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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2uzy
タイトルStructure of the human receptor tyrosine kinase Met in complex with the Listeria monocytogenes invasion protein inlb: low resolution, Crystal form II
要素
  • HEPATOCYTE GROWTH FACTOR RECEPTOR
  • INTERNALIN B
キーワードSIGNALING PROTEIN/RECEPTOR / LEUCINE RICH REPEAT / RECEPTOR ECTODOMAIN / HEPATOCYTE GROWTH FACTOR RECEPTOR / ATP-BINDING / TRANSFERASE / POLYMORPHISM / GLYCOPROTEIN / VIRULENCE FACTOR / DISEASE MUTATION / NUCLEOTIDE-BINDING / TRANSMEMBRANE / PROTO-ONCOGENE / PHOSPHORYLATION / LEUCINE-RICH REPEAT / ALTERNATIVE SPLICING / TYROSINE-PROTEIN KINASE / CHROMOSOMAL REARRANGEMENT / LRR / HGFR / KINASE / MEMBRANE / RECEPTOR / INTERNALIN / SIGNALING PROTEIN-RECEPTOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of guanyl-nucleotide exchange factor activity / hepatocyte growth factor receptor activity / Drug-mediated inhibition of MET activation / MET activates STAT3 / negative regulation of hydrogen peroxide-mediated programmed cell death / MET Receptor Activation / MET interacts with TNS proteins / endothelial cell morphogenesis / semaphorin receptor activity / MET receptor recycling ...negative regulation of guanyl-nucleotide exchange factor activity / hepatocyte growth factor receptor activity / Drug-mediated inhibition of MET activation / MET activates STAT3 / negative regulation of hydrogen peroxide-mediated programmed cell death / MET Receptor Activation / MET interacts with TNS proteins / endothelial cell morphogenesis / semaphorin receptor activity / MET receptor recycling / pancreas development / MET activates PTPN11 / MET activates RAP1 and RAC1 / Sema4D mediated inhibition of cell attachment and migration / MET activates PI3K/AKT signaling / positive regulation of endothelial cell chemotaxis / negative regulation of stress fiber assembly / MET activates PTK2 signaling / positive chemotaxis / branching morphogenesis of an epithelial tube / negative regulation of Rho protein signal transduction / negative regulation of thrombin-activated receptor signaling pathway / semaphorin-plexin signaling pathway / establishment of skin barrier / MET activates RAS signaling / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in cell cycle and proliferation / MECP2 regulates neuronal receptors and channels / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / positive regulation of microtubule polymerization / negative regulation of autophagy / basal plasma membrane / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / peptidoglycan-based cell wall / molecular function activator activity / excitatory postsynaptic potential / Negative regulation of MET activity / liver development / receptor protein-tyrosine kinase / neuron differentiation / Constitutive Signaling by Aberrant PI3K in Cancer / PIP3 activates AKT signaling / heparin binding / RAF/MAP kinase cascade / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / protein tyrosine kinase activity / protein phosphatase binding / cell surface receptor signaling pathway / receptor complex / postsynapse / lipid binding / cell surface / signal transduction / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular region / ATP binding / metal ion binding / identical protein binding / membrane / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
GW domain / GW domain superfamily / GW (Gly-Tryp) dipeptide domain / GW domain profile. / Listeria/Bacterioides repeat / Listeria-Bacteroides repeat domain superfamily / Listeria-Bacteroides repeat domain (List_Bact_rpt) / Leucine-rich repeat-containing adjacent domain / LRR adjacent / Internalin, N-terminal ...GW domain / GW domain superfamily / GW (Gly-Tryp) dipeptide domain / GW domain profile. / Listeria/Bacterioides repeat / Listeria-Bacteroides repeat domain superfamily / Listeria-Bacteroides repeat domain (List_Bact_rpt) / Leucine-rich repeat-containing adjacent domain / LRR adjacent / Internalin, N-terminal / Bacterial adhesion/invasion protein N terminal / Immunoglobulin-like - #1220 / ligand-binding face of the semaphorins, domain 2 / : / ligand-binding face of the semaphorins, domain 2 / Copper resistance protein CopC/internalin, immunoglobulin-like / Tyrosine-protein kinase, HGF/MSP receptor / Leucine rich repeat 4 / Leucine Rich repeats (2 copies) / Plexin family / Plexin repeat / Plexin repeat / Sema domain / semaphorin domain / Sema domain / Sema domain superfamily / Sema domain profile. / IPT/TIG domain / ig-like, plexins, transcription factors / Leucine-rich repeat, LRR (right-handed beta-alpha superhelix) / Ribonuclease Inhibitor / IPT domain / PSI domain / domain found in Plexins, Semaphorins and Integrins / Alpha-Beta Horseshoe / Leucine-rich repeat, SDS22-like subfamily / Leucine rich repeat / Leucine-rich repeat, typical subtype / Leucine-rich repeats, typical (most populated) subfamily / Leucine-rich repeat profile. / YVTN repeat-like/Quinoprotein amine dehydrogenase / Leucine-rich repeat / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / Leucine-rich repeat domain superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Immunoglobulin E-set / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Immunoglobulins / Protein kinase-like domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Hepatocyte growth factor receptor / Internalin B / Internalin B
類似検索 - 構成要素
生物種LISTERIA MONOCYTOGENES (バクテリア)
HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 4 Å
データ登録者Niemann, H.H. / Jager, V. / Butler, P.J.G. / van den Heuvel, J. / Schmidt, S. / Ferraris, D. / Gherardi, E. / Heinz, D.W.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2007
タイトル: Structure of the Human Receptor Tyrosine Kinase met in Complex with the Listeria Invasion Protein Inlb
著者: Niemann, H.H. / Jager, V. / Butler, P.J.G. / van den Heuvel, J. / Schmidt, S. / Ferraris, D. / Gherardi, E. / Heinz, D.W.
履歴
登録2007年5月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02007年8月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年5月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Experimental preparation / Other
カテゴリ: citation_author / exptl_crystal_grow ...citation_author / exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status / struct_biol
Item: _citation_author.name / _exptl_crystal_grow.method ..._citation_author.name / _exptl_crystal_grow.method / _exptl_crystal_grow.temp / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.42023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf
改定 1.52024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: INTERNALIN B
B: HEPATOCYTE GROWTH FACTOR RECEPTOR
C: INTERNALIN B
D: HEPATOCYTE GROWTH FACTOR RECEPTOR


