[日本語] English
万見
- PDB-2uzz: X-ray structure of N-methyl-L-tryptophan oxidase (MTOX) -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2uzz
タイトルX-ray structure of N-methyl-L-tryptophan oxidase (MTOX)
要素N-METHYL-L-TRYPTOPHAN OXIDASE
キーワードOXIDOREDUCTASE / N-METHYLTRYPTOPHAN OXIDASE (MTOX) / OXIDATIVE DEMETHYLATION OF N-METHYL-L-TRYPTOPHAN / FAD / FLAVOENZYME / FLAVOPROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


N-methyl-L-amino-acid oxidase activity / 酸化還元酵素; CH-NH結合に対し酸化酵素として働く; 酸素を用いる / sarcosine oxidase activity / flavin adenine dinucleotide binding / DNA damage response / cytosol
類似検索 - 分子機能
N-methyl-L-tryptophan oxidase MTOX / MTOX family / FAD dependent oxidoreductase / FAD dependent oxidoreductase / D-Amino Acid Oxidase, subunit A, domain 2 / D-Amino Acid Oxidase; Chain A, domain 2 / FAD/NAD(P)-binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain / 3-Layer(bba) Sandwich / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily ...N-methyl-L-tryptophan oxidase MTOX / MTOX family / FAD dependent oxidoreductase / FAD dependent oxidoreductase / D-Amino Acid Oxidase, subunit A, domain 2 / D-Amino Acid Oxidase; Chain A, domain 2 / FAD/NAD(P)-binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain / 3-Layer(bba) Sandwich / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / N-methyl-L-tryptophan oxidase
類似検索 - 構成要素
生物種ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Ilari, A. / Fiorillo, A. / Franceschini, S. / Bonamore, A. / Colotti, G. / Boffi, A.
引用ジャーナル: Proteins / 年: 2008
タイトル: The X-Ray Structure of N-Methyltryptophan Oxidase Reveals the Structural Determinants of Substrate Specificity.
著者: Ilari, A. / Bonamore, A. / Franceschini, S. / Fiorillo, A. / Boffi, A. / Colotti, G.
履歴
登録2007年5月3日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02008年1月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年11月21日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Other / Version format compliance
改定 1.22023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ncs_dom_lim / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: N-METHYL-L-TRYPTOPHAN OXIDASE
B: N-METHYL-L-TRYPTOPHAN OXIDASE
C: N-METHYL-L-TRYPTOPHAN OXIDASE
D: N-METHYL-L-TRYPTOPHAN OXIDASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)167,19812
ポリマ－163,9644
非ポリマー3,2348
水00
1
A: N-METHYL-L-TRYPTOPHAN OXIDASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,7993
ポリマ－40,9911
非ポリマー8092
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
B: N-METHYL-L-TRYPTOPHAN OXIDASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,7993
ポリマ－40,9911
非ポリマー8092
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
3
C: N-METHYL-L-TRYPTOPHAN OXIDASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,7993
ポリマ－40,9911
非ポリマー8092
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
4
D: N-METHYL-L-TRYPTOPHAN OXIDASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,7993
ポリマ－40,9911
非ポリマー8092
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)88.188, 89.809, 91.915
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 104.75, 90.00
Int Tables number3
Space group name H-MP121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C
41D

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: LYS / Beg label comp-ID: LYS / End auth comp-ID: ARG / End label comp-ID: ARG / Refine code: 4 / Auth seq-ID: 2 - 370 / Label seq-ID: 2 - 370

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB
3CC
4DD

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(1), (1), (1)
2given(0.67164, 0.04414, -0.73956), (0.12779, -0.99016, 0.05696), (-0.72977, -0.13277, -0.67067)-4.59588, -22.52567, -14.40183
3given(-0.81627, -0.31025, -0.48729), (-0.11856, 0.91556, -0.38431), (0.56537, -0.25593, -0.78413)-8.97132, 14.13278, -62.50146
4given(-0.26788, -0.09316, 0.95894), (0.08556, -0.99368, -0.07263), (0.95965, 0.06259, 0.27416)6.44509, -3.73253, -49.21952

-
要素

#1: タンパク質
N-METHYL-L-TRYPTOPHAN OXIDASE / N-METHYLTRYPTOPHAN OXIDASE / MTOX


分子量: 40990.949 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / プラスミド: PET23D / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P40874, 酸化還元酵素; CH-NH結合に対し酸化酵素として働く; 酸素を用いる
#2: 化合物
ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE


分子量: 785.550 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#3: 化合物
ChemComp-NA / SODIUM ION


分子量: 22.990 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.6 % / 解説: NONE
結晶化pH: 5.6
詳細: PEG4000 20%, ISOPROPANOL 20%, SODIUM CITRATE 0.1 M, PH=5.6

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.97973
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97973 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→50 Å / Num. obs: 21160 / % possible obs: 92 % / 冗長度: 2.1 % / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 7
反射 シェル解像度: 3.2→3.31 Å / 冗長度: 2.1 % / Rmerge(I) obs: 0.22 / Mean I/σ(I) obs: 4 / % possible all: 93.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1EL5

1el5


解像度: 3.2→40 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.878 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.783 / SU B: 36.637 / SU ML: 0.635 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.75 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.313 1154 5 %RANDOM
Rwork0.236 ---
obs0.24 21754 99.1 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 41.82 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.29 Å20 Å22.76 Å2
2---0.26 Å20 Å2
3---2.95 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.2→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11503 0 216 0 11719
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.02212042
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1941.96716408
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.70351478
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.2324.223573
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg20.033151814
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.5551564
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1580.21738
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.029381
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1980.25654
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3040.28026
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.130.2352
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1880.2155
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1590.28
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.1111.57350
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.214211760
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.32535067
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it0.5474.54648
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 2861 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Dom-IDAuth asym-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
1Amedium positional0.350.5
2Bmedium positional0.380.5
3Cmedium positional0.380.5
4Dmedium positional0.420.5
1Amedium thermal0.142
2Bmedium thermal0.142
3Cmedium thermal0.152
4Dmedium thermal0.142
LS精密化 シェル解像度: 3.2→3.28 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.32 64
Rwork0.267 1494

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る