[日本語] English
万見
- PDB-2v5y: Crystal structure of the receptor protein tyrosine phosphatase mu... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2v5y
タイトルCrystal structure of the receptor protein tyrosine phosphatase mu ectodomain
要素RECEPTOR-TYPE TYROSINE-PROTEIN PHOSPHATASE MU
キーワードHYDROLASE / MEMBRANE / RECEPTOR / GLYCOPROTEIN / RECEPTOR PROTEIN TYROSINE PHOSPHATASE / CELL ADHESION / TRANSMEMBRANE / PROTEIN PHOSPHATASE / EXTRACELLULAR REGION / IMMUNOGLOBULIN DOMAIN
機能・相同性
機能・相同性情報


retina layer formation / transmembrane receptor protein tyrosine phosphatase activity / negative regulation of endothelial cell migration / retinal ganglion cell axon guidance / homophilic cell adhesion via plasma membrane adhesion molecules / negative regulation of endothelial cell proliferation / phosphatase activity / protein-tyrosine-phosphatase / protein tyrosine phosphatase activity / protein dephosphorylation ...retina layer formation / transmembrane receptor protein tyrosine phosphatase activity / negative regulation of endothelial cell migration / retinal ganglion cell axon guidance / homophilic cell adhesion via plasma membrane adhesion molecules / negative regulation of endothelial cell proliferation / phosphatase activity / protein-tyrosine-phosphatase / protein tyrosine phosphatase activity / protein dephosphorylation / negative regulation of angiogenesis / adherens junction / neuron projection development / cell-cell junction / lamellipodium / cadherin binding / response to xenobiotic stimulus / perinuclear region of cytoplasm / signal transduction / identical protein binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Receptor-type tyrosine-protein phosphatase mu, PTPase domain, repeat 1 / : / MAM domain signature. / Domain in meprin, A5, receptor protein tyrosine phosphatase mu (and others) / MAM domain, meprin/A5/mu / MAM domain / MAM domain profile. / Immunoglobulin / Immunoglobulin domain / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain ...Receptor-type tyrosine-protein phosphatase mu, PTPase domain, repeat 1 / : / MAM domain signature. / Domain in meprin, A5, receptor protein tyrosine phosphatase mu (and others) / MAM domain, meprin/A5/mu / MAM domain / MAM domain profile. / Immunoglobulin / Immunoglobulin domain / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / Jelly Rolls - #200 / Fibronectin type III domain / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Jelly Rolls / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Receptor-type tyrosine-protein phosphatase mu
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Aricescu, A.R. / Siebold, C. / Choudhuri, K. / Chang, V.T. / Lu, W. / Davis, S.J. / van der Merwe, P.A. / Jones, E.Y.
引用ジャーナル: Science / 年: 2007
タイトル: Structure of a Tyrosine Phosphatase Adhesive Interaction Reveals a Spacer-Clamp Mechanism.
著者: Aricescu, A.R. / Siebold, C. / Choudhuri, K. / Chang, V.T. / Lu, W. / Davis, S.J. / Van Der Merwe, P.A. / Jones, E.Y.
履歴
登録2007年7月11日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02007年9月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_status / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: RECEPTOR-TYPE TYROSINE-PROTEIN PHOSPHATASE MU
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)83,29410
ポリマ－81,6991
非ポリマー1,5949
水00
1
A: RECEPTOR-TYPE TYROSINE-PROTEIN PHOSPHATASE MU
ヘテロ分子

A: RECEPTOR-TYPE TYROSINE-PROTEIN PHOSPHATASE MU
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)166,58820
ポリマ－163,3992
非ポリマー3,18918
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_755-x+2,y,-z1
Buried area3710 Å2
ΔGint-10.9 kcal/mol
Surface area67200 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)167.336, 69.325, 97.487
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 113.52, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

-
要素

#1: タンパク質 RECEPTOR-TYPE TYROSINE-PROTEIN PHOSPHATASE MU / PROTEIN-TYROSINE PHOSPHATASE MU / R-PTP-MU


分子量: 81699.344 Da / 分子数: 1 / 断片: EXTRACELLULAR REGION, RESIDUES 21-742 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 器官: LUNG / プラスミド: PHLSEC / 細胞株 (発現宿主): HEK-293S GNTI- / 発現宿主: HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: P28827, protein-tyrosine-phosphatase
#2: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#3: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 60 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7
詳細: 100MM BIS-TRIS-PROPANE, PH 6.5 22.5% (W/V) PEG-SMEAR, 200MM K-THIOCYANATE

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.9794
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2005年5月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9794 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.1→20 Å / Num. obs: 19030 / % possible obs: 98.6 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.3 % / Rmerge(I) obs: 0.16 / Net I/σ(I): 10.3
反射 シェル解像度: 3.1→3.2 Å / 冗長度: 4.6 % / Rmerge(I) obs: 0.61 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / % possible all: 89

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
PHASER位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2C9A

2c9a


解像度: 3.1→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.887 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.81 / SU B: 48.964 / SU ML: 0.409 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.509 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.32 969 5.2 %RANDOM
Rwork0.242 ---
obs0.246 17792 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 27.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5.03 Å20 Å2-1.94 Å2
2--5.12 Å20 Å2
3----1.63 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.1→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4423 0 100 0 4523
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0224649
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.023137
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2431.9716350
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.8363.0027590
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.6025562
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.45523.981211
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.58415713
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.1731529
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0740.2703
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.025208
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02926
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1870.2947
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1870.23198
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1810.22206
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0870.22678
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1540.297
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1750.218
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2230.227
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1340.23
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.48122811
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.04121134
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.85834576
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.37821913
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it0.75231774
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 3.1→3.18 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.339 67 -
Rwork0.299 1294 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.5380.48440.11616.3608-2.12126.8369-0.0947-0.11640.31680.5441-0.3318-0.9645-0.43310.43510.42650.0498-0.095-0.14140.19820.11010.233222.02471.06912.417
22.21390.4261.17072.43850.30361.87780.0411-0.0340.06080.1594-0.0954-0.1960.02280.11820.05430.0866-0.00250.01950.21050.00460.1371209.84266.2957.827
35.0095-0.5496-0.42910.22390.24460.27530.0413-0.20690.05040.04230.0538-0.03930.1479-0.016-0.09510.1236-0.04240.09660.23220.04530.1355183.64563.5498.12
412.66240.3467-2.00531.00870.96731.3632-0.0692-0.2569-0.1633-0.19120.0529-0.13520.2070.10610.01630.0686-0.03390.08270.2047-0.0786-0.0114152.37369.67313.635
513.23024.5408-1.96482.4209-0.49491.37780.1667-0.6786-0.0326-0.0347-0.31290.18260.0244-0.07710.1461-0.0497-0.10540.09060.2663-0.13870.0447111.31659.4723.795
69.4969-0.5533-2.64581.84460.10553.89950.0536-0.22930.0213-0.11840.12660.0727-0.0840.2741-0.18010.1178-0.00250.05790.193-0.03060.027265.44249.8133.892
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A2 - 61
2X-RAY DIFFRACTION2A62 - 169
3X-RAY DIFFRACTION3A170 - 277
4X-RAY DIFFRACTION4A278 - 351
5X-RAY DIFFRACTION5A352 - 460
6X-RAY DIFFRACTION6A461 - 568

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る