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万見
- PDB-2rva: Solution structure of chitosan-binding module 2 derived from chit... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2rva
タイトルSolution structure of chitosan-binding module 2 derived from chitosanase/glucanase from Paenibacillus sp. IK-5
要素Glucanase
キーワードHYDROLASE / carbohydrate-binding module / CBM / chitosanase
機能・相同性
機能・相同性情報


加水分解酵素; 糖加水分解酵素; 配糖体結合加水分解酵素または糖加水分解酵素 / polysaccharide catabolic process / hydrolase activity, hydrolyzing O-glycosyl compounds
類似検索 - 分子機能
Glycoside hydrolase, family 8, conserved site / Glycosyl hydrolases family 8 signature. / NedA-like, galactose-binding domain / Glycoside hydrolase, family 8 / Glycosyl hydrolases family 8 / Coagulation factor 5/8 C-terminal domain, discoidin domain / Coagulation factors 5/8 type C domain (FA58C) profile. / F5/8 type C domain / Coagulation factor 5/8 C-terminal domain / Six-hairpin glycosidase-like superfamily ...Glycoside hydrolase, family 8, conserved site / Glycosyl hydrolases family 8 signature. / NedA-like, galactose-binding domain / Glycoside hydrolase, family 8 / Glycosyl hydrolases family 8 / Coagulation factor 5/8 C-terminal domain, discoidin domain / Coagulation factors 5/8 type C domain (FA58C) profile. / F5/8 type C domain / Coagulation factor 5/8 C-terminal domain / Six-hairpin glycosidase-like superfamily / Six-hairpin glycosidase superfamily / Galactose-binding domain-like / Fibronectin type III domain / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Galactose-binding-like domain superfamily / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Jelly Rolls / Immunoglobulin-like fold / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Paenibacillus fukuinensis (バクテリア)
手法溶液NMR / na
Model detailslowest energy, model1
データ登録者Shinya, S. / Nishimura, S. / Fukamizo, T.
引用ジャーナル: Biochem.J. / 年: 2016
タイトル: Mechanism of chitosan recognition by CBM32 carbohydrate-binding modules from a Paenibacillus sp. IK-5 chitosanase/glucanase.
著者: Shinya, S. / Nishimura, S. / Kitaoku, Y. / Numata, T. / Kimoto, H. / Kusaoke, H. / Ohnuma, T. / Fukamizo, T.
履歴
登録2015年5月13日登録サイト: BMRB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年4月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年8月24日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / database_2 ...citation / database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / struct_ref_seq_dif
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.22023年6月14日Group: Other / カテゴリ: pdbx_database_status / Item: _pdbx_database_status.status_code_nmr_data
改定 1.32024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glucanase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,9101
ポリマ－14,9101
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)10 / 28000target function
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Glucanase / chitosanase


分子量: 14910.056 Da / 分子数: 1 / 断片: chitosan-binding module 2, UNP residues 666-796 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Paenibacillus fukuinensis (バクテリア)
解説: Paenibacillus fukuinensis has been renamed to Paenibacillus sp. IK-5.
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q93IE7, 加水分解酵素; 糖加水分解酵素; 配糖体結合加水分解酵素または糖加水分解酵素

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1213D HNCO
1313D HNCA
1413D HN(CA)CB
1513D HBHA(CO)NH
1613D 1H-15N NOESY
1713D CBCA(CO)NH
1822D 1H-13C HSQC
1923D (H)CCH-TOCSY
11023D 1H-13C NOESY

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
110 mM TRIS-1, 0.4 mM [U-95% 13C; U-95% 15N] DD2-2, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
20.4 mM [U-95% 13C; U-95% 15N] DD2-3, 100% D2O100% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
10 mMTRIS-11
0.4 mMDD2-2[U-95% 13C; U-95% 15N]1
0.4 mMDD2-3[U-95% 13C; U-95% 15N]2
試料状態pH: 7 / 圧: ambient / 温度: 300 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker Avance / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 500 MHz

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解析

NMR software
名称開発者分類
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
SparkyGoddardchemical shift assignment
TALOSCornilescu, Delaglio and Baxデータ解析
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrich精密化
精密化手法: na / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 28000 / 登録したコンフォーマーの数: 10 / 代表コンフォーマー: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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