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- PDB-2uzs: A transforming mutation in the pleckstrin homology domain of AKT1... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2uzs
タイトルA transforming mutation in the pleckstrin homology domain of AKT1 in cancer (AKT1-PH_E17K)
要素RAC-alpha serine/threonine-protein kinase
キーワードTRANSFERASE / GLYCOGEN BIOSYNTHESIS / TRANSLATION REGULATION / NUCLEOTIDE- BINDING / GLYCOGEN METABOLISM / ATP-BINDING / SUGAR TRANSPORT / NUCLEAR PROTEIN / SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE / TRANSPORT / CARBOHYDRATE METABOLISM / KINASE / APOPTOSIS / PHOSPHORYLATION / GLUCOSE METABOLISM
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of tRNA methylation / negative regulation of protein maturation / response to insulin-like growth factor stimulus / mammalian oogenesis stage / negative regulation of fatty acid beta-oxidation / regulation of glycogen biosynthetic process / positive regulation of protein localization to endoplasmic reticulum / negative regulation of lymphocyte migration / negative regulation of protein localization to lysosome / maintenance of protein location in mitochondrion ...regulation of tRNA methylation / negative regulation of protein maturation / response to insulin-like growth factor stimulus / mammalian oogenesis stage / negative regulation of fatty acid beta-oxidation / regulation of glycogen biosynthetic process / positive regulation of protein localization to endoplasmic reticulum / negative regulation of lymphocyte migration / negative regulation of protein localization to lysosome / maintenance of protein location in mitochondrion / cellular response to decreased oxygen levels / cellular response to rapamycin / regulation of type B pancreatic cell development / AKT-mediated inactivation of FOXO1A / negative regulation of long-chain fatty acid import across plasma membrane / Negative regulation of the PI3K/AKT network / maternal placenta development / establishment of protein localization to mitochondrion / activation-induced cell death of T cells / potassium channel activator activity / AKT phosphorylates targets in the nucleus / negative regulation of hydrogen peroxide-induced neuron intrinsic apoptotic signaling pathway / cellular response to oxidised low-density lipoprotein particle stimulus / negative regulation of cilium assembly / Butyrate Response Factor 1 (BRF1) binds and destabilizes mRNA / positive regulation of glucose metabolic process / cellular response to peptide / positive regulation of TORC2 signaling / RUNX2 regulates genes involved in cell migration / positive regulation of organ growth / interleukin-18-mediated signaling pathway / response to fluid shear stress / fibroblast migration / MTOR signalling / mammary gland epithelial cell differentiation / positive regulation of sodium ion transport / response to growth factor / complement receptor mediated signaling pathway / RAB GEFs exchange GTP for GDP on RABs / cellular response to granulocyte macrophage colony-stimulating factor stimulus / negative regulation of leukocyte cell-cell adhesion / phosphatidylinositol-3,4-bisphosphate binding / glycogen biosynthetic process / peripheral nervous system myelin maintenance / positive regulation of protein localization to cell surface / sphingosine-1-phosphate receptor signaling pathway / positive regulation of endodeoxyribonuclease activity / phosphorylation / cell migration involved in sprouting angiogenesis / response to growth hormone / anoikis / regulation of postsynapse organization / AKT phosphorylates targets in the cytosol / TORC2 complex binding / positive regulation of fibroblast migration / regulation of myelination / labyrinthine layer blood vessel development / response to UV-A / Regulation of TP53 Activity through Association with Co-factors / Mechanical load activates signaling by PIEZO1 and integrins in osteocytes / KSRP (KHSRP) binds and destabilizes mRNA / execution phase of apoptosis / response to food / negative regulation of macroautophagy / Co-inhibition by CTLA4 / negative regulation of cGAS/STING signaling pathway / cellular response to stress / negative regulation of release of cytochrome c from mitochondria / regulation of neuron projection development / Constitutive Signaling by AKT1 E17K in Cancer / negative regulation of PERK-mediated unfolded protein response / positive regulation of protein metabolic process / apoptotic mitochondrial changes / TOR signaling / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate binding / behavioral response to pain / Regulation of localization of FOXO transcription factors / peptidyl-threonine phosphorylation / positive regulation of peptidyl-serine phosphorylation / cellular response to vascular endothelial growth factor stimulus / protein serine/threonine kinase inhibitor activity / negative regulation of Notch signaling pathway / CD28 dependent PI3K/Akt signaling / positive regulation of blood vessel endothelial cell migration / Estrogen-dependent nuclear events downstream of ESR-membrane signaling / Activation of BAD and translocation to mitochondria / positive regulation of fat cell differentiation / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / positive regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / Mitochondrial unfolded protein response (UPRmt) / positive regulation of glycogen biosynthetic process / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / vascular endothelial cell response to laminar fluid shear stress / positive regulation of lipid biosynthetic process / SARS-CoV-2 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / Cyclin E associated events during G1/S transition / negative regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / Cyclin A:Cdk2-associated events at S phase entry / nitric oxide metabolic process
類似検索 - 分子機能
Protein kinase B alpha, catalytic domain / Protein Kinase B, pleckstrin homology domain / Protein kinase, C-terminal / Protein kinase C terminal domain / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / PH-domain like / Extension to Ser/Thr-type protein kinases / AGC-kinase, C-terminal / AGC-kinase C-terminal domain profile. / PH domain ...Protein kinase B alpha, catalytic domain / Protein Kinase B, pleckstrin homology domain / Protein kinase, C-terminal / Protein kinase C terminal domain / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / PH-domain like / Extension to Ser/Thr-type protein kinases / AGC-kinase, C-terminal / AGC-kinase C-terminal domain profile. / PH domain / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / PH-like domain superfamily / Roll / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
INOSITOL-(1,3,4,5)-TETRAKISPHOSPHATE / RAC-alpha serine/threonine-protein kinase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.46 Å
データ登録者Carpten, J.D. / Faber, A.L. / Horn, C. / Donoho, G.P. / Briggs, S.L. / Robbins, C.M. / Hostetter, G. / Boguslawski, S. / Moses, T.Y. / Savage, S. ...Carpten, J.D. / Faber, A.L. / Horn, C. / Donoho, G.P. / Briggs, S.L. / Robbins, C.M. / Hostetter, G. / Boguslawski, S. / Moses, T.Y. / Savage, S. / Uhlik, M. / Lin, A. / Du, J. / Qian, Y.W. / Zeckner, D.J. / Tucker-Kellogg, G. / Touchman, J. / Patel, K. / Mousses, S. / Bittner, M. / Schevitz, R. / Lai, M.H. / Blanchard, K.L. / Thomas, J.E.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2007
タイトル: A transforming mutation in the pleckstrin homology domain of AKT1 in cancer.
著者: Carpten, J.D. / Faber, A.L. / Horn, C. / Donoho, G.P. / Briggs, S.L. / Robbins, C.M. / Hostetter, G. / Boguslawski, S. / Moses, T.Y. / Savage, S. / Uhlik, M. / Lin, A. / Du, J. / Qian, Y.W. / ...著者: Carpten, J.D. / Faber, A.L. / Horn, C. / Donoho, G.P. / Briggs, S.L. / Robbins, C.M. / Hostetter, G. / Boguslawski, S. / Moses, T.Y. / Savage, S. / Uhlik, M. / Lin, A. / Du, J. / Qian, Y.W. / Zeckner, D.J. / Tucker-Kellogg, G. / Touchman, J. / Patel, K. / Mousses, S. / Bittner, M. / Schevitz, R. / Lai, M.H. / Blanchard, K.L. / Thomas, J.E.
履歴
登録2007年5月1日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02007年7月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年10月24日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: citation / entity ...citation / entity / entity_name_com / entity_src_gen / entity_src_nat / struct_ref / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif
Item: _citation.journal_id_ISSN / _citation.page_last ..._citation.journal_id_ISSN / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_mutation / _entity.src_method / _entity_name_com.name
改定 1.42019年5月8日Group: Data collection / Derived calculations / Experimental preparation
カテゴリ: database_PDB_rev / database_PDB_rev_record ...database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / exptl_crystal_grow / struct_conn
Item: _exptl_crystal_grow.method / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.52023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RAC-alpha serine/threonine-protein kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,3002
ポリマ－14,8001
非ポリマー5001
水72140
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)79.299, 32.711, 41.983
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 116.67, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 RAC-alpha serine/threonine-protein kinase / Protein kinase B / PKB / Protein kinase B alpha / PKB alpha / Proto-oncogene c-Akt / RAC-PK-alpha


分子量: 14799.770 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 1-123 / 変異: E17K / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: AKT1, PKB, RAC / 細胞株 (発現宿主): HEK293T / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: P31749, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 化合物 ChemComp-4IP / INOSITOL-(1,3,4,5)-TETRAKISPHOSPHATE / イノシト-ル1,3,4,5-テトラキスりん酸


分子量: 500.075 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H16O18P4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 40 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, GLU 17 TO LYS
配列の詳細E17K

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.64 Å3/Da / 溶媒含有率: 25.27 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: GROWN FROM HANGING DROPS IN 0.1 M HEPES PH 7.5 AND 1.4 M SODIUM CITRATE, OR 0.1 M ACETATE PH 4.6, 0.2 M AMMONIUM ACETATE AND 15%-30% PEG 3350,

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2006年7月17日 / 詳細: MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.46→37.5 Å / Num. obs: 3647 / % possible obs: 97 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 13.5
反射 シェル解像度: 2.45→2.54 Å / 冗長度: 1.54 % / Rmerge(I) obs: 0.13 / Mean I/σ(I) obs: 9.5 / % possible all: 88.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1UNQ

1unq


解像度: 2.46→37.53 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.925 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.86 / SU B: 13.569 / SU ML: 0.3 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.405 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.286 176 5 %RANDOM
Rwork0.207 ---
obs0.211 3352 96.8 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 26.66 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.23 Å20 Å20.15 Å2
2---0.05 Å20 Å2
3----1.05 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.46→37.53 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数985 0 28 40 1053
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0221036
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5421.9771409
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.0515116
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.82323.58553
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg21.33715186
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.891510
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0990.2150
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.02769
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.250.2463
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3150.2685
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1880.264
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.3830.2125
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.5350.219
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7341.5606
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.3412962
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.4513490
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.3024.5447
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.46→2.52 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.555 8
Rwork0.257 235

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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