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- PDB-2v4m: The isomerase domain of human glutamine-fructose-6-phosphate tran... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2v4m
タイトルThe isomerase domain of human glutamine-fructose-6-phosphate transaminase 1 (GFPT1) in complex with fructose 6-phosphate
要素GLUCOSAMINE--FRUCTOSE-6-PHOSPHATE AMINOTRANSFERASE [ISOMERIZING] 1
キーワードTRANSFERASE / PHOSPHOPROTEIN / AMINOTRANSFERASE / FRUCTOSE 6-PHOSPHATE / ALTERNATIVE SPLICING / GLUTAMINE AMIDOTRANSFERASE / DIMER / ISOMERASE / SIS DOMAINS
機能・相同性
機能・相同性情報


Defective GFPT1 causes CMSTA1 / Synthesis of UDP-N-acetyl-glucosamine / glutamine-fructose-6-phosphate transaminase (isomerizing) / glutamine-fructose-6-phosphate transaminase (isomerizing) activity / UDP-N-acetylglucosamine metabolic process / UDP-N-acetylglucosamine biosynthetic process / XBP1(S) activates chaperone genes / carbohydrate derivative binding / energy reserve metabolic process / protein N-linked glycosylation ...Defective GFPT1 causes CMSTA1 / Synthesis of UDP-N-acetyl-glucosamine / glutamine-fructose-6-phosphate transaminase (isomerizing) / glutamine-fructose-6-phosphate transaminase (isomerizing) activity / UDP-N-acetylglucosamine metabolic process / UDP-N-acetylglucosamine biosynthetic process / XBP1(S) activates chaperone genes / carbohydrate derivative binding / energy reserve metabolic process / protein N-linked glycosylation / fructose 6-phosphate metabolic process / circadian regulation of gene expression / extracellular exosome / cytosol
類似検索 - 分子機能
Glucosamine-fructose-6-phosphate aminotransferase, isomerising / : / Glutamine amidotransferase domain / GlmS/FrlB, SIS domain 2 / GlmS/AgaS, SIS domain 1 / Glutamine amidotransferase type 2 domain profile. / SIS domain / Glutamine amidotransferase type 2 domain / SIS domain / SIS domain profile. ...Glucosamine-fructose-6-phosphate aminotransferase, isomerising / : / Glutamine amidotransferase domain / GlmS/FrlB, SIS domain 2 / GlmS/AgaS, SIS domain 1 / Glutamine amidotransferase type 2 domain profile. / SIS domain / Glutamine amidotransferase type 2 domain / SIS domain / SIS domain profile. / SIS domain superfamily / Glucose-6-phosphate isomerase like protein; domain 1 / Nucleophile aminohydrolases, N-terminal / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FRUCTOSE -6-PHOSPHATE / Glutamine--fructose-6-phosphate aminotransferase [isomerizing] 1
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.29 Å
データ登録者Moche, M. / Lehtio, L. / Andersson, J. / Arrowsmith, C.H. / Berglund, H. / Collins, R. / Dahlgren, L.G. / Edwards, A.M. / Flodin, S. / Flores, A. ...Moche, M. / Lehtio, L. / Andersson, J. / Arrowsmith, C.H. / Berglund, H. / Collins, R. / Dahlgren, L.G. / Edwards, A.M. / Flodin, S. / Flores, A. / Graslund, S. / Hammarstrom, M. / Johansson, A. / Johansson, I. / Karlberg, T. / Kotenyova, T. / Nilsson, M.E. / Nyman, T. / Persson, C. / Sagemark, J. / Svensson, S. / Schueler, H. / Thorsell, A.G. / Tresaugues, L. / Uppenberg, J. / Van Den Berg, S. / Welin, M. / Wisniewska, M. / Weigelt, J. / Nordlund, P. / Wikstrom, M.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: The Isomerase Domain of Human Gfpt1 in Complex with Fructose 6-Phosphate
著者: Moche, M. / Lehtio, L. / Andersson, J. / Arrowsmith, C.H. / Berglund, H. / Collins, R. / Dahlgren, L.G. / Edwards, A.M. / Flodin, S. / Flores, A. / Graslund, S. / Hammarstrom, M. / Johansson, ...著者: Moche, M. / Lehtio, L. / Andersson, J. / Arrowsmith, C.H. / Berglund, H. / Collins, R. / Dahlgren, L.G. / Edwards, A.M. / Flodin, S. / Flores, A. / Graslund, S. / Hammarstrom, M. / Johansson, A. / Johansson, I. / Karlberg, T. / Kotenyova, T. / Nilsson, M.E. / Nyman, T. / Persson, C. / Sagemark, J. / Svensson, S. / Schueler, H. / Thorsell, A.G. / Tresaugues, L. / Uppenberg, J. / Van Den Berg, S. / Welin, M. / Wisniewska, M. / Weigelt, J. / Nordlund, P. / Wikstrom, M.
履歴
登録2008年9月26日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02008年10月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年1月17日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.42023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GLUCOSAMINE--FRUCTOSE-6-PHOSPHATE AMINOTRANSFERASE [ISOMERIZING] 1
B: GLUCOSAMINE--FRUCTOSE-6-PHOSPHATE AMINOTRANSFERASE [ISOMERIZING] 1
C: GLUCOSAMINE--FRUCTOSE-6-PHOSPHATE AMINOTRANSFERASE [ISOMERIZING] 1
D: GLUCOSAMINE--FRUCTOSE-6-PHOSPHATE AMINOTRANSFERASE [ISOMERIZING] 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)170,5819
ポリマ－169,5054
非ポリマー1,0765
水2,954164
1
A: GLUCOSAMINE--FRUCTOSE-6-PHOSPHATE AMINOTRANSFERASE [ISOMERIZING] 1
B: GLUCOSAMINE--FRUCTOSE-6-PHOSPHATE AMINOTRANSFERASE [ISOMERIZING] 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)85,2734
ポリマ－84,7522
非ポリマー5202
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3890 Å2
ΔGint-10.2 kcal/mol
Surface area31710 Å2
手法PQS
2
C: GLUCOSAMINE--FRUCTOSE-6-PHOSPHATE AMINOTRANSFERASE [ISOMERIZING] 1
D: GLUCOSAMINE--FRUCTOSE-6-PHOSPHATE AMINOTRANSFERASE [ISOMERIZING] 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)85,3085
ポリマ－84,7522
非ポリマー5563
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4570 Å2
ΔGint-7.1 kcal/mol
Surface area31500 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)178.824, 178.824, 157.113
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number146
Space group name H-MH3

