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万見
- PDB-2ull: MULTIPLE CONFORMATION STRUCTURE OF ALPHA-LYTIC PROTEASE AT 120 K -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ull
タイトルMULTIPLE CONFORMATION STRUCTURE OF ALPHA-LYTIC PROTEASE AT 120 K
要素ALPHA-LYTIC PROTEASE
キーワードSERINE PROTEASE / HYDROLASE / ZYMOGEN / PROTEASE PRECURSOR
機能・相同性
機能・相同性情報


alpha-lytic endopeptidase / serine-type endopeptidase activity / proteolysis / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Alpha-lytic protease prodomain / Streptogrisin prodomain / Peptidase S1A, alpha-lytic prodomain / Alpha-lytic protease prodomain / Peptidase S1A, streptogrisin / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases ...Alpha-lytic protease prodomain / Streptogrisin prodomain / Peptidase S1A, alpha-lytic prodomain / Alpha-lytic protease prodomain / Peptidase S1A, streptogrisin / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Alpha-lytic protease
類似検索 - 構成要素
生物種Lysobacter enzymogenes (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / REFINEMENT OF 2ALP / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Rader, S.D. / Agard, D.A.
引用
ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1997
タイトル: Conformational substates in enzyme mechanism: the 120 K structure of alpha-lytic protease at 1.5 A resolution.
著者: Rader, S.D. / Agard, D.A.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1991
タイトル: Structural Basis for Broad Specificity in Alpha-Lytic Protease Mutants
著者: Bone, R. / Fujishige, A. / Kettner, C.A. / Agard, D.A.
#2: ジャーナル: Nature / 年: 1989
タイトル: Structural Plasticity Broadens the Specificity of an Engineered Protease
著者: Bone, R. / Silen, J.L. / Agard, D.A.
#3: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1989
タイトル: Structural Analysis of Specificity: Alpha-Lytic Protease Complexes with Analogues of Reaction Intermediates
著者: Bone, R. / Frank, D. / Kettner, C.A. / Agard, D.A.
#4: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1987
タイトル: Serine Protease Mechanism: Structure of an Inhibitory Complex of Alpha-Lytic Protease and a Tightly Bound Peptide Boronic Acid
著者: Bone, R. / Shenvi, A.B. / Kettner, C.A. / Agard, D.A.
#5: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1985
タイトル: Refined Structure of Alpha-Lytic Protease at 1.7 A Resolution. Analysis of Hydrogen Bonding and Solvent Structure
著者: Fujinaga, M. / Delbaere, L.T. / Brayer, G.D. / James, M.N.
#6: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1979
タイトル: Molecular Structure of the Alpha-Lytic Protease from Myxobacter 495 at 2.8 Angstroms Resolution
著者: Brayer, G.D. / Delbaere, L.T. / James, M.N.
履歴
登録1996年11月26日処理サイト: BNL
改定 1.01997年7月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月25日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32015年9月9日Group: Version format compliance
改定 1.42023年8月9日Group: Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年11月6日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ALPHA-LYTIC PROTEASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,3275
ポリマ－19,8751
非ポリマー4514
水5,423301
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)65.800, 65.800, 79.500
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
モデル数16

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要素

#1: タンパク質 ALPHA-LYTIC PROTEASE


分子量: 19875.131 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: THE ELECTRON DENSITY WAS MODELED WITH 16 CONFORMATIONS OF THE ENTIRE PROTEIN
由来: (組換発現) Lysobacter enzymogenes (バクテリア)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P00778, alpha-lytic endopeptidase
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-TAM / TRIS(HYDROXYETHYL)AMINOMETHANE / 3-アミノ-3-(2-ヒドロキシエチル)-1,5-ペンタンジオ-ル


分子量: 163.215 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C7H17NO3 / コメント: pH緩衝剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 301 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.2 %
結晶化pH: 8 / 詳細: pH 8.0
結晶化
*PLUS
pH: 7.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
120 mg/mlprotein1drop
21.3 M1reservoirLi2SO4
320 mMTris-HCl1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 120 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL7-1 / 波長: 1.08
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1992年8月21日 / 詳細: DUAL SLIT
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.08 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→20 Å / Num. obs: 33422 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.7 % / Biso Wilson estimate: 5.8 Å2 / Rsym value: 0.059
反射 シェル解像度: 1.5→1.57 Å / % possible all: 99.1
反射
*PLUS
Num. measured all: 148867 / Rmerge(I) obs: 0.059

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: REFINEMENT OF 2ALP
開始モデル: PDB ENTRY 2ALP

2alp


解像度: 1.5→6 Å / Isotropic thermal model: FIXED B'S / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: ELECTRON DENSITY WAS MODELED WITH 16 CONFORMATIONS OF THE ENTIRE PROTEIN. OCCUPANCIES FOR ALL ATOMS WERE SET TO 1/16. EACH CONFORMATION IS REPRESENTED AS A SEPARATE MODEL. THE DEPOSITOR ...詳細: ELECTRON DENSITY WAS MODELED WITH 16 CONFORMATIONS OF THE ENTIRE PROTEIN. OCCUPANCIES FOR ALL ATOMS WERE SET TO 1/16. EACH CONFORMATION IS REPRESENTED AS A SEPARATE MODEL. THE DEPOSITOR PROVIDED ONE SET OF HETATM RECORDS. IN ORDER TO FOLLOW PDB FORMAT REQUIREMENTS, THE SAME HETATM RECORDS WERE INCLUDED IN EACH MODEL. NOTE THAT THE OCCUPANCY OF THE HETATM RECORDS WAS NOT DIVIDED BY 16.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.192 3147 10 %RANDOM
Rwork0.165 ---
obs0.165 31458 99 %-
原子変位パラメータBiso mean: 5.4 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5→6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1391 0 23 301 1715
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.7
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.31
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 1.5→1.57 Å / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1963 426 10 %
Rwork0.1897 3476 -
obs--99.1 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PARAM19.SOLTOPH19.SOL
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.155 / Rfactor Rfree: 0.189
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.31

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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