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万見
- PDB-2v6k: Structure of Maleyl Pyruvate Isomerase, a bacterial glutathione-s... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2v6k
タイトルStructure of Maleyl Pyruvate Isomerase, a bacterial glutathione-s- transferase in Zeta class, in complex with substrate analogue dicarboxyethyl glutathione
要素MALEYLPYRUVATE ISOMERASE
キーワードISOMERASE / GLUTATHIONE-S-TRANSFERASE / GST / PLASMID / PYRUVATE / BACTERIAL / BIODEGRADATION / MALEYL PYRUVATE / FUMARYL PYRUVATE
機能・相同性
機能・相同性情報


maleylpyruvate isomerase / maleylpyruvate isomerase activity / naphthalene catabolic process / maleylacetoacetate isomerase activity / L-phenylalanine catabolic process / glutathione transferase activity / glutathione metabolic process / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Glutathione S-transferases, class Zeta , C-terminal / Glutathione S-transferases, class Zeta , N-terminal / Glutathione S-transferases, class Zeta / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione transferase family / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. ...Glutathione S-transferases, class Zeta , C-terminal / Glutathione S-transferases, class Zeta , N-terminal / Glutathione S-transferases, class Zeta / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione transferase family / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, N-terminal / Glutathione S-transferase, C-terminal domain superfamily / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / Up-down Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / Chem-TGG / Maleylpyruvate isomerase
類似検索 - 構成要素
生物種RALSTONIA SP. (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.3 Å
データ登録者Shoemark, D.K. / Zhou, N.-Y. / Williams, P.A. / Hadfield, A.T.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2008
タイトル: Structure of Bacterial Glutathione-S-Transferase Maleyl Pyruvate Isomerase and Implications for Mechanism of Isomerisation.
著者: Marsh, M. / Shoemark, D.K. / Jacob, A. / Robinson, C. / Cahill, B. / Zhou, N.-Y. / Williams, P.A. / Hadfield, A.T.
#1: ジャーナル: J.Bacteriol. / 年: 1998
タイトル: A Gene Cluster Encoding Steps in Conversion of Naphthalene to Gentisate in Pseudomonas Sp. Strain U2
著者: Fuenmayor, S.L. / Wild, M. / Williams, P.A.
履歴
登録2007年7月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02008年7月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年1月24日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / Item: _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name
改定 1.42023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MALEYLPYRUVATE ISOMERASE
B: MALEYLPYRUVATE ISOMERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,4758
ポリマ－47,4642
非ポリマー1,0116
水12,917717
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4510 Å2
ΔGint-29.6 kcal/mol
Surface area20200 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)52.659, 60.340, 81.680
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 93.22, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.9939, -0.000248, -0.1099), (0.000216, -1, 0.000295), (-0.1099, 0.00027, 0.9939)
ベクター: -0.1117, 58.78, -0.01509)

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要素

#1: タンパク質 MALEYLPYRUVATE ISOMERASE / MALEYL PYRUVATE ISOMERASE


分子量: 23732.064 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) RALSTONIA SP. (バクテリア) / 株: U2 / プラスミド: PET 28 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): ROSETTA / 参照: UniProt: O86043, maleylacetoacetate isomerase
#2: 化合物 ChemComp-TGG / GAMMA-GLUTAMYL-S-(1,2-DICARBOXYETHYL)CYSTEINYLGLYCINE


分子量: 423.396 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H21N3O10S
#3: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 717 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細N-TERMINAL LYSINE VISIBLE WHICH COMES FROM HIS-TAG

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.72 Å3/Da / 溶媒含有率: 55 %
解説: DATA WERE 99 PERCENT COMPLETE TO 1.5 A. THE MODEL WAS REFINED AGAINST DATA TO 1.3 A RESOLUTION, 44 PERCENT COMPLETE IN THE OUTER SHELL.
結晶化pH: 7.5
詳細: MOTHER LIQOUR: RESERVOIR SOLUTION: DROP: 1 UL MOTHERLIQUOR, I UL RESERVOIR, 1 UL BENZAMIDINE, pH 7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM14 / 波長: 1
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2006年7月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.2→27.6 Å / Num. obs: 394142 / % possible obs: 74.7 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.03 / Net I/σ(I): 16.8
反射 シェル解像度: 1.2→1.27 Å / Rmerge(I) obs: 0.4 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / % possible all: 11.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2C1R

2c1r
PDB 未公開エントリ


解像度: 1.3→43.11 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.971 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.966 / SU B: 1.035 / SU ML: 0.023 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.044 / ESU R Free: 0.045 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.165 5652 5 %RANDOM
Rwork0.15 ---
obs0.151 106788 89.6 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 11.95 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.18 Å20 Å20.04 Å2
2---0.04 Å20 Å2
3---0.22 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.3→43.11 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3350 0 66 717 4133
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.0223553
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1921.9824848
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.6135440
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.52222.814167
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.0415551
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.7871536
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0870.2530
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.022786
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1960.21847
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3090.22469
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1010.2606
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1530.232
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.110.253
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.79132176
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.43453486
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.1971435
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.346101354
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.3→1.33 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.233 210
Rwork0.207 3832

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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