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要素

#1: タンパク質
GLUCOSAMINE--FRUCTOSE-6-PHOSPHATE AMINOTRANSFERASE [ISOMERIZING] 1 / ISOMERASE DOMAIN OF GLUTAMINE-FRUCTOSE-6-PHOSPHATE TRANSAMINASE 1 / D-FRUCTOSE-6-PHOSPHATE ...ISOMERASE DOMAIN OF GLUTAMINE-FRUCTOSE-6-PHOSPHATE TRANSAMINASE 1 / D-FRUCTOSE-6-PHOSPHATE AMIDOTRANSFERASE 1 / HEXOSEPHOSPHATE AMINOTRANSFERASE 1 / GFAT 1


分子量: 42376.184 Da / 分子数: 4 / 断片: EACH SUBUNIT HAS TWO SIS DOMAINS, RESIDUES 332-699 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
参照: UniProt: Q06210, glutamine-fructose-6-phosphate transaminase (isomerizing)
#2: 化合物
ChemComp-F6R / FRUCTOSE -6-PHOSPHATE / フルクト-ス6-りん酸


分子量: 260.136 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H13O9P
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 164 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細C, D AND A, B ARE TWO DIMERS IN THE ASYMMETRIC UNIT. WE WORKED ON C-TERMINAL ISOMERASE DOMAIN OF ...C, D AND A, B ARE TWO DIMERS IN THE ASYMMETRIC UNIT. WE WORKED ON C-TERMINAL ISOMERASE DOMAIN OF GFPT1_HUMAN. N-TERMINAL 6XHIS TAG MGHHHHHH.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.05 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.32 % / 解説: NONE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MAX II / ビームライン: I711 / 波長: 0.979
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2005年10月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
Reflection twin
Crystal-IDIDOperatorDomain-IDFraction
11H, K, L10.679
11-H-K, K, -L20.321
反射解像度: 2.29→55 Å / Num. obs: 282618 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 22.6
反射 シェル解像度: 2.29→2.39 Å / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.21 / Mean I/σ(I) obs: 5.1 / % possible all: 96.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.5.0035精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1MOQ

1moq


解像度: 2.29→54.89 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.955 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.946 / SU B: 6.38 / SU ML: 0.141 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.046 / ESU R Free: 0.034 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. U VALUES REFINED INDIVIDUALLY THE DATASET WAS TWINNED AS DETECTED IN PHENIX XTRIAGE. STRUCTURE REFINED USING TWO TWIN DOMAINS (-H-K, K, -L) ...詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. U VALUES REFINED INDIVIDUALLY THE DATASET WAS TWINNED AS DETECTED IN PHENIX XTRIAGE. STRUCTURE REFINED USING TWO TWIN DOMAINS (-H-K, K, -L) AND A TWIN FRACTION OF 0.321 AS IMPLEMENTED IN REFMAC5.5
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.185 1957 2.3 %RANDOM
Rwork0.167 ---
obs0.168 82104 99.2 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 37.27 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--10.25 Å20 Å20 Å2
2---10.25 Å20 Å2
3---20.5 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.29→54.89 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11006 0 65 164 11235
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.02211340
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.027753
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0941.98115313
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.852318980
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.56851427
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.73923.814485
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.654152136
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.0941587
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0630.21792
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.0212450
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.022201
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4481.57046
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.842211436
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.21534294
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.9914.53877
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.29→2.35 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.258 113
Rwork0.221 5593

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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