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)228,2944
ポリマ－228,2944
非ポリマー00
水00
1
A: INTERNALIN B
B: HEPATOCYTE GROWTH FACTOR RECEPTOR


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)114,1472
ポリマ－114,1472
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3180 Å2
ΔGint-9.4 kcal/mol
Surface area49230 Å2
手法PQS
2
C: INTERNALIN B
D: HEPATOCYTE GROWTH FACTOR RECEPTOR


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)114,1472
ポリマ－114,1472
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3150 Å2
ΔGint-8.4 kcal/mol
Surface area48350 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)139.000, 144.980, 150.500
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.978, 0.20856, 0.00355), (0.20859, 0.97789, 0.01507), (-0.00033, 0.01548, -0.99988)84.11283, -6.20879, -49.59385
2given(-0.96003, 0.27787, -0.03354), (0.27363, 0.957, 0.09632), (0.05886, 0.0833, -0.99478)86.70155, -11.59802, -49.28828
3given(-0.97779, 0.20349, -0.05021), (0.19959, 0.97714, 0.07322), (0.06396, 0.06158, -0.99605)85.03684, -6.81354, -50.48765
4given(-0.9778, 0.20953, 0.0024), (0.20953, 0.97751, 0.02397), (0.00268, 0.02394, -0.99971)84.42615, -6.45073, -49.37484
5given(-0.97989, 0.19755, -0.02815), (0.19582, 0.97911, 0.05473), (0.03838, 0.04811, -0.9981)84.28816, -6.57218, -48.53927

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要素

#1: タンパク質 INTERNALIN B / INLB


分子量: 32243.818 Da / 分子数: 2
断片: INTERNALIN DOMAIN (CAP, LRR, IR)\: INLB321, RESIDUES 36-321
由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) LISTERIA MONOCYTOGENES (バクテリア)
株: EGD-E / Variant: SEROVAR 12A / プラスミド: PETM30 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 CODONPLUS (DE3) / 参照: UniProt: P25147, UniProt: P0DQD2*PLUS
#2: タンパク質 HEPATOCYTE GROWTH FACTOR RECEPTOR / HGF RECEPTOR / SCATTER FACTOR RECEPTOR / SF RECEPTOR / HGF/SF RECEPTOR / MET PROTO-ONCOGENE ...HGF RECEPTOR / SCATTER FACTOR RECEPTOR / SF RECEPTOR / HGF/SF RECEPTOR / MET PROTO-ONCOGENE TYROSINE KINASE / C-MET


分子量: 81903.047 Da / 分子数: 2 / 断片: SEMA, PSI, IG1, IG2\: MET741, RESIDUES 25-740 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PA71D / 細胞株 (発現宿主): CHO LEC 3.2.8.1
発現宿主: CRICETULUS GRISEUS (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: UniProt: P08581
構成要素の詳細MEDIATES THE ENTRY OF LISTERIA MONOCYTOGENES INTO CELLS. RECEPTOR FOR HEPATOCYTE GROWTH FACTOR AND ...MEDIATES THE ENTRY OF LISTERIA MONOCYTOGENES INTO CELLS. RECEPTOR FOR HEPATOCYTE GROWTH FACTOR AND SCATTER FACTOR
Has protein modificationY
配列の詳細CHAIN A+C: RESIDUES 33-35 (GAM) REMAIN AFTER TEV CLEAVAGE CHAIN B+D: Y41C AND G344A PROBABLY DUE TO ...CHAIN A+C: RESIDUES 33-35 (GAM) REMAIN AFTER TEV CLEAVAGE CHAIN B+D: Y41C AND G344A PROBABLY DUE TO PCR ERROR. N-TERMINAL ETR LEFT AFTER PROCESSING OF IG-LEADER SEQUENCE. C-TERMINAL DLHHHHHH DUE TO CLONING AND HIS6 TAG.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 3

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 63 % / 解説: NONE
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: VAPOR DIFFUSION AT 25 DEGREE C IN SITTING-DROPS. 2 UL PROTEIN (8 MG/ML)PLUS 2 UL RESERVOIR (1.4 M NA/K PHOSPHATE, PH 6.5, 10% PEG 2000 MONO-METHYL-ETHER)

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-2 / 波長: 0.873
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2006年5月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.873 Å / 相対比: 1
反射解像度: 4→20 Å / Num. obs: 26274 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 9.6 % / Rmerge(I) obs: 0.22 / Net I/σ(I): 5.99
反射 シェル解像度: 4→4.1 Å / 冗長度: 9.8 % / Rmerge(I) obs: 0.57 / Mean I/σ(I) obs: 2.21 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称分類
PHENIX精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRIES 1H6T, 1SHY

1h6t

1shy


解像度: 4→15 Å
詳細: B-FACTORS MODELED SOLELY BY TLS. TOTAL ISOTROPIC B-FACTORS GIVEN. TIGHT NCS ON INDIVIDUAL DOMAINS EMPLOYED THROUGHOUT.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.301 1286 5 %
Rwork0.251 --
obs-25699 97.55 %
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 4→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数14329 0 0 0 14329

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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