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万見
- PDB-2v45: A New Catalytic Mechanism of Periplasmic Nitrate Reductase from D... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2v45
タイトルA New Catalytic Mechanism of Periplasmic Nitrate Reductase from Desulfovibrio desulfuricans ATCC 27774 from Crystallographic and EPR Data and based on detailed analysis of the sixth ligand
要素PERIPLASMIC NITRATE REDUCTASE
キーワードOXIDOREDUCTASE / NITRATE ASSIMILATION / NITROGENOUS ACCEPTOR / IRON / TRANSPORT / MOLYBDENUM / PERIPLASMIC / DISULFIDE BOND / ELECTRON TRANSPORT / IRON-SULFUR / METAL-BINDING / DISSIMILATORY NITRATE REDUCTASE / MOLYBDOPTERIN COFACTOR / SULFIDO LIGAND / 4FE-4S CLUSTER / ELECTRON PARAMAGNETIC RESONANCE
機能・相同性
機能・相同性情報


nitrate reductase (cytochrome) / nitrate reductase (cytochrome) activity / molybdenum ion binding / Mo-molybdopterin cofactor biosynthetic process / molybdopterin cofactor binding / nitrate assimilation / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / periplasmic space / electron transfer activity / iron ion binding
類似検索 - 分子機能
Periplasmic nitrate reductase, large subunit / Nitrate reductase NapA-like, molybdopterin-binding domain / ADC-like domains / Dimethylsulfoxide Reductase; domain 2 / Dimethylsulfoxide Reductase, domain 2 / Rossmann fold - #740 / Molybdopterin oxidoreductase Fe4S4 domain / Molybdopterin oxidoreductase Fe4S4 domain / Barwin-like endoglucanases - #20 / Molybdopterin dinucleotide-binding domain ...Periplasmic nitrate reductase, large subunit / Nitrate reductase NapA-like, molybdopterin-binding domain / ADC-like domains / Dimethylsulfoxide Reductase; domain 2 / Dimethylsulfoxide Reductase, domain 2 / Rossmann fold - #740 / Molybdopterin oxidoreductase Fe4S4 domain / Molybdopterin oxidoreductase Fe4S4 domain / Barwin-like endoglucanases - #20 / Molybdopterin dinucleotide-binding domain / Molydopterin dinucleotide binding domain / Barwin-like endoglucanases / N-terminal domain of TfIIb / Aspartate decarboxylase-like domain superfamily / : / Molybdopterin oxidoreductase, 4Fe-4S domain / Prokaryotic molybdopterin oxidoreductases 4Fe-4S domain profile. / Molybdopterin oxidoreductase / Molybdopterin oxidoreductase / Single Sheet / Twin arginine translocation (Tat) signal profile. / Twin-arginine translocation pathway, signal sequence / Beta Barrel / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PERCHLORATE ION / Chem-MGD / MOLYBDENUM ATOM / IRON/SULFUR CLUSTER / Periplasmic nitrate reductase
類似検索 - 構成要素
生物種DESULFOVIBRIO DESULFURICANS (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Najmudin, S. / Gonzalez, P.J. / Trincao, J. / Coelho, C. / Mukhopadhyay, A. / Romao, C.C. / Moura, I. / Moura, J.J. / Brondino, C.D. / Romao, M.J.
引用
ジャーナル: J.Biol.Inorg.Chem. / 年: 2008
タイトル: Periplasmic Nitrate Reductase Revisited: A Sulfur Atom Completes the Sixth Coordination of the Catalytic Molybdenum.
著者: Najmudin, S. / Gonzalez, P.J. / Trincao, J. / Coelho, C. / Mukhopadhyay, A. / Cerqueira, N.M.F.S.A. / Romao, C.C. / Moura, I. / Moura, J.J.G. / Brondino, C.D. / Romao, M.J.
#1: ジャーナル: J.Biol.Inorg.Chem. / 年: 2006
タイトル: Epr and Redox Properties of Periplasmic Nitrate Reductase from Desulfovibrio Desulfuricans Atcc 27774
著者: Gonzalez, P.J. / Rivas, M.G. / Brondino, C.D. / Bursakov, S.A. / Moura, I. / Moura, J.J.G.
履歴
登録2007年6月27日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02008年3月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AG" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AG" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 6-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 7-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PERIPLASMIC NITRATE REDUCTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,4217
ポリマ－80,3931
非ポリマー2,0286
水9,368520
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)105.902, 105.902, 130.241
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2225-

HOH

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 PERIPLASMIC NITRATE REDUCTASE


分子量: 80392.820 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) DESULFOVIBRIO DESULFURICANS (バクテリア)
参照: UniProt: P81186, nitrate reductase

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非ポリマー , 6種, 526分子

#2: 化合物 ChemComp-SF4 / IRON/SULFUR CLUSTER


分子量: 351.640 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe4S4
#3: 化合物 ChemComp-MO / MOLYBDENUM ATOM / モリブデン


分子量: 95.940 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mo
#4: 化合物 ChemComp-MGD / 2-AMINO-5,6-DIMERCAPTO-7-METHYL-3,7,8A,9-TETRAHYDRO-8-OXA-1,3,9,10-TETRAAZA-ANTHRACEN-4-ONE GUANOSINE DINUCLEOTIDE / MOLYBDOPTERIN GUANOSINE DINUCLEOTIDE


分子量: 740.557 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H26N10O13P2S2
#5: 化合物 ChemComp-UNX / UNKNOWN ATOM OR ION


分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
#6: 化合物 ChemComp-LCP / PERCHLORATE ION / ペルクロラ-ト


分子量: 99.451 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: ClO4
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 520 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

構成要素の詳細ESSENTIAL FUNCTION FOR NITRATE ASSIMILATION
非ポリマーの詳細THE RESIDUE A 813 WAS ORIGINALLY DEPOSITED AS A ISOLATED SULFUR ATOM. AS PART OF REMEDIATION, THIS ...THE RESIDUE A 813 WAS ORIGINALLY DEPOSITED AS A ISOLATED SULFUR ATOM. AS PART OF REMEDIATION, THIS HAS BEEN CHANGED TO UNX (UNKNOWN ATOM OR LIGAND) AS THE HETEROGEN S IS NOW OBSOLETE IN THE PDB HETGROUP DICTIONARY.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.34 % / 解説: NONE
結晶化pH: 6.5
詳細: COCRYSTALLISATION WITH 20MM OF KCLO4 (PERCHLORATE) IN 200MM OF DDNAPA (IE PROTEIN) WHICH HAD BEEN REDUCED BY DITHIONITE IN ANAEROBIC CONDITIONS AND THEN AIR REOXIDISED. THE SAMPLE WAS LEFT AT ...詳細: COCRYSTALLISATION WITH 20MM OF KCLO4 (PERCHLORATE) IN 200MM OF DDNAPA (IE PROTEIN) WHICH HAD BEEN REDUCED BY DITHIONITE IN ANAEROBIC CONDITIONS AND THEN AIR REOXIDISED. THE SAMPLE WAS LEFT AT ROOM TEMPERATURE FOR SEVERAL MONTHS BEFORE SETTING UP CRYSTALLISATIONS IN 0.1M MES, PH 6.5, 8% PEG 8000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 1.04453
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2005年5月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.04453 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→65.09 Å / Num. obs: 33558 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 1.5 / 冗長度: 7 % / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 16.9
反射 シェル解像度: 2.4→2.53 Å / 冗長度: 6.3 % / Rmerge(I) obs: 0.98 / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / % possible all: 99.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2NAP

2nap


解像度: 2.4→91.67 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.965 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.931 / SU B: 15.234 / SU ML: 0.203 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.39 / ESU R Free: 0.26 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. DISORDERED REGIONS WERE MODELED STEREOCHEMICA E.G. THE AMINO ACID SIDE CHAINS WHICH SHOW MOST FLEXIBILITY INCLUDING THE FOLLOWING LYSINES ...詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. DISORDERED REGIONS WERE MODELED STEREOCHEMICA E.G. THE AMINO ACID SIDE CHAINS WHICH SHOW MOST FLEXIBILITY INCLUDING THE FOLLOWING LYSINES (7, 27, 75, 259, 380, 636, 722), ARGININES (4, 544, 652), GLUTAMATES (6, 257, 287, 386, 541, 608, 647, 648) AND GLUTAMINES (193, 510). SOME OF THESE HAVE BEEN ASSIGNED WITH ALTERNATE CONFORMATIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24 1695 5.1 %RANDOM
Rwork0.165 ---
obs0.168 31783 99.8 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 54.61 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.42 Å2-1.21 Å20 Å2
2---2.42 Å20 Å2
3---3.63 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→91.67 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5639 0 109 520 6268
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0225914
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7271.9778059
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.9965724
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.20622.959267
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.16415936
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.0461553
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1180.2853
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.024575
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2220.23188
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3110.23904
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.190.2533
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2650.245
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2670.223
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6091.53691
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.03525822
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.82932550
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.8114.52225
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.46 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.407 111
Rwork0.269 2283
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.0037-0.05540.70611.5204-0.24211.676-0.0503-0.29610.1270.2358-0.03150.2261-0.1501-0.09690.08190.0048-0.11850.0307-0.2003-0.0039-0.092460.285420.9416.1836
21.5490.33060.26961.2138-0.03750.9728-0.02840.0763-0.3181-0.07940.0970.17670.137-0.1188-0.0686-0.029-0.1602-0.0353-0.2083-0.00070.000454.22243.77691.0774
31.5384-0.07730.15521.0319-0.2991.1016-0.06120.1569-0.1934-0.0460.0931-0.27360.03080.2346-0.032-0.0422-0.1198-0.016-0.1556-0.0381-0.032789.215812.52537.0708
41.58940.10140.2341.33-0.24071.0238-0.02820.3394-0.0469-0.24850.0651-0.1021-0.05980.1653-0.0369-0.0292-0.14830.0317-0.2135-0.04-0.169778.148114.9015-5.6572
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A4 - 61
2X-RAY DIFFRACTION1A464 - 492
3X-RAY DIFFRACTION1A517 - 561
4X-RAY DIFFRACTION2A62 - 135
5X-RAY DIFFRACTION2A347 - 463
6X-RAY DIFFRACTION2A493 - 516
7X-RAY DIFFRACTION3A136 - 346
8X-RAY DIFFRACTION4A562 - 723

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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