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- PDB-2v0c: LEUCYL-TRNA SYNTHETASE FROM THERMUS THERMOPHILUS COMPLEXED WITH A... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2v0c
タイトルLEUCYL-TRNA SYNTHETASE FROM THERMUS THERMOPHILUS COMPLEXED WITH A SULPHAMOYL ANALOGUE OF LEUCYL-ADENYLATE In the synthetic site and an adduct of AMP with 5-Fluoro-1,3-dihydro-1-hydroxy-2,1-benzoxaborole (AN2690) in the editing site
要素AMINOACYL-TRNA SYNTHETASE
キーワードLIGASE / NUCLEOTIDE-BINDING / PROTEIN BIOSYNTHESIS / CLSS I AMINOACYL- TRNA SYNTHETASE / ATP + L-LEUCINE + TRNA (LEU) GIVES AMP + PPI + L-LEUCYL-TRNA(LEU) / AMINOACYL-TRNA SYNTHETASE / ZINC / ATP-BINDING / METAL-BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


leucine-tRNA ligase / leucine-tRNA ligase activity / leucyl-tRNA aminoacylation / aminoacyl-tRNA deacylase activity / ATP binding / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Leucyl-tRNA synthetase, domain 3 / Leucyl-tRNA synthetase, domain 3 / Leucyl-tRNA synthetase, domain 3 / Leucine-tRNA synthetase-specific domain / Isoleucyl-tRNA Synthetase; domain 2 / Valyl/Leucyl/Isoleucyl-tRNA synthetase, editing domain / Leucyl-tRNA synthetase, editing domain / Leucyl-tRNA synthetase, editing domain / Leucine-tRNA ligase / Isoleucyl-tRNA Synthetase; Domain 1 ...Leucyl-tRNA synthetase, domain 3 / Leucyl-tRNA synthetase, domain 3 / Leucyl-tRNA synthetase, domain 3 / Leucine-tRNA synthetase-specific domain / Isoleucyl-tRNA Synthetase; domain 2 / Valyl/Leucyl/Isoleucyl-tRNA synthetase, editing domain / Leucyl-tRNA synthetase, editing domain / Leucyl-tRNA synthetase, editing domain / Leucine-tRNA ligase / Isoleucyl-tRNA Synthetase; Domain 1 / Aminoacyl-tRNA synthetase, class Ia / tRNA synthetases class I (I, L, M and V) / Isoleucyl-tRNA Synthetase; Domain 1 / Valyl/Leucyl/Isoleucyl-tRNA synthetase, editing domain / Methionyl/Valyl/Leucyl/Isoleucyl-tRNA synthetase, anticodon-binding / Anticodon-binding domain of tRNA ligase / Methionyl/Leucyl tRNA synthetase / tRNA synthetases class I (M) / Aminoacyl-tRNA synthetase, class Ia, anticodon-binding / Aminoacyl-tRNA synthetase, class I, conserved site / Aminoacyl-transfer RNA synthetases class-I signature. / HUPs / Rossmann-like alpha/beta/alpha sandwich fold / Roll / Alpha-Beta Complex / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-ANZ / LEUCINE / Chem-LMS / Leucine--tRNA ligase
類似検索 - 構成要素
生物種THERMUS THERMOPHILUS (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Rock, F. / Mao, W. / Yaremchuk, A. / Tukalo, M. / Crepin, T. / Zhou, H. / Zhang, Y. / Hernandez, V. / Akama, T. / Baker, S. ...Rock, F. / Mao, W. / Yaremchuk, A. / Tukalo, M. / Crepin, T. / Zhou, H. / Zhang, Y. / Hernandez, V. / Akama, T. / Baker, S. / Plattner, J. / Shapiro, L. / Martinis, S.A. / Benkovic, S.J. / Cusack, S. / Alley, M.R.K.
引用ジャーナル: Science / 年: 2007
タイトル: An Antifungal Agent Inhibits an Aminoacyl-tRNA Synthetase by Trapping tRNA in the Editing Site.
著者: Rock, F. / Mao, W. / Yaremchuk, A. / Tukalo, M. / Crepin, T. / Zhou, H. / Zhang, Y. / Hernandez, V. / Akama, T. / Baker, S. / Plattner, J. / Shapiro, L. / Martinis, S.A. / Benkovic, S.J. / ...著者: Rock, F. / Mao, W. / Yaremchuk, A. / Tukalo, M. / Crepin, T. / Zhou, H. / Zhang, Y. / Hernandez, V. / Akama, T. / Baker, S. / Plattner, J. / Shapiro, L. / Martinis, S.A. / Benkovic, S.J. / Cusack, S. / Alley, M.R.K.
履歴
登録2007年5月14日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02007年7月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: AMINOACYL-TRNA SYNTHETASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)102,56711
ポリマ－100,9981
非ポリマー1,56910
水12,322684
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)101.830, 154.230, 174.950
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2643-

HOH

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 AMINOACYL-TRNA SYNTHETASE / LEUCYL-TRNA SYNTHETASE


分子量: 100997.914 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) THERMUS THERMOPHILUS (バクテリア)
株: HB-27 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q7SIE4

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非ポリマー , 6種, 694分子

#2: 化合物 ChemComp-LEU / LEUCINE / ロイシン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 131.173 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H13NO2
#3: 化合物 ChemComp-LMS / [(2R,3S,4R,5R)-5-(6-AMINO-9H-PURIN-9-YL)-3,4-DIHYDROXYTETRAHYDRO-2-FURANYL]METHYL SULFAMATE / スルファモイルアデノシン


タイプ: RNA linking / 分子量: 346.320 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H14N6O6S
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 化合物 ChemComp-ANZ / [(6-AMINO-9H-PURIN-9-YL)-[5-FLUORO-1,3-DIHYDRO-1-HYDROXY-2,1-BENZOXABOROLE]-4'YL]METHYL DIHYDROGEN PHOSPHATE


分子量: 480.129 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H17BFN5O8P
#6: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 684 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.4 %
結晶化詳細: PROTEIN 10 MG/ML IN 50MM BIS-TRIS PROPANE BUFFER PH 6.0-6.5 2MM DTT, 20MM MGCL2, 1MM NAN3, 18% AMMONIUM SULPHATE EQUILBRIATED AGAINST 30-38% AMMONIUM SULPHATE IN 100MM BIS-TRIS PROPANE BUFFER PH 6.0-6.5.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.939
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2006年3月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.939 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→50 Å / Num. obs: 472672 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 13.86
反射 シェル解像度: 1.85→1.9 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.55 / Mean I/σ(I) obs: 2.42 / % possible all: 91.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1H3N

1h3n


解像度: 1.85→87.37 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.96 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.95 / SU B: 2.236 / SU ML: 0.068 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.101 / ESU R Free: 0.097 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. C-TERMINAL DOMAIN RESIDUES 814-878 ARE DISORDERED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.202 3477 3 %RANDOM
Rwork0.18 ---
obs0.181 112717 99.5 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 21.12 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.16 Å20 Å20 Å2
2--0.85 Å20 Å2
3----0.69 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→87.37 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6608 0 91 684 7383
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0226895
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.024826
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4941.9759373
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.94311661
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.045808
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.15223.233331
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.839151149
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.741555
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1060.2963
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.027563
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021463
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2110.21335
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1970.25056
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1810.23221
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0850.23356
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1520.2521
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1690.217
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.340.263
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.170.234
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.2951.55251
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.37526533
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.34133464
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.3694.52840
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.85→1.9 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.29 240
Rwork0.254 7744

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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