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- PDB-2uwq: Solution structure of ASPP2 N-terminus -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2uwq
タイトルSolution structure of ASPP2 N-terminus
要素APOPTOSIS-STIMULATING OF P53 PROTEIN 2
キーワードAPOPTOSIS (アポトーシス) / ASPP2 / UBIQUITIN-LIKE (ユビキチン) / SH3-DOMAIN / CELL CYCLE (細胞周期) / ANK REPEAT / SH3-BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


TP53 Regulates Transcription of Death Receptors and Ligands / Activation of PUMA and translocation to mitochondria / Regulation of TP53 Activity through Association with Co-factors / positive regulation of execution phase of apoptosis / TP53 regulates transcription of several additional cell death genes whose specific roles in p53-dependent apoptosis remain uncertain / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in Cytochrome C Release / intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / negative regulation of cell cycle / NF-kappaB binding / SH3 domain binding ...TP53 Regulates Transcription of Death Receptors and Ligands / Activation of PUMA and translocation to mitochondria / Regulation of TP53 Activity through Association with Co-factors / positive regulation of execution phase of apoptosis / TP53 regulates transcription of several additional cell death genes whose specific roles in p53-dependent apoptosis remain uncertain / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in Cytochrome C Release / intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / negative regulation of cell cycle / NF-kappaB binding / SH3 domain binding / p53 binding / 細胞結合 / 細胞周期 / perinuclear region of cytoplasm / シグナル伝達 / 核質 / identical protein binding / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
: / : / : / Apoptosis-stimulating of p53 protein 2-like, N-terminal RA domain / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / SH3ドメイン / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats ...: / : / : / Apoptosis-stimulating of p53 protein 2-like, N-terminal RA domain / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / SH3ドメイン / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Src homology 3 domains / Ubiquitin-like (UB roll) / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3ドメイン / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Apoptosis-stimulating of p53 protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Tidow, H. / Rutherford, T.J. / Andreeva, A. / Fersht, A.R.
引用ジャーナル: J. Mol. Biol. / : 2007
タイトル: Solution structure of ASPP2 N-terminal domain (N-ASPP2) reveals a ubiquitin-like fold.
著者: Tidow, H. / Andreeva, A. / Rutherford, T.J. / Fersht, A.R.
履歴
登録2007年3月22日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02007年7月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年5月9日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / pdbx_nmr_spectrometer
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.page_last ..._citation.journal_abbrev / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _pdbx_nmr_spectrometer.model
改定 1.42024年5月15日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_nmr_spectrometer
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_spectrometer.model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: APOPTOSIS-STIMULATING OF P53 PROTEIN 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,9761
ポリマ-9,9761
非ポリマー00
0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 90LOWEST ENERGY, NO VIOLATIONS
代表モデルモデル #19

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要素

#1: タンパク質 APOPTOSIS-STIMULATING OF P53 PROTEIN 2 / TUMOR SUPPRESSOR P53-BINDING PROTEIN 2 / P53-BINDING PROTEIN 2 / P53BP2 / 53BP2 / BCL2-BINDING ...TUMOR SUPPRESSOR P53-BINDING PROTEIN 2 / P53-BINDING PROTEIN 2 / P53BP2 / 53BP2 / BCL2-BINDING PROTEIN / BBP / RENAL CARCINOMA ANTIGEN NY-REN-51


分子量: 9976.222 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 1-83 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q13625
配列の詳細N-TERMINAL GGS DUE TO CLEAVAGE FROM FUSION PROTEIN

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
111COSY
121TOCSY
131HNCO
141HN(CA)CO
151CBCA(CO)NH
161HN(CA)CB
171CC(CO)NH
281NOESY
NMR実験の詳細Text: THE STRUCTURE WAS DETERMINED USING TRIPLE-RESONANCE NMR SPECTROSCOPY.

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試料調製

詳細内容: 25MM PHOSPHATE, PH7.2, 150MM NACL, 5MM DTT, 5%D2O
試料状態
Conditions-IDイオン強度pH (kPa)温度 (K)
1213 mM7.2 1.0 atm298.0 K
2213 mM7.2 1.0 atm298.0 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker DRXBrukerDRX5001
Bruker AVANCEBrukerAVANCE8002

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解析

NMR software
名称開発者分類
CNSBRUNGER,ADAMS,CLORE,DELANO,GROS, GROSSE- KUNSTLEVE,JIANG,KUSZEWSKI,NILGES, PANNU,READ, RICE,SIMONSON,WARREN精密化
CNS構造決定
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: LOWEST ENERGY, NO VIOLATIONS
計算したコンフォーマーの数: 90 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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