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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2sic | |||||||||
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タイトル | REFINED CRYSTAL STRUCTURE OF THE COMPLEX OF SUBTILISIN BPN' AND STREPTOMYCES SUBTILISIN INHIBITOR AT 1.8 ANGSTROMS RESOLUTION | |||||||||
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![]() | COMPLEX (PROTEINASE/INHIBITOR) / COMPLEX (PROTEINASE-INHIBITOR) / COMPLEX (PROTEINASE-INHIBITOR) complex | |||||||||
機能・相同性 | ![]() subtilisin / sporulation resulting in formation of a cellular spore / fibrinolysis / serine-type endopeptidase inhibitor activity / serine-type endopeptidase activity / proteolysis / extracellular space / extracellular region / metal ion binding 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() | |||||||||
手法 | ![]() | |||||||||
![]() | Mitsui, Y. / Takeuchi, Y. / Hirono, S. / Akagawa, H. / Nakamura, K.T. | |||||||||
![]() | ![]() タイトル: Refined crystal structure of the complex of subtilisin BPN' and Streptomyces subtilisin inhibitor at 1.8 A resolution. 著者: Takeuchi, Y. / Satow, Y. / Nakamura, K.T. / Mitsui, Y. #1: ![]() タイトル: Crystal Structure at 2.6 Angstroms Resolution of the Complex of Subtilisin with Bpn' with Streptomyces Subtilisin Inhibitor 著者: Hirono, S. / Akagawa, H. / Mitsui, Y. / Iitaka, Y. #2: ![]() タイトル: Crystal Structure of the Complex of Subtilisin Bpn' with its Protein Inhibitor Streptomyces Subtilisin Inhibitor 著者: Hirono, S. / Nakamura, K.T. / Iitaka, Y. / Mitsui, Y. #3: ![]() タイトル: Crystal Structures of Streptomyces Subtilisin Inhibitor and its Complex with Subtilisin Bpn' 著者: Mitsui, Y. / Satow, Y. / Watanabe, Y. / Hirono, S. / Iitaka, Y. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 83.6 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 65.6 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 373.2 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 388.2 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 11 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 17.4 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
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単位格子 |
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Atom site foot note | 1: RESIDUES PRO E 168 AND PRO I 37 ARE CIS PROLINES. |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 27552.525 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 参照: UniProt: P00782, 3.4.21.14 | ||
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#2: タンパク質 | 分子量: 10940.334 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 参照: UniProt: P01006 | ||
#3: 化合物 | #4: 水 | ChemComp-HOH / | |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 3.24 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.02 % | ||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | *PLUS pH: 7.5 / 手法: unknown詳細: used seeding, Hirono, S., (1979) J.Mol.Biol., 131, 855. | ||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
放射 | 散乱光タイプ: x-ray |
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放射波長 | 相対比: 1 |
反射 | *PLUS 最高解像度: 1.8 Å / Num. obs: 28118 / Observed criterion σ(F): 2 / Num. measured all: 97766 / Rmerge(I) obs: 0.0472 |
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解析
ソフトウェア | 名称: PROLSQ / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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精密化 | 解像度: 1.8→6 Å /
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.8→6 Å
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拘束条件 |
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