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万見
- PDB-2v7z: Crystal structure of the 70-kDa heat shock cognate protein from R... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2v7z
タイトルCrystal structure of the 70-kDa heat shock cognate protein from Rattus norvegicus in post-ATP hydrolysis state
要素HEAT SHOCK COGNATE 71 KDA PROTEIN
キーワードCHAPERONE / DOMAIN REARRANGEMENT / HSP70 / HSC70 / ATPASE / NUCLEUS / CYTOPLASM / NUCLEOTIDE-BINDING / HEAT SHOCK PROTEIN / ATP-BINDING / PHOSPHORYLATION / STRESS RESPONSE
機能・相同性
機能・相同性情報


Attenuation phase / PKR-mediated signaling / Protein methylation / mRNA Splicing - Major Pathway / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / HSF1-dependent transactivation / protein transmembrane import into intracellular organelle / positive regulation of lysosomal membrane permeability / negative regulation of supramolecular fiber organization / positive regulation of protein refolding ...Attenuation phase / PKR-mediated signaling / Protein methylation / mRNA Splicing - Major Pathway / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / HSF1-dependent transactivation / protein transmembrane import into intracellular organelle / positive regulation of lysosomal membrane permeability / negative regulation of supramolecular fiber organization / positive regulation of protein refolding / prostaglandin binding / chaperone-mediated autophagy translocation complex disassembly / slow axonal transport / clathrin-uncoating ATPase activity / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / lysosomal matrix / A1 adenosine receptor binding / late endosomal microautophagy / Lysosome Vesicle Biogenesis / response to nickel cation / GABA synthesis, release, reuptake and degradation / protein-containing complex disassembly / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / protein targeting to lysosome involved in chaperone-mediated autophagy / response to odorant / C3HC4-type RING finger domain binding / synaptic vesicle uncoating / modulation by host of viral process / positive regulation by host of viral genome replication / clathrin coat disassembly / ATP-dependent protein disaggregase activity / negative regulation of NLRP3 inflammasome complex assembly / regulation of protein complex stability / Clathrin-mediated endocytosis / photoreceptor ribbon synapse / maintenance of postsynaptic specialization structure / neuron spine / glycinergic synapse / Prp19 complex / axo-dendritic transport / presynaptic cytosol / protein folding chaperone complex / positive regulation of mRNA splicing, via spliceosome / postsynaptic specialization membrane / Neutrophil degranulation / intermediate filament / regulation of postsynapse organization / negative regulation of cardiac muscle cell apoptotic process / chaperone-mediated autophagy / postsynaptic cytosol / response to starvation / non-chaperonin molecular chaperone ATPase / phosphatidylserine binding / positive regulation of proteolysis / chaperone cofactor-dependent protein refolding / asymmetric synapse / estrous cycle / ATP metabolic process / positive regulation of phagocytosis / chaperone-mediated protein folding / forebrain development / skeletal muscle tissue development / heat shock protein binding / protein folding chaperone / cellular response to cadmium ion / autophagosome / photoreceptor inner segment / lysosomal lumen / RNA splicing / cerebellum development / kidney development / dendritic shaft / response to activity / response to progesterone / G protein-coupled receptor binding / ATP-dependent protein folding chaperone / spliceosomal complex / peptide binding / ADP binding / regulation of protein stability / terminal bouton / cellular response to hydrogen peroxide / mRNA processing / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity / protein import into nucleus / G1/S transition of mitotic cell cycle / unfolded protein binding / late endosome / melanosome / protein folding / synaptic vesicle / response to estradiol / presynapse / protein-folding chaperone binding / cellular response to heat / protein-macromolecule adaptor activity / protein refolding / perikaryon / response to ethanol
類似検索 - 分子機能
Defensin A-like - #30 / Defensin A-like / Heat shock hsp70 proteins family signature 2. / Heat shock hsp70 proteins family signature 1. / Heat shock hsp70 proteins family signature 3. / Heat shock protein 70, conserved site / Heat shock protein 70kD, peptide-binding domain superfamily / Heat shock protein 70 family / Hsp70 protein / Heat shock protein 70kD, C-terminal domain superfamily ...Defensin A-like - #30 / Defensin A-like / Heat shock hsp70 proteins family signature 2. / Heat shock hsp70 proteins family signature 1. / Heat shock hsp70 proteins family signature 3. / Heat shock protein 70, conserved site / Heat shock protein 70kD, peptide-binding domain superfamily / Heat shock protein 70 family / Hsp70 protein / Heat shock protein 70kD, C-terminal domain superfamily / ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 / Actin; Chain A, domain 4 / ATPase, nucleotide binding domain / ATPase, nucleotide binding domain / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Alpha-Beta Complex / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / PHOSPHATE ION / Heat shock cognate 71 kDa protein / Heat shock cognate 71 kDa protein
類似検索 - 構成要素
生物種RATTUS NORVEGICUS (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Chang, Y.-W. / Sun, Y.-J. / Wang, C. / Hsiao, C.-D.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2008
タイトル: Crystal Structures of the 70-kDa Heat Shock Proteins in Domain Disjoining Conformation.
著者: Chang, Y.-W. / Sun, Y.-J. / Wang, C. / Hsiao, C.-D.
履歴
登録2007年8月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02008年4月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HEAT SHOCK COGNATE 71 KDA PROTEIN
B: HEAT SHOCK COGNATE 71 KDA PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)120,8356
ポリマ－119,7912
非ポリマー1,0444
水1,69394
1
A: HEAT SHOCK COGNATE 71 KDA PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,4183
ポリマ－59,8961
非ポリマー5222
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
B: HEAT SHOCK COGNATE 71 KDA PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,4183
ポリマ－59,8961
非ポリマー5222
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)179.851, 94.792, 78.234
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 93.24, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 HEAT SHOCK COGNATE 71 KDA PROTEIN / HEAT SHOCK 70 KDA PROTEIN 8


