813-0.01170.0218-0.0585-0.0104-0.1332-10.35984.3815-5.7268
30.7794-0.0531-0.06012.67580.24260.727-0.0084-0.0915-0.0310.33120.0419-0.12540.0563-0.0071-0.0335-0.01040.01-0.0179-0.03080.0095-0.0273-1.3636-31.84538.9743
40.33790.62420.00646.02740.23280.0101-0.02630.0916-0.0754-0.4554-0.0062-0.23220.1260.05270.0325-0.11060.00920.0612-0.0487-0.0294-0.11813.322-4.9622-11.7583
50.86450.34380.0423.45870.22710.9427-0.00460.14870.0206-0.2732-0.0375-0.0994-0.0291-0.01890.0421-0.0370.0091-0.014-0.03560.0052-0.052820.070168.884731.7092
60.2276-1.13180.08065.6655-0.33850.1345-0.1254-0.060.04310.73770.0186-0.3124-0.19090.03430.10670.0242-0.0131-0.059-0.0445-0.0146-0.086427.30842.052951.8437
70.97550.18310.08421.7009-0.15281.02780.01420.0047-0.04810.0593-0.0466-0.04210.09920.07460.0324-0.17640.01770.0187-0.07210.0016-0.121231.56245.677935.1952
80.231-0.40090.14184.2638-0.51260.5254-0.0612-0.0744-0.02060.35340.00570.4231-0.1004-0.11070.0555-0.11750.00580.0838-0.0464-0.0101-0.0613.448332.262647.0738
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A28 - 246
2X-RAY DIFFRACTION1A365 - 458
3X-RAY DIFFRACTION1A500 - 601
4X-RAY DIFFRACTION2A247 - 364
5X-RAY DIFFRACTION3B28 - 246
6X-RAY DIFFRACTION3B365 - 458
7X-RAY DIFFRACTION3B500 - 601
8X-RAY DIFFRACTION4B247 - 364
9X-RAY DIFFRACTION5C27 - 246
10X-RAY DIFFRACTION5C365 - 458
11X-RAY DIFFRACTION5C500 - 601
12X-RAY DIFFRACTION6C247 - 364
13X-RAY DIFFRACTION7D28 - 246
14X-RAY DIFFRACTION7D365 - 458
15X-RAY DIFFRACTION7D500 - 601
16X-RAY DIFFRACTION8D247 - 364

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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