[日本語] English
万見
- PDB-2v0o: FCHO2 F-BAR domain -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2v0o
タイトルFCHO2 F-BAR domain
要素FCH DOMAIN ONLY PROTEIN 2
キーワードLIPID BINDING PROTEIN / LIPID-BINDING PROTEIN / EFC DOMAIN / VESICLE TRAFFICKING / MEMBRANE CURVATURE / ENDOCYTOSIS / EXOCYTOSIS / F-BAR DOMAIN / POLYMORPHISM / LIPID- BINDING PROTEIN / COILED-COIL
機能・相同性
機能・相同性情報


membrane invagination / clathrin coat assembly / clathrin-dependent endocytosis / clathrin-coated vesicle / phosphatidylserine binding / synaptic vesicle endocytosis / clathrin-coated pit / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / phosphatidylinositol binding / protein localization to plasma membrane ...membrane invagination / clathrin coat assembly / clathrin-dependent endocytosis / clathrin-coated vesicle / phosphatidylserine binding / synaptic vesicle endocytosis / clathrin-coated pit / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / phosphatidylinositol binding / protein localization to plasma membrane / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / presynapse / Clathrin-mediated endocytosis / identical protein binding / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
F-BAR domain only protein 2 / : / GEM-interacting protein-like, FCH domain / Muniscin C-terminal / Muniscin C-terminal mu homology domain / Fes/CIP4, and EFC/F-BAR homology domain / Arfaptin homology (AH) domain/BAR domain / Fes/CIP4 homology domain / FCH domain / F-BAR domain ...F-BAR domain only protein 2 / : / GEM-interacting protein-like, FCH domain / Muniscin C-terminal / Muniscin C-terminal mu homology domain / Fes/CIP4, and EFC/F-BAR homology domain / Arfaptin homology (AH) domain/BAR domain / Fes/CIP4 homology domain / FCH domain / F-BAR domain / F-BAR domain profile. / Mu homology domain / Mu homology domain (MHD) profile. / AH/BAR domain superfamily / Substrate Binding Domain Of Dnak; Chain:A; Domain 2 / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / F-BAR domain only protein 2 / F-BAR domain only protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換・異常分散 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Henne, W.M. / McMahon, H.T. / Kent, H.M. / Evans, P.R.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2007
タイトル: Structure and Analysis of Fcho2 F-Bar Domain: A Dimerizing and Membrane Recruitment Module that Effects Membrane Curvature.
著者: Henne, W.M. / Kent, H.M. / Ford, M.J.G. / Hedge, B.G. / Daumke, O. / Butler, P.J. / Mittal, R. / Langen, R. / Evans, P.R. / Mcmahon, H.T.
履歴
登録2007年5月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02007年6月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年11月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: FCH DOMAIN ONLY PROTEIN 2
B: FCH DOMAIN ONLY PROTEIN 2
C: FCH DOMAIN ONLY PROTEIN 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)94,7606
ポリマ－94,5833
非ポリマー1773
水3,243180
1
A: FCH DOMAIN ONLY PROTEIN 2
B: FCH DOMAIN ONLY PROTEIN 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,1744
ポリマ－63,0552
非ポリマー1182
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
C: FCH DOMAIN ONLY PROTEIN 2
ヘテロ分子

C: FCH DOMAIN ONLY PROTEIN 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,1744
ポリマ－63,0552
非ポリマー1182
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_656-x+1,y,-z+11
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)254.440, 65.680, 89.910
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 110.32, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.99957, -0.02891, -0.00502), (-0.02905, 0.9991, 0.03105), (0.00412, 0.03119, -0.99951)128.64897, 1.07341, 49.14447
2given(-0.76127, 0.01968, -0.64814), (-0.00427, -0.99967, -0.02534), (-0.64843, -0.01652, 0.7611)176.01089, 27.83235, 65.42796

-
要素

#1: タンパク質 FCH DOMAIN ONLY PROTEIN 2 / FCHO2


分子量: 31527.719 Da / 分子数: 3 / 断片: F-BAR DOMAIN, RESIDUES 1-272 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PGEX-6P1 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / Variant (発現宿主): PLYSS / 参照: UniProt: Q96CF5, UniProt: Q0JRZ9*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION


分子量: 59.044 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 180 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細FIRST 4 RESIDUES LGSP ARE A CLONING ARTEFACT FROM THE PLASMID

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.97 % / 解説: 2 SIMILAR HG DERIVATIVES
結晶化pH: 9 / 詳細: 18% PEG4000, 300MM NA ACETATE, 100MM TRIS PH 9

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 1
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2006年10月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→45 Å / Num. obs: 61810 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(I): -10 / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 10.2
反射 シェル解像度: 2.3→2.42 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.94 / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / % possible all: 99.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換・異常分散 / 解像度: 2.3→119.52 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.932 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.909 / SU B: 13.472 / SU ML: 0.293 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.301 / ESU R Free: 0.252 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. THE ASYMMETRIC UNIT CONTAINS 1.5 DIMERS, ONE COMPRISING CHAINS A & B, AND THE OTHER CHAIN C WHICH FORMS A DIMER WITH ITS SYMMETRY MATE ...詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. THE ASYMMETRIC UNIT CONTAINS 1.5 DIMERS, ONE COMPRISING CHAINS A & B, AND THE OTHER CHAIN C WHICH FORMS A DIMER WITH ITS SYMMETRY MATE RELATED BY THE SYMMETRY OPERATOR (1-X,Y,1-Z).
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.316 3140 5.1 %RANDOM
Rwork0.278 ---
obs0.28 58658 99.3 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 65.93 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--6.45 Å20 Å2-2.42 Å2
2--0.37 Å20 Å2
3---4.4 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→119.52 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6565 0 12 180 6757
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0050.0226677
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.7371.9518951
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg3.7385813
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.98525.913323
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.079151337
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.7311521
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.050.2990
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0020.024900
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1520.23151
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.280.24745
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.0980.2224
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2180.2108
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1230.221
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.2411.54263
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.43426525
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.29432777
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it0.5094.52426
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.36 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.458 228
Rwork0.41 4305

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る