分子量: 59895.559 Da / 分子数: 2
断片: NUCLEOTIDE-BINDING DOMAIN AND SUBSTRATE-BINDING DOMAIN (RESIDUES 1-543)
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) RATTUS NORVEGICUS (ドブネズミ) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q4FZY7, UniProt: P63018*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 94 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 56 % / 解説: NONE
結晶化pH: 9.5
詳細: 100 MM CHES, PH 9.5, 23% (W/V) PEG2000, 2% (W/V) PEG8000, 10 MM THREONINE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSRRC / ビームライン: BL13B1 / 波長: 1.0229
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD
詳細: VERTICALLY COLLIMATING PREMIRROR, LN2-COOLED FIXED-EXIT DOUBLE CRYSTAL SI(111) MONOCHROMATOR , TOROIDAL FOCUSING MIRROR
放射モノクロメーター: LN2-COOLED, FIXED-EXIT DOUBLE CRYSTAL MONOCHROMATOR
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0229 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.5→29.01 Å / Num. obs: 15130 / % possible obs: 98.4 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.14 / Net I/σ(I): 10.4
反射 シェル解像度: 3.5→3.62 Å / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.26 / Mean I/σ(I) obs: 5 / % possible all: 97.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.2精密化
Blu-IceCONTROL SOFTWAREデータ削減
SCALEPACKHKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3HSC

3hsc


解像度: 3.5→29.01 Å / Rfactor Rfree error: 0.01 / Data cutoff high absF: 205631.16 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.279 746 4.9 %RANDOM
Rwork0.257 ---
obs0.257 15130 90.7 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 36.9485 Å2 / ksol: 0.3 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 71.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-76.66 Å20 Å210.58 Å2
2---36.4 Å20 Å2
3----40.26 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.55 Å0.49 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.89 Å0.98 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.5→29.01 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5904 0 64 94 6062
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.02
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg2.6
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d25.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d3.86
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it11.031.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it17.092
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it17.352
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it24.182.5
LS精密化 シェル解像度: 3.5→3.72 Å / Rfactor Rfree error: 0.039 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.415 115 4.8 %
Rwork0.388 2271 -
obs--86.9 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION4ADP.PARADP.TOP
X-RAY DIFFRACTION5PO4.PARPO4.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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