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- PDB-2skd: PYRIDOXAL PHOSPHORYLASE B IN COMPLEX WITH PHOSPHATE, GLUCOSE AND ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2skd
タイトルPYRIDOXAL PHOSPHORYLASE B IN COMPLEX WITH PHOSPHATE, GLUCOSE AND INOSINE-5'-MONOPHOSPHATE
要素PYRIDOXAL PHOSPHORYLASE B
キーワードTRANSFERASE / GLYCOGEN PHOSPHORYLASE / GLYCOGEN METABOLISM / ALLOSTERIC ENZYME / PYRIDOXAL PHOSPHATE
機能・相同性
機能・相同性情報


glycogen phosphorylase / glycogen phosphorylase activity / glycogen catabolic process / skeletal muscle myofibril / pyridoxal phosphate binding / nucleotide binding
類似検索 - 分子機能
Glycogen/starch/alpha-glucan phosphorylase / Phosphorylase pyridoxal-phosphate attachment site / Phosphorylase pyridoxal-phosphate attachment site. / Glycosyl transferase, family 35 / Carbohydrate phosphorylase / Glycogen Phosphorylase B; / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-D-glucopyranose / INOSINIC ACID / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / PHOSPHATE ION / Glycogen phosphorylase, muscle form
類似検索 - 構成要素
生物種Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Oikonomakos, N.G. / Zographos, S.E. / Tsitsanou, K.E. / Johnson, L.N. / Acharya, K.R.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1996
タイトル: Activator anion binding site in pyridoxal phosphorylase b: the binding of phosphite, phosphate, and fluorophosphate in the crystal.
著者: Oikonomakos, N.G. / Zographos, S.E. / Tsitsanou, K.E. / Johnson, L.N. / Acharya, K.R.
履歴
登録1998年12月11日登録サイト: PDBE / 処理サイト: RCSB
置き換え1998年12月16日ID: 1SKD
改定 1.01998年12月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.42023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PYRIDOXAL PHOSPHORYLASE B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)98,1625
ポリマ－97,2911
非ポリマー8704
水4,900272
1
A: PYRIDOXAL PHOSPHORYLASE B
ヘテロ分子

A: PYRIDOXAL PHOSPHORYLASE B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)196,32310
ポリマ－194,5822
非ポリマー1,7418
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_556y,x,-z+11
Buried area8530 Å2
ΔGint-33 kcal/mol
Surface area58470 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)128.500, 128.500, 116.300
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Cell settingtetragonal
Space group name H-MP43212

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要素

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タンパク質 / 糖 , 2種, 2分子 A

#1: タンパク質 PYRIDOXAL PHOSPHORYLASE B / E.C.2.4.1.1


分子量: 97291.203 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
詳細: IN COMPLEX WITH PHOSPHATE, GLUCOSE AND INOSINE-5'-MONOPHOSPHATE
由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 組織: MUSCLE / 参照: UniProt: P00489, glycogen phosphorylase
#2: 糖 ChemComp-GLC / alpha-D-glucopyranose / alpha-D-glucose / D-glucose / glucose


タイプ: D-saccharide, alpha linking / 分子量: 180.156 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C6H12O6
識別子タイププログラム
DGlcpaCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
a-D-glucopyranoseCOMMON NAMEGMML 1.0
a-D-GlcpIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

-
非ポリマー , 4種, 275分子

#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 化合物 ChemComp-PLP / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / VITAMIN B6 Phosphate


分子量: 247.142 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H10NO6P
#5: 化合物 ChemComp-IMP / INOSINIC ACID


分子量: 348.206 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H13N4O8P
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 272 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 48 %
結晶化温度: 289 K / pH: 6.7
詳細: T-STATE PYRIDOXAL PHOSPHORYLASE B, FROM RABBIT MUSCLE, WAS CO-CRYSTALLIZED WITH 8-10 MM FLUOROPHOSPHATE IN A MEDIUM CONSISTING OF 15-25 MG/ML ENZYME, 2 MM IMP, 2 MM SPERMINE, 50 MM GLUCOSE, ...詳細: T-STATE PYRIDOXAL PHOSPHORYLASE B, FROM RABBIT MUSCLE, WAS CO-CRYSTALLIZED WITH 8-10 MM FLUOROPHOSPHATE IN A MEDIUM CONSISTING OF 15-25 MG/ML ENZYME, 2 MM IMP, 2 MM SPERMINE, 50 MM GLUCOSE, 10 MM BES, 0.1 MM EDTA, AND 0.02% SODIUM AZIDE, PH 6.7 (16 DEGREE C). JUST BEFORE DATA COLLECTION, THE CRYSTALS WERE TRANSFERRED TO A FRESH BUFFER SOLUTION, CONTAINING THE SAME CONSTITUENTS AS THEIR MOTHER LIQUOR WITH THE EXCEPTION OF THE PROTEIN., temperature 289K
溶液の組成
ID名称Crystal-IDSol-ID
1SPERMINE11
2GLUCOSE11
3BES11
4EDTA11
5NAN311
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
温度: 16 ℃ / 手法: unknown
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
18-10 mMphosphate1
28-10 mMphosphite1
315-25 mg/mlenzyme1
42 mMIMP1
52 mMspermine1
650 mMGlc11
710 mMBes11
80.1 mMEDTA11
90.02 %sodium azide11

-
データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX7.2 / 波長: 1.488
検出器検出器: FILM / 日付: 1993年10月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.488 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→25.73 Å / Num. all: 30041 / Num. obs: 30041 / % possible obs: 78.11 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.32 % / Rmerge(I) obs: 0.064
反射 シェル解像度: 2.4→2.51 Å / % possible all: 20.2
反射
*PLUS
Num. measured all: 103280

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR3.851精密化
MOSCOデータ削減
CCP4データスケーリング
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2PRJ

2prj


解像度: 2.4→25.73 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.219 -5 %RANDOM
Rwork0.167 ---
obs0.167 30041 78.11 %-
all-30041 --
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→25.73 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6749 0 51 272 7072
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d25.5
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d0.72
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.4 Å / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 5 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg25.5
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg0.72

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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