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万見
- PDB-2v3t: Structure of the ligand-binding core of the ionotropic glutamate ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2v3t
タイトルStructure of the ligand-binding core of the ionotropic glutamate receptor-like GluRdelta2 in the apo form
要素GLUTAMATE RECEPTOR DELTA-2 SUBUNIT SYNONYM GLURDELTA2, GLUR DELTA-2
キーワードRECEPTOR / MEMBRANE / TRANSPORT / GLYCOPROTEIN / POSTSYNAPTIC MEMBRANE / IONOTROPIC GLUTAMATE RECEPTORS / MEMBRANE PROTEIN / LIGAND-BINDING CORE / IONIC CHANNEL / ION TRANSPORT / TRANSMEMBRANE
機能・相同性
機能・相同性情報


cerebellar granule cell differentiation / positive regulation of long-term synaptic depression / synaptic signaling via neuropeptide / excitatory synapse assembly / regulation of postsynaptic density assembly / positive regulation of synapse assembly / heterophilic cell-cell adhesion via plasma membrane cell adhesion molecules / parallel fiber to Purkinje cell synapse / regulation of neuron projection development / AMPA glutamate receptor activity ...cerebellar granule cell differentiation / positive regulation of long-term synaptic depression / synaptic signaling via neuropeptide / excitatory synapse assembly / regulation of postsynaptic density assembly / positive regulation of synapse assembly / heterophilic cell-cell adhesion via plasma membrane cell adhesion molecules / parallel fiber to Purkinje cell synapse / regulation of neuron projection development / AMPA glutamate receptor activity / regulation of neuron apoptotic process / AMPA glutamate receptor complex / ionotropic glutamate receptor complex / regulation of presynapse assembly / prepulse inhibition / regulation of postsynaptic membrane neurotransmitter receptor levels / somatodendritic compartment / excitatory postsynaptic potential / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / synaptic transmission, glutamatergic / PDZ domain binding / postsynaptic density membrane / modulation of chemical synaptic transmission / intracellular protein localization / scaffold protein binding / dendritic spine / postsynaptic membrane / synapse / glutamatergic synapse / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region ...Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like II / Periplasmic binding protein-like I / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Glutamate receptor ionotropic, delta-2
類似検索 - 構成要素
生物種RATTUS NORVEGICUS (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.75 Å
データ登録者Naur, P. / Vestergaard, B. / Gajhede, M. / Kastrup, J.S.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2007
タイトル: Ionotropic Glutamate-Like Receptor {Delta}2 Binds D-Serine and Glycine.
著者: Naur, P. / Hansen, K.B. / Kristensen, A.S. / Dravid, S.M. / Pickering, D.S. / Olsen, L. / Vestergaard, B. / Egebjerg, J. / Gajhede, M. / Traynelis, S.F. / Kastrup, J.S.
履歴
登録2007年6月22日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02007年8月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年5月8日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Experimental preparation / Other
カテゴリ: database_PDB_rev / database_PDB_rev_record ...database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status / pdbx_seq_map_depositor_info / struct_conn
Item: _exptl_crystal_grow.method / _pdbx_database_status.recvd_author_approval ..._exptl_crystal_grow.method / _pdbx_database_status.recvd_author_approval / _pdbx_seq_map_depositor_info.one_letter_code_mod / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.42019年7月24日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.52024年10月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GLUTAMATE RECEPTOR DELTA-2 SUBUNIT SYNONYM GLURDELTA2, GLUR DELTA-2
B: GLUTAMATE RECEPTOR DELTA-2 SUBUNIT SYNONYM GLURDELTA2, GLUR DELTA-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,6124
ポリマ－60,5322
非ポリマー802
水54030
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2020 Å2
ΔGint-5.2 kcal/mol
Surface area29380 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)70.971, 91.031, 177.393
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number24
Space group name H-MI212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (0.2938, -0.9496, 0.1097), (-0.9445, -0.306, -0.1195), (0.1471, -0.06847, -0.9868)
ベクター: 14.67, 14.05, -47.2)

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要素

#1: タンパク質 GLUTAMATE RECEPTOR DELTA-2 SUBUNIT SYNONYM GLURDELTA2, GLUR DELTA-2


分子量: 30265.932 Da / 分子数: 2 / 断片: LIGAND-BINDING CORE, RESIDUES 440-551 AND 664-813 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) RATTUS NORVEGICUS (ドブネズミ) / プラスミド: PET28 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): ORIGAMI 2 / 参照: UniProt: Q63226
#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 30 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細RECEPTOR FOR GLUTAMATE. L-GLUTAMATE ACTS AS AN EXCITATORY NEUROTRANSMITTER AT MANY SYNAPSES IN THE ...RECEPTOR FOR GLUTAMATE. L-GLUTAMATE ACTS AS AN EXCITATORY NEUROTRANSMITTER AT MANY SYNAPSES IN THE CENTRAL NERVOUS SYSTEM. THE POSTSYNAPTIC ACTIONS OF GLU ARE MEDIATED BY A VARIETY OF RECEPTORS THAT ARE NAMED ACCORDING TO THEIR SELECTIVE AGONISTS.
Has protein modificationY
配列の詳細THE NATIVE GLURDELTA2 IS A MEMBRANE PROTEIN. THE CRYSTALLIZED PROTEIN IS A SE-MET DERIVATIVE OF THE ...THE NATIVE GLURDELTA2 IS A MEMBRANE PROTEIN. THE CRYSTALLIZED PROTEIN IS A SE-MET DERIVATIVE OF THE EXTRACELLULAR LIGAND-BINDING CORE OF GLURDELTA2. TRANSMEMBRANE REGIONS WERE GENETICALLY REMOVED AND REPLACED WITH A GLY-THR LINKER. CONSEQUENTLY, THE PROTEIN SEQUENCE MATCHES DISCONTINOUSLY WITH THE REFERENCE DATABASE. THE FIRST GLYCINE IS A REMNANT OF A TRYPSIN CLEAVAGE SITE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.2 % / 解説: NONE
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 11% PEG4000, 0.1 M TRIS-HCL PH 8.5, 50 MM CACL2. HANGING DROP VAPOR DIFFUSION.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X12 / 波長: 0.9537
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2005年10月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9537 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.75→12 Å / Num. obs: 27717 / % possible obs: 97.6 % / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 9.2 % / Biso Wilson estimate: 72 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 20
反射 シェル解像度: 2.75→2.85 Å / 冗長度: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.5 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / % possible all: 83.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SHELX位相決定
autoSHARP位相決定
CNS1.1精密化
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散
開始モデル: NONE

解像度: 2.75→30 Å / Rfactor Rfree error: 0.008 / Data cutoff high absF: 10000 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2867 1293 4.5 %RANDOM
Rwork0.2314 ---
obs0.2314 26508 91.9 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 37.5106 Å2 / ksol: 0.372268 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 43.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--8.058 Å20 Å20 Å2
2--2.18 Å20 Å2
3---5.878 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.53 Å0.39 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.65 Å0.55 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.75→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3990 0 2 30 4022
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.00761
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4371
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.07
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.51.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.562
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.952
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.152.5
LS精密化 シェル解像度: 2.75→2.79 Å / Rfactor Rfree error: 0.143 / Total num. of bins used: 25
Rfactor反射数%反射
Rfree0.6256 19 3 %
Rwork0.489 624 -
obs--56.2 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2DNA-RNA_REP.PARAMDNA-RNA.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION4ION.PARAMION.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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