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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2uwq | ||||||
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タイトル | Solution structure of ASPP2 N-terminus | ||||||
要素 | APOPTOSIS-STIMULATING OF P53 PROTEIN 2 | ||||||
キーワード | APOPTOSIS (アポトーシス) / ASPP2 / UBIQUITIN-LIKE (ユビキチン) / SH3-DOMAIN / CELL CYCLE (細胞周期) / ANK REPEAT / SH3-BINDING | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 TP53 Regulates Transcription of Death Receptors and Ligands / Activation of PUMA and translocation to mitochondria / Regulation of TP53 Activity through Association with Co-factors / positive regulation of execution phase of apoptosis / TP53 regulates transcription of several additional cell death genes whose specific roles in p53-dependent apoptosis remain uncertain / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in Cytochrome C Release / intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / negative regulation of cell cycle / NF-kappaB binding / SH3 domain binding ...TP53 Regulates Transcription of Death Receptors and Ligands / Activation of PUMA and translocation to mitochondria / Regulation of TP53 Activity through Association with Co-factors / positive regulation of execution phase of apoptosis / TP53 regulates transcription of several additional cell death genes whose specific roles in p53-dependent apoptosis remain uncertain / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in Cytochrome C Release / intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / negative regulation of cell cycle / NF-kappaB binding / SH3 domain binding / p53 binding / 細胞結合 / 細胞周期 / perinuclear region of cytoplasm / シグナル伝達 / 核質 / identical protein binding / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | HOMO SAPIENS (ヒト) | ||||||
手法 | 溶液NMR / simulated annealing | ||||||
データ登録者 | Tidow, H. / Rutherford, T.J. / Andreeva, A. / Fersht, A.R. | ||||||
引用 | ジャーナル: J. Mol. Biol. / 年: 2007 タイトル: Solution structure of ASPP2 N-terminal domain (N-ASPP2) reveals a ubiquitin-like fold. 著者: Tidow, H. / Andreeva, A. / Rutherford, T.J. / Fersht, A.R. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 2uwq.cif.gz | 524.1 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb2uwq.ent.gz | 440.1 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 2uwq.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/uw/2uwq ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/uw/2uwq | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | |
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類似構造データ |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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NMR アンサンブル |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 9976.222 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 1-83 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q13625 |
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配列の詳細 | N-TERMINAL GGS DUE TO CLEAVAGE FROM FUSION PROTEIN |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 溶液NMR | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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NMR実験 |
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NMR実験の詳細 | Text: THE STRUCTURE WAS DETERMINED USING TRIPLE-RESONANCE NMR SPECTROSCOPY. |
-試料調製
詳細 | 内容: 25MM PHOSPHATE, PH7.2, 150MM NACL, 5MM DTT, 5%D2O | |||||||||||||||
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試料状態 |
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-NMR測定
NMRスペクトロメーター |
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-解析
NMR software |
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精密化 | 手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1 | |||||||||
NMRアンサンブル | コンフォーマー選択の基準: LOWEST ENERGY, NO VIOLATIONS 計算したコンフォーマーの数: 90 / 登録したコンフォーマーの数: 20 |