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万見
- PDB-2v0i: Characterization of Substrate Binding and Catalysis of the Potent... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2v0i
タイトルCharacterization of Substrate Binding and Catalysis of the Potential Antibacterial Target N-acetylglucosamine-1-phosphate Uridyltransferase (GlmU)
要素BIFUNCTIONAL PROTEIN GLMU
キーワードTRANSFERASE / CELL WALL / CELL SHAPE / PEPTIDOGLYCAN ASSOCIATIVE MECHANISM / MULTIFUNCTIONAL ENZYME / NUCLEOTIDYLTRANSFERASE / URIDYLATION / METAL-BINDING / ACYLTRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase / glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase activity / UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase / UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase activity / UDP-N-acetylglucosamine biosynthetic process / lipid A biosynthetic process / peptidoglycan biosynthetic process / cell morphogenesis / cell wall organization / regulation of cell shape ...glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase / glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase activity / UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase / UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase activity / UDP-N-acetylglucosamine biosynthetic process / lipid A biosynthetic process / peptidoglycan biosynthetic process / cell morphogenesis / cell wall organization / regulation of cell shape / magnesium ion binding / membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Bifunctional UDP-N-acetylglucosamine pyrophosphorylase/glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase / GlmU, C-terminal LbH domain / : / MobA-like NTP transferase / MobA-like NTP transferase domain / Hexapeptide transferase, conserved site / Hexapeptide-repeat containing-transferases signature. / Hexapeptide repeat proteins / Hexapeptide repeat / UDP N-Acetylglucosamine Acyltransferase; domain 1 ...Bifunctional UDP-N-acetylglucosamine pyrophosphorylase/glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase / GlmU, C-terminal LbH domain / : / MobA-like NTP transferase / MobA-like NTP transferase domain / Hexapeptide transferase, conserved site / Hexapeptide-repeat containing-transferases signature. / Hexapeptide repeat proteins / Hexapeptide repeat / UDP N-Acetylglucosamine Acyltransferase; domain 1 / Bacterial transferase hexapeptide (six repeats) / Trimeric LpxA-like superfamily / 3 Solenoid / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Nucleotide-diphospho-sugar transferases / Alpha-Beta Complex / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DI(HYDROXYETHYL)ETHER / URIDINE-DIPHOSPHATE-N-ACETYLGLUCOSAMINE / Bifunctional protein GlmU
類似検索 - 構成要素
生物種HAEMOPHILUS INFLUENZAE (インフルエンザ菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.89 Å
データ登録者Mochalkin, I. / Lightle, S. / Ohren, J.F. / Chirgadze, N.Y.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2007
タイトル: Characterization of Substrate Binding and Catalysis in the Potential Antibacterial Target N-Acetylglucosamine-1-Phosphate Uridyltransferase (Glmu).
著者: Mochalkin, I. / Lightle, S. / Zhu, Y. / Ohren, J.F. / Spessard, C. / Chirgadze, N.Y. / Banotai, C. / Melnick, M. / Mcdowell, L.
履歴
登録2007年5月14日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02008年1月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: BIFUNCTIONAL PROTEIN GLMU
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,02411
ポリマ－49,3461
非ポリマー1,67810
水5,477304
1
A: BIFUNCTIONAL PROTEIN GLMU
ヘテロ分子

A: BIFUNCTIONAL PROTEIN GLMU
ヘテロ分子

A: BIFUNCTIONAL PROTEIN GLMU
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)153,07333
ポリマ－148,0383
非ポリマー5,03530
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_665-x+y+1,-x+1,z1
crystal symmetry operation2_655-y+1,x-y,z1
Buried area22670 Å2
ΔGint-264.2 kcal/mol
Surface area52880 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)107.808, 107.808, 233.876
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number182
Space group name H-MP6322

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 BIFUNCTIONAL PROTEIN GLMU / GLMU FROM HAEMOPHILIS INFLUENZAE


分子量: 49346.062 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) HAEMOPHILUS INFLUENZAE (インフルエンザ菌)
参照: UniProt: P43889, 転移酵素

-
非ポリマー , 5種, 314分子

#2: 化合物 ChemComp-UD1 / URIDINE-DIPHOSPHATE-N-ACETYLGLUCOSAMINE / UDP-GlcNAc


分子量: 607.354 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H27N3O17P2
#3: 化合物 ChemComp-PG4 / TETRAETHYLENE GLYCOL / テトラエチレングリコ-ル


分子量: 194.226 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18O5 / コメント: 沈殿剤*YM
#4: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#5: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 304 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.65 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.06 % / 解説: NONE
結晶化pH: 6
詳細: 1.2-1.8M AMMONIUM SULFATE, 2%PEG-400, 0.1M MES PH 5.2-6.1, 20 MM MGCL2, 10 MM UDP-GLCNAC

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2003年11月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→50 Å / Num. obs: 64262 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 9 % / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 37.9
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / Rmerge(I) obs: 0.32 / Mean I/σ(I) obs: 4.5 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.24精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2V0H

2v0h


解像度: 1.89→119.52 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.953 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.947 / SU B: 2.054 / SU ML: 0.062 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.108 / ESU R Free: 0.102 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21 3260 5.1 %RANDOM
Rwork0.193 ---
obs0.194 60974 98.3 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 21.81 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.25 Å20.62 Å20 Å2
2--1.25 Å20 Å2
3----1.87 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.89→119.52 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3415 0 102 304 3821
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0213573
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0030.023268
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2661.9774840
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.04737629
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.745449
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1160.2563
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.023937
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0040.02630
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1910.2585
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2380.23633
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0830.22016
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1210.2195
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1920.224
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.3190.2153
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1880.250
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5651.52218
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.12323575
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.95431355
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.3714.51265
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.89→1.94 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.292 203
Rwork0.235 3997
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 53.9193 Å / Origin y: 12.2791 Å / Origin z: 98.4023 Å
111213212223313233
T0.0203 Å2-0.0113 Å2-0.004 Å2-0.0068 Å20.0065 Å2--0.0428 Å2
L0.055 °2-0.0402 °2-0.0423 °2-0.1187 °20.1269 °2--0.3417 °2
S0.0056 Å °0.0099 Å °0.0004 Å °-0.0137 Å °0.0081 Å °-0.0052 Å °0.036 Å °-0.0091 Å °-0.0137 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A4 - 234
2X-RAY DIFFRACTION1A235 - 251
3X-RAY DIFFRACTION1A252 - 453
4X-RAY DIFFRACTION1A1455
5X-RAY DIFFRACTION1A1456
6X-RAY DIFFRACTION1A1457
7X-RAY DIFFRACTION1A1458

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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