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万見
- PDB-2v3s: Structural insights into the recognition of substrates and activa... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2v3s
タイトルStructural insights into the recognition of substrates and activators by the OSR1 kinase
要素
  • SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE OSR1
  • SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE WNK4
キーワードTRANSFERASE / ATP-BINDING / KINASE / MAGNESIUM / METAL-BINDING / NUCLEOTIDE-BINDING / PHOSPHORYLATION / POLYMORPHISM / SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE
機能・相同性
機能・相同性情報


distal tubule morphogenesis / aldosterone secretion / chemokine (C-C motif) ligand 21 signaling pathway / renal sodium ion transport / regulation of potassium ion export across plasma membrane / negative regulation of pancreatic juice secretion / chemokine (C-X-C motif) ligand 12 signaling pathway / monoatomic ion homeostasis / negative regulation of sodium ion transport / negative regulation of potassium ion transmembrane transport ...distal tubule morphogenesis / aldosterone secretion / chemokine (C-C motif) ligand 21 signaling pathway / renal sodium ion transport / regulation of potassium ion export across plasma membrane / negative regulation of pancreatic juice secretion / chemokine (C-X-C motif) ligand 12 signaling pathway / monoatomic ion homeostasis / negative regulation of sodium ion transport / negative regulation of potassium ion transmembrane transport / intracellular chloride ion homeostasis / renal sodium ion absorption / positive regulation of T cell chemotaxis / cellular hypotonic response / macrophage activation / cellular response to chemokine / osmosensory signaling pathway / cellular hyperosmotic response / cell volume homeostasis / chloride transport / chloride ion binding / ion channel inhibitor activity / response to dietary excess / bicellular tight junction / negative regulation of protein localization to plasma membrane / calcium ion homeostasis / potassium ion transmembrane transport / sodium ion transmembrane transport / peptidyl-threonine phosphorylation / ERK1 and ERK2 cascade / regulation of blood pressure / Stimuli-sensing channels / intracellular protein localization / cellular response to xenobiotic stimulus / cell body / protein autophosphorylation / gene expression / response to oxidative stress / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase activity / DNA-dependent protein kinase activity / ribosomal protein S6 kinase activity / histone H3S10 kinase activity / histone H2AXS139 kinase activity / histone H3S28 kinase activity / histone H4S1 kinase activity / histone H2BS14 kinase activity / histone H3T3 kinase activity / histone H2AS121 kinase activity / Rho-dependent protein serine/threonine kinase activity / histone H2BS36 kinase activity / histone H3S57 kinase activity / histone H2AT120 kinase activity / AMP-activated protein kinase activity / histone H2AS1 kinase activity / histone H3T6 kinase activity / histone H3T11 kinase activity / histone H3T45 kinase activity / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / intracellular signal transduction / protein phosphorylation / inflammatory response / response to xenobiotic stimulus / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / protein kinase binding / magnesium ion binding / signal transduction / protein-containing complex / extracellular exosome / ATP binding / identical protein binding / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Serine/threonine-protein kinase OSR1/WNK, CCT domain / Oxidative-stress-responsive kinase 1 C-terminal domain / : / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ubiquitin-like (UB roll) / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain ...: / Serine/threonine-protein kinase OSR1/WNK, CCT domain / Oxidative-stress-responsive kinase 1 C-terminal domain / : / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ubiquitin-like (UB roll) / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Roll / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / Serine/threonine-protein kinase OSR1 / Serine/threonine-protein kinase WNK4
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Villa, F. / Goebel, J. / Rafiqi, F.H. / Deak, M. / Thastrup, J. / Alessi, D.R. / van Aalten, D.M.F.
引用ジャーナル: Embo Rep. / 年: 2007
タイトル: Structural Insights Into the Recognition of Substrates and Activators by the Osr1 Kinase
著者: Villa, F. / Goebel, J. / Rafiqi, F.H. / Deak, M. / Thastrup, J. / Alessi, D.R. / Van Aalten, D.M.F.
履歴
登録2007年6月21日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02007年7月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年5月8日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE OSR1
B: SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE OSR1
C: SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE WNK4
D: SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE WNK4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,1145
ポリマ－22,0554
非ポリマー591
水5,873326
1
A: SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE OSR1
D: SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE WNK4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,0272
ポリマ－11,0272
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6800 Å2
ΔGint74.8 kcal/mol
Surface area7110 Å2
手法PQS
2
B: SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE OSR1
C: SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE WNK4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,0863
ポリマ－11,0272
非ポリマー591
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area910 Å2
ΔGint-2.8 kcal/mol
Surface area7250 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)31.469, 52.754, 59.271
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 103.23, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE OSR1 / OXIDATIVE STRESS-RESPONSIVE 1 PROTEIN


分子量: 10319.632 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
参照: UniProt: O95747, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: タンパク質・ペプチド SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE WNK4 / PROTEIN KINASE WITH NO LYSINE 4 / PROTEIN KINASE LYSINE-DEFICIENT 4


分子量: 707.798 Da / 分子数: 2 / Fragment: RESIDUES 1015-1020 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) HOMO SAPIENS (ヒト)
参照: UniProt: Q96J92, non-specific serine/threonine protein kinase
#3: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 326 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細REGULATES DOWNSTREAM KINASES IN RESPONSE TO ENVIRONMENTAL STRESS. MAY ALSO HAVE A FUNCTION IN ...REGULATES DOWNSTREAM KINASES IN RESPONSE TO ENVIRONMENTAL STRESS. MAY ALSO HAVE A FUNCTION IN REGULATING THE ACTIN CYTOSKELETON.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 33 % / 解説: NONE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / 波長: 1.54
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→20 Å / Num. obs: 20989 / % possible obs: 91 % / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.04 / Net I/σ(I): 33.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.7→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.956 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.945 / SU B: 2.387 / SU ML: 0.082 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.139 / ESU R Free: 0.131 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.239 634 3.2 %RANDOM
Rwork0.198 ---
obs0.2 19179 94.8 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 24.97 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.07 Å20 Å20.01 Å2
2--0.75 Å20 Å2
3----0.82 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1528 0 4 326 1858
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0221550
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5421.9932085
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg14.4455199
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.72824.49369
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.70415278
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg23.2131514
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1180.2243
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.021160
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2080.2757
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2990.21062
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.3540.2227
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1680.263
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2080.261
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9081.51030
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.53621603
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.283559
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.7744.5482
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.7→1.74 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.553 50
Rwork0.466 1361